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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS Profa. Valéria Terra Crexi.

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1 UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS Profa. Valéria Terra Crexi

2 Desnaturação Estrutura nativa de uma proteína: - resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas que emanam forças intramoleculares variadas, bem como da interação de vários grupos proteicos com a água como solvente circundante. - Também depende do ambiente da proteína

3 Desnaturação Estado nativo: É o mais estável com a energia livre mais baixa possível Mudança no ambiente pH, força iônica, temperatura, composição de solvente. * Forçará a molécula a assumir uma nova estrutura de equilíbrio

4 Desnaturação Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária

5 Desnaturação protéica As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.

6 Desnaturação protéica A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada

7 Desnaturação protéica A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. Não envolve nenhuma mudança química na proteína.

8 Desnaturação protéica Aspectos negativos: Perdas de algumas propriedades Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação. Proteínas alimentares Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais

9 Desnaturação protéica Aspectos positivos : Processamento de alimentos Proteínas de leguminosas Desnaturação térmica melhora acentuadamente a digestibilidade das proteínas, o que resulta da inativação de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas ).

10 Reversível ou irreversível: depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante Desnaturação pelo calor: irreversível Desnaturação por uréia: comumente reversível Desnaturação de proteínas

11 Agentes de desnaturação Físicos: temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento Químicos: Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos Desnaturação de proteínas

12 Agentes físicos Calor O calor é o agente desnaturante mais utilizado no processamento e na preservação de alimentos. As proteínas passam por graus variados de desnaturação durante o processamento. Isso pode afetar suas propriedades funcionais em alimentos, sendo, por isso, importante que se entendam os fatores que afetam a desnaturação proteica.

13 Agentes físicos Calor Calor não muda a carga das proteínas (cargas ficam mais na superfície – ligação com a água). Rompe as ligações de hidrogênio e ligações eletrostáticas - que estabilizam a sua conformação causando também o desenrolamento da cadeia. ligações hidrofóbicas são estabilizadas (endotérmicas) Velocidade de desnaturação – depende da temperatura Temperaturas: 50 e C – vibrações com rompimento de ligações – Desnaturação é irreversível

14 Temperaturas: C e – 40 0 C – Desnaturação é irreversível Nem sempre quanto menor a temperatura maior a estabilidade Exceto: enzima (galactosidase) – conserva sua atividade a temperatura de – 40 0 C Glicinina - proteína de armazenamento da soja Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 2 0 C, tornando-se então solúvel quando retorna a temperatura ambiente

15 Calor Água facilita a desnaturação térmica das proteínas. O efeito da hidratação sobre a termoestabilidade é fundamentalmente relacionado à dinâmica da proteína.

16 Calor No estado seco, as proteínas apresentam estrutura estática, isto é, os segmentos polipetídicos têm mobilidade restrita. À medida que o conteúdo de água aumenta, a hidratação e a penetração parcial da água nas cavidades de superfície causam expansão da proteína A expansão da proteína aumenta a mobilidade e a flexibilidade da cadeia, sendo que as moléculas assumem uma estrutura mais dinâmica.

17 Aquecimento promove maior acesso de água as pontes salinas e às pontes de hidrogênio peptidicas do que seria possível no estados seco. Sais e açúcares afetam a termoestabilidade das proteínas em soluções aquosas.

18 Pressão hidrostática Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 25 0 C. (relação temperatura X pressão) A desnaturação de proteínas induzida pela pressão ocorre porque as proteínas são flexíveis e compressíveis. Proteínas globulares – espaços vazios no interior da proteína Proteínas fibrosas- em sua maioria o desprovidas de espaços vazios, são mais estáveis a alta pressão

19 Pressão hidrostática A desnaturação proteica induzida por pressão é altamente reversível. A maior parte das enzimas, em soluções diluídas, recupera sua atividade, uma vez que a pressão seja reduzida a pressão atmosférica. A pressões maiores ocorre a desnaturação;quando a pressão é removida as subunidades reassociam-se e a restauração completa da atividade enzimática ocorre depois de várias horas.

20 Pressão hidrostática As pressões hidrostáticas estão sendo pesquisadas como ferramentas de processamento de alimentos: inativação microbiana ou geleificação

21 Pressão hidrostática inativação microbiana As altas pressões danificam as membrana celulares, causando a dissociação de organelas de microrganismos, ocorrendo a destruição dos microrganismos

22 Pressão hidrostática geleificação (clara do ovo, proteína de soja, solução de actomiosina) Os géis são mais macios do que os induzidos termicamente. A exposição do músculo da carne a pressão causa fragmentação parcial das miofibrilas, o que pode ser útil no amaciamento da carne e na geleificação das proteínas da carne.

23 Pressão hidrostática Processamento sob pressão difere do processamento térmico: não ocorre danos aos aminoácidos essenciais, a cor natural e ao sabor, assim como não causa o desenvolvimento de produtos tóxicos. Desvantagem: custo.

24 Cisalhamento Cisalhamento mecânico agitação, amassamento, batimento etc. causa a desnaturação de proteínas

25 Cisalhamento Muitas proteínas desnaturam-se e precipitam-se quando agitadas ocorre devido a incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na interface ar-líquido.

26 Cisalhamento Várias operações do processamento de alimentos envolvem alta pressão, cisalhamento e altas temperaturas. Extrusão, mistura sob alta velocidade e homogeneização.

27 Agentes Químicos Envolve o rompimento ou formação de ligações covalentes e é geralmente irreversível; Reações mais usuais são as de oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S

28 pH- desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e menores que 3) Agentes Químicos pH As proteínas são mais estáveis a desnaturação em seus pontos isoelétricos Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável em pH neutro Em valores de pH extremos: - forte repulsão eletrostática intramolecular resulta em expansão e desdobramento

29 Influência do pH na solubilidade Alta carga liquida em valores extremos= desnaturação - expansão e desdobramento da molécula de proteína

30 Força iônica – alteram a constante dielétrica e portanto, as forças eletrostática que contribuem para estabilização das proteínas Substâncias que rompem interações hidrofóbicas Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações – Desnaturação. Solventes Orgânicos

31 Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade proteica em soluções aquosas: uréia, detergentes, açúcares e sais neutros - Rompem as ligações por ponte de hidrogênio # Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos está relacionado a suas interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica. Aditivos de baixo peso molecular

32 uréia e detergentes desestabilizam a conformação da proteína Estes ligam-se à superfície da proteína, causando desidratação da proteína. Aumenta a concentração do aditivo nesta região sem água. A interação destes aditivos com a superfície da proteína promove o desdobramento, de modo que as superfícies não polares inseridas estejam mais expostas à interação favorável com o aditivo.

33 Aditivos de baixo peso molecular Açúcares