Cadeia de aas formam proteína

Apresentação em tema: "Cadeia de aas formam proteína"— Transcrição da apresentação:

1 Cadeia de aas formam proteína

2 Proteínas Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. COMPOSIÇÃO Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: elementos organógenos: C, H, O, N menor proporção: S, P, I, Br Composição percentual: C: 50 à 55% H: 6 à 7% O: 19 à 24% N: 15 à 19% S: 0 à 2,5%

3 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).

4 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).

5 Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

6 Chamadas também de ALTO valor Biológico
Classificação 3. Valor Nutritivo Chamadas também de ALTO valor Biológico Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja) Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades! Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

7 Chamadas também de BAIXO valor Biológico -
Classificação 3. Valor Nutritivo Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina) Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

8 Classificação:Estrutura
BIO-QUIMICA Classificação:Estrutura 1 - Primária • 2 - Secundária • 3 - Terciária • 4 - Quaternária

9 Estrutura Primária ou nível primário.
Secundária ou nível secundário ou helicoidal Terciária ou nível terciário Quaternária ou nível quaternário

10 Estrutura Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

11 BIO-QUIMICA Estrutura Primária

12 Estrutura Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

13 Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

14 Estrutura Secundária Hélice  Laminar

15 BIO-QUIMICA

16 Estrutura Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

17 Estrutura Terciária

18 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com
Estrutura Terciária Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

19 Estrutura Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

20 Estrutura Quaternária
Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

21 Estrutura Quaternária
Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

22 Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

23 Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA.
Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA. SÃO AGENTES DESNATURANTES: pH – abaixo de 5,0 Temperatura – acima de 50 0C

24 Desnaturação Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.

25 Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.

26 Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos
BIO-QUIMICA Proteínas Propriedades Gerais Caráter anfótero Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos Solubilidade Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

27 Característica de eletrólito
BIO-QUIMICA Caráter anfótero Presença de grupos -NH3+ e -COO- Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio Ponto isoelétrico pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-) pl proteína apresenta menor solubilidade Característica de eletrólito Grupos ionizáveis garante presença de cargas (+) e (-) Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

28 Solubilidade das proteínas
BIO-QUIMICA Solubilidade das proteínas Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água  hidrofílica solubilidade  hidrofóbica solubilidade Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

29 Solubilidade pH  próximo do pI solubilidade
BIO-QUIMICA Solubilidade pH  próximo do pI solubilidade Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

30 blocos formadores para material celular
BIO-QUIMICA FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formadores para material celular CATABÓLICA combustível energético proteínas musculares e hepáticas Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

31 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com
FUNÇÃO ESPECÍFICA Tipos Exemplos Localização e Função Enzimas Ácido – graxo sintetase Catalisa a síntese de ácidos graxos Reserva Albumina Clara de ovo Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue Protetoras no sangue Anticorpos Bloqueiam substâncias estranhas Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos Contráteis Miosina Constituíntes fibras musculares Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

32 Inicia estômago PEPSINA meio ácido
BIO-QUIMICA DIGESTÃO E ABSORÇÃO Inicia estômago PEPSINA meio ácido Pepsina PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo  transporte passivo não existe depósito de aminoácidos  proteínas Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

33 Destino dos aas na célula
BIO-QUIMICA Destino dos aas na célula Após absorção os aas caem na corrente sanguínea Síntese de peptídeos e proteínas Oxidação para formação de energia (fígado e músculo) Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

34 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

35 Biossíntese protêica Também chamada Tradução
BIO-QUIMICA Biossíntese protêica Também chamada Tradução RNAm chega ao citoplasma se associa ao ribossomo; RNAt levam os aminoácidos, que serão ligados, formando assim a proteína. Aulas gratuitas da Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com