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PROTEÍNAS Metabolismo e Utilização Profa. Juliana Padilha Ramos Neves.

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1 PROTEÍNAS Metabolismo e Utilização Profa. Juliana Padilha Ramos Neves

2 Definição São macromoléculas compostas por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Apresentam elevado peso molecular, composto de hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns outros elementos como fósforo, ferro e cobalto. oVegetais: sintetizam as proteínas através do N, que obtêm a partir de nitrato e amônia do solo. oAnimais: obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos de origem animal ou vegetal. Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP? Possuem Nitrogênio na sua estrutura.

3 Estrutura e Classificação A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos quais 20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas. Todos são ácidos carboxílicos -amínicos. Um grupo amina (NH 2 ) e um grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de carbono. H І R – C – COOH І NH² Os aas se combinam para formar proteínas através de uma ligação peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aa ao N do outro.

4 Características o Complexos de elevado peso molecular; o São formados por subunidades denominadas aminoácidos; o A disposição dos aminoácidos se dá em seqüências específicas, conferindo características individuais às proteínas; o A forma estrutural que a proteína apresenta está relacionada com a sua função; Ex 1: Proteína globular é altamente hidrossolúvel e circula na corrente sangüínea devido sua forma esférica (hemoglobina, imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc); Ex 2: As proteínas fibrosas são longas, com várias camadas de cadeia polipeptídicas sobrepostas, conferindo força e suporte para diversos tecidos conectivos, tendões, cartilagens, ossos e ligamentos (elastina e colágeno).

5 Classificação dos Aminoácidos o Essenciais: fornecidos pela dieta - fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptofano, valina. o Não essenciais: o organismo sintetiza a partir de substratos como glicose, cetoácidos e ácidos graxos: alanina, aspargina, glutamato e aspartato o Condicionalmente Essenciais: necessidades metabólicas especiais, devendo ser ingeridos na alimentação adequadamente. Ex. 1- Histidina é considerada essencial para a criança; 2- Arginina é necessária em períodos de intenso cresc. celular; 3- Glutamina é essencial no CA, sepse e outras situações patológicas; 4- Tirosina e cisteína são essenciais para bebês prematuros

6 Funções das Proteínas Composição de estrutura e formação de tecidos; o Fornecer substrato necessário para crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos sangüíneo, pele, órgãos internos); o Composição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, histaminas e anticorpos); o Composição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc); o Composição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina, adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases);

7 Funções das Proteínas o Regulam o equilíbrio Hidroeletrolítico, mantendo a pressão osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a distribuição de fluidos de forma organizada, entre os espaços intravasculares, intracelulares e intersticial; o Regulação do equilíbrio ácido – base, os aminoácidos podem atuar como doadores de prótons e elétrons por conterem tanto o grupo ácidos (COOH) como o básico (NH 2 ); o Manutenção do pH sangüíneo normal, prevenindo a desnaturação das proteínas orgânicas; o Composição da membrana plasmática ; o Atuam no metabolismo das bases nitrogenadas.

8 Necessidades Protéicas Em pessoas saudáveis a quantidade de nitrogênio eliminada nas fezes é semelhante à ingerida na alimentação. Balanço Nitrogenado: quantidade de proteína utilizada pelo corpo. BN = NI – ( NU + NF ) BN: Balanço Nitrogenado NI: Nitrogênio Ingerido NU: Nitrogênio Urinário NF: Nitrogênio Fecal (2g) N ingerido= g Ptn ingerida / 6,25 Atenção!!! BN+ = anabolismo BN- = catabolismo BN0 = neutro A determinação das necessidades protéicas considera as condições fisiológicas os ciclos da vida.

9 Digestão das Proteínas Intestino - As peptidases proteolíticas (na borda em escova) atuam sobre os peptídeos, transformando-os em aas, dipeptídeos e tripeptídeos. - Borda em escova: fase final da digestão das ptns. Os di e tripeptídeos são hidrolisados em aas pelas hidrolases peptídicas. ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS - Os aas são absorvidos principalmente no intestino delgado (± 60%) sob a forma de aas livres ou peptídios. - Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.

10 Digestão das Proteínas Estômago: presença da Ptn pepsinogênio + HCl = pepsina Pepsina + Ptn = proteoses, peptonas e polipeptídeos ________________________________________ Duodeno: presença do quimo enterocinase + tripsinogênio (enz. pancreática) = tripsina Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidases (enz. pancreáticas) + Quimo = pequenos polipeptídeos + tripeptídeos + dipepetídeos + Aa

11 Digestão das Proteínas Borda em escova: Presença dos produtos da digestão remanescente + dipeptidases = Aa + dipeptídeos + tripeptídeos ______________________________________ Circulação Portal: Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.

