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Biologia Enzimas Prof. Regis Romero. ENZIMAS - HIST Ó RICO Catálise biológica início séc. XIX – digestão da carne: estômago; – digestão do amido: saliva.

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1 Biologia Enzimas Prof. Regis Romero

2 ENZIMAS - HIST Ó RICO Catálise biológica início séc. XIX – digestão da carne: estômago; – digestão do amido: saliva. Década de 50 – Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por fermentos = enzimas. Eduard Buchner (1897) – extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool; – enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.

3 ENZIMAS - HIST Ó RICO James Sumner (1926) – Isolou e cristalizou a urease; – Cristais eram de proteínas; – Postulou que todas as enzimas são proteínas. John Northrop (década 30) – Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas; Década de 50 – séc. XX – 75 enzimas isoladas e cristalizadas; – Ficou evidenciado caráter protéico. Atualmente enzimas são conhecidas.

4 ENZIMAS Definição: – Catalisadores biológicos; – Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. Função: – Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS. Aminoácidos: H RC*COOH NH2

5 Classificação proteínas Proteínas globulares Proteínas fibrosas Estrutura das proteínas Primaria Secundaria Terciária Quaternária ENZIMAS Proteínas globulares Estrutura terciária Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD) OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU) ENZIMAS – PROTEÍNA

6 ENZIMAS – ESTRUTURA RNA EstruturaEnzimática Ribozimas Se covalente Apoenzima ou Apoproteína Grupo Prostético Holoenzima Cofator Coenzima Proteína Pode ser: íon inorgânico molécula orgânica

7 ENZIMAS – CARACTER Í STICAS GERAIS Apresentam alto grau de especificidade; São produtos naturais biol ó gicos; Rea ç ões baratas e seguras; São altamente eficientes, acelerando a velocidade das rea ç ões (10 8 a r á pida); São econômicas, reduzindo a energia de ativa ç ão; Não são t ó xicas; Condi ç ões favor á veis de pH, temperatura, polaridade do solvente e for ç a iônica.

8 ENZIMAS Compara ç ão das enzimas com catalisadores qu í micos. Caracter í sticaEnzimasCatalisadores Qu í micos Especificidade ao substratoaltabaixa Natureza da estruturacomplexasimples Sensibilidade à T e pHaltabaixa Consumo de energiabaixoalto Custo de obten ç ão (isolamento e purifica ç ão)altomoderado Velocidade de rea ç ãoaltabaixa Energia de Ativa ç ãobaixaalta

9 ENZIMAS – NOMENCLATURA Século XIX - poucas enzimas identificadas - Adição do sufixo ASE ao nome do substrato: * gorduras (lipo - grego) – LIPASE * amido (amylon - grego) – AMILASE - Nomes arbitrários: * Tripsina e pepsina – proteases

10 ENZIMAS – CLASSIFICA Ç ÃO 1. Oxido-redutases (rea ç ões de oxida ç ão-redu ç ão ou transferência de el é trons) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais entre mol é culas) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos alde í do ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre 3.Hidrolases (rea ç ões de hidr ó lise) 3.1. é steres 3.2.liga ç ões glicos í dicas 3.4.liga ç ões pept í dicas 3.5.outras liga ç ões C-N 3.6.anidridos á cidos Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.

11 ENZIMAS – CLASSIFICA Ç ÃO 4.Liases (catalisam a quebra de liga ç ões covalentes e a remo ç ão de mol é culas de á gua, amônia e g á s carbônico) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N- 5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma mol é cula para formar isômeros ) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam rea ç ões de forma ç ão de novas mol é culas a partir da liga ç ão entre duas pr é -existentes, sempre à s custas de energia) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.

12 ENZIMAS – CLASSIFICA Ç ÃO Subclasses

13 ENZIMAS – CATALISADORES Aceleram reações químicas Ex: Decomposição do H 2 O 2 Condições da ReaçãoEnergia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 1 2,77 x ,51 x 10 8 H2O2H2O2 H2OH2O O2O2 + Catalase

14 ENZIMAS – CATALISADORES Não são consumidos na reação H2O2H2O2 H2OH2O O2O2 + Catalase E + S E + PE + PE + PE + P

15 ENZIMAS – CATALISADORES Atuam em pequenas concentrações 1 molécula de Catalase decompõe de moléculas de H 2 O 2 pH = 6,8 em 1 min Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.

16 ENZIMAS – CATALISADORES Não alteram o estado de equilíbrio Abaixam a energia de ativação; Keq não é afetado pela enzima. Não apresenta efeito termodinâmico global G não é afetada pela enzima. Diferença entre a energia livre de S e P Caminho da Reação Energia de ativação com enzima Energia Energia de ativação sem enzima S P

17 ENZIMAS – COMPONENTES DA REA Ç ÃO E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

18 ENZIMAS – S Í TIO ATIVO Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato. Pode possuir componentes não protéicos:cofatores. Possui aminoácidos auxiliares e de contato. HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamentoprostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe² +Cofator Coenzima: molécula orgânica complexa.NAD+ HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamento prostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe² + Cofator

19 ENZIMAS – LIGA Ç ÃO ENZIMA - SUBSTRATO Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura, que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.

20 ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIM Á TICA Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas: - pH; - temperatura; - concentração das enzimas; - concentração dos substratos; - presença de inibidores.

21 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. Enzimas grupos ionizáveis, existem em estados de ionização.

22 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA temperatura dois efeitos ocorrem: (a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas; (b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica. Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.

23 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA [E] Velocidade de transformação do S em P qtidade de E. Desvios da linearidade ocorrem: - Presença de inibidores na solução de enzima; - Presença de substâncias tóxicas; - Presença de um ativador que dissocia a enzima; - Limitações impostas pelo método de análise. Recomenda-se: - Enzimas com alto grau de pureza; - Substratos puros; - Métodos de análise confiável.

24 ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA [S] [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P. Medir V o = velocidade inicial da reação. vovo [S] V max [ E] = cte. [S] pequenas V o linearmente. [S] maiores V o por incrementos cada vez menores. Vmax [S] V o insignificantes. Vmax é atingida E estiverem na forma ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não com de [S].

25 ENZIMAS – INIBI Ç ÃO ENZIM Á TICA Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática. INIBIDORES REVERSÍVEISIRREVERSÍVEIS COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

26 ENZIMAS – INIBI Ç ÃO COMPETITIVA Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre. I análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação. [substrato] necessária para obter a mesma [ES] afinidade da enzima pelo substrato I compostos com estrutura molecular lembra S Km aparente da enzima

27 ENZIMAS – INIBI Ç ÃO NÃO- COMPETITIVA Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. I não tem semelhança estrutural com o S [substrato] não diminui a inibição Km da enzima NÃO se altera V max na presença do inibidor

28 ENZIMAS – INIBI Ç ÃO INCOMPETITIVA Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. I não tem semelhança estrutural com o S I favorece a formação do ES Km e Vmax da enzima

29 ENZIMAS – INIBI Ç ÃO IRREVERS Í VEL I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. V max parte da E é completamente removida do sistema e K m permanece a mesma. K2K2 E + P E + S ESESESES K1K1 EIEIEIEI + I

30 ENZIMAS – ENZIMAS REGULAT Ó RIAS Enzimas alostéricas Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador; Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas. Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.


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