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Cadeia de aas formam proteína. Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 2 Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar.

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1 Cadeia de aas formam proteína

2 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 2 Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. COMPOSIÇÃO - Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: - elementos organógenos: C, H, O, N - menor proporção: S, P, I, Br o Composição percentual: - C: 50 à 55% - H: 6 à 7% - O: 19 à 24% - N: 15 à 19% - S: 0 à 2,5% Proteínas

3 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 2. Seu papel biológico 3 a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); - Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). Classificação

4 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 2. Seu papel biológico 4 b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc). Classificação

5 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 5 c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. - Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; - Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; - Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; - Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção 2. Seu papel biológico Classificação

6 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 3. Valor Nutritivo 6 1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja) Classificação Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades! Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de ALTO valor Biológico IMPORTANTE:Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

7 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 3. Valor Nutritivo 7 Classificação 3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. - Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) - Gelatina (falta triptofano e tirosina) Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

8 BIO-QUIMICA Classificação:Estrutura 1 - Primária 2 - Secundária 3 - Terciária 4 - Quaternária

9 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura a) Primária ou nível primário. b) Secundária ou nível secundário ou helicoidal c) Terciária ou nível terciário d) Quaternária ou nível quaternário

10 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura a) Estrutura Primária ou Nível Primário É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D,... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

11 BIO-QUIMICA Estrutura Primária

12 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal) É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um hélice ou uma folha pregueada.

13 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são: 1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. 3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. 4. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

14 Estrutura Secundária Hélice Laminar

15 BIO-QUIMICA

16 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura c) Estrutura terciária ou nível terciário É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

17 Estrutura Terciária

18 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Estrutura Terciária

19 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Estrutura d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

20 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Estrutura Quaternária

21 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Estrutura Quaternária

22 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

23 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL 23 Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA. SÃO AGENTES DESNATURANTES: pH – abaixo de 5,0 Temperatura – acima de 50 0 C

24 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Desnaturação Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.

25 Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.

26 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Proteínas Propriedades Gerais Caráter anfótero Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos Solubilidade

27 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Caráter anfótero Presença de grupos -NH 3 + e -COO - Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio Ponto isoelétrico pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-) pl proteína apresenta menor solubilidade Característica de eletrólito Grupos ionizáveis garante presença de cargas (+) e (-)

28 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Solubilidade das proteínas Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água hidrofílica solubilidade hidrofóbica solubilidade

29 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Solubilidade pH próximo do pI solubilidade Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam

30 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formadores para material celular CATABÓLICA combustível energético proteínas musculares e hepáticas

31 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com FUNÇÃO ESPECÍFICA TiposExemplosLocalização e Função EnzimasÁcido – graxo sintetase Catalisa a síntese de ácidos graxos ReservaAlbuminaClara de ovo TransportadorasHemoglobinaTransporta O 2 no sangue Protetoras no sangueAnticorpos Bloqueiam substâncias estranhas HormonaisInsulinaRegula metabolismo da glicose EstruturaisColágenoTendões, cartilagens, pelos ContráteisMiosinaConstituíntes fibras musculares

32 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com DIGESTÃO E ABSORÇÃO Inicia estômago PEPSINA meio ácido PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo transporte passivo não existe depósito de aminoácidos proteínas Pepsina

33 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Destino dos aas na célula Após absorção os aas caem na corrente sanguínea Síntese de peptídeos e proteínas Oxidação para formação de energia (fígado e músculo)

34 BIO-QUIMICA Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com BIO-QUIMICA

35 Aulas gratuitas da Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com Biossíntese protêica Também chamada Tradução RNAm chega ao citoplasma se associa ao ribossomo; RNAt levam os aminoácidos, que serão ligados, formando assim a proteína.


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