12 Metabolismo das Proteínas O destino dos aas absorvidos que entram no fígado (via veia porta): – 20% circulação sistêmica – 50% são transformados em uréia – 6% são transformados em ptns plasmáticas O fígado regula o catabolismo dos aas essenciais, com exceção dos AACR (isoleucina, leucina, valina e fenilalanina), que são metabolizados em tecidos periféricos (músculo esquelético, além dos rins e tecido adiposo). A síntese e o catabolismo é um processo dinâmico e específico para cada tecido, que é denominado de turnover protéico.

13 Turnover Protéico A taxa de renovação protéica varia de acordo com a função específica de cada proteína. Ex. 1: Ptns que atuam como enzimas possuem taxa de renovação elevada; Ex. 2: Ptns estruturais (colágeno, fibras musculares) apresentam meia-vida longa e taxa de renovação baixa. A taxa de renovação de ptn média diária no adulto é de 3% do total protéico do organismo: 70g TGI; 75g músculo; 25g sangue; 5g pele...

14 Metabolismo das Proteínas Síntese protéica O uso fundamental dos aas diz respeito à síntese de ptns como enzimas, hormônios, vit e ptn estruturais. Cada célula tem a capacidade de sintetizar um nº enorme de ptns específicas. A síntese protéica exige que todos aas necessários estejam disponíveis (presentes). A síntese das proteínas características de cada célula é controlada pelo DNA. O DNA funciona como um modelo para a síntese de várias formas de RNA, que então participa na síntese protéica.

15 Metabolismo das Proteínas Catabolismo Antes da utilização do esqueleto de C, o grupo amina deve ser separado por desaminação oxidativa com conseqüente formação de cetoácidos (fígado). Esqueleto de C: - compostos intermediários do catab da G e dos AG (ciclo de Krebs p/ produzir energ.) - produzir G a partir de gord. N do grupo amina (liberado como amônia): - processos de sínteses - carreado para o fígado p/ converter em uréia (eliminada pela urina)

16 Metabolismo das Proteínas Catabolismo O ciclo da alanina transporta o grupo amina do músc esquelético ao fígado sem a formação de amônia, para converter em uréia; e fornece ao músc em trabalho a G sanguìnea sintetizada pelo fígado, a partir do esqueleto C da alanina (glicogênica). A amônia, por ser altamente tóxica, é transportada em combinação com o ác. glutâmico glutamina.

17 Resumo da Digestão, Absorção e Utilização das Ptns EstruturaProteína BocaTritura os alimentos EstômagoHCL – desnatura a ptn e a pepsina inicia a hidrólise Intestino delgado Lúmen intestinal – as enzimas proteolíticas digerem a ptn à di e tripeptídeos; Borda em escova – as di e tripeptidases digerem di e tripeptídeos a aas FígadoMantém o balanço de aas plasmáticos; Sintetiza aas essenciais, enz, lipoptns e alb; Converte o esqueleto carbônico dos aas em glic. Sistema circ. Sg – transporta aas absorvidos e ptns sintetizadas RimSintetiza uréia do excesso de nitrog e elimina pela urina Intestino grosso Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela flora intestinal

18 Qualidade da Proteína Está relacionada com sua capacidade de sintetizar as necessidades do ser humano, de promover um crescimento normal em crianças e manutenção do adulto. Os principais métodos para a avaliação das proteínas são: Cômputo químico - análise dos aas da ptn em estudo e a comparação do perfil de aas essenciais, assim obtidos, com uma ptn de referência. CQ = mg aas essenciais/ g de ptn experimental mg aas essenciais/ g de ptn de referência Ex: Albumina e caseína – são consideradas proteínas de referência e o valor do seu cômputo químico é igual a 100% Aa limitante – é a menor concentração de aa essencial em relação à ptn de referência.

19 Qualidade da Proteína Método químico – identifica e quantifica os fatores limitantes das ptns. Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a % das calorias totais da dieta que é fornecida sob a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor biológico da ptn e indica suas relações com as necessidades de energia. Ndpcal% = (cal das ptn : total das calorias) x NPU NPU – Utilização Protéica Final – Net Protein Utilization - define o valor nutricional da proteína em função da quantidade de nitrogênio ingerido que foi retido no organismo. NPU = NR / NI x 100 I: Nitrogênio Ingerido R: Nitrogênio Retido Valores considerados normais Ndpcal% 6 - 8%

20 Digestibilidade Fatores que afetam a Digestibilidade: oProcedimento de preparação dos alimentos; oTipo de Proteína; oProcessamento dos alimentos; oTemperatura; oExposição à determinada substâncias (Dióxido de Enxofre e outras substâncias oxidativa);


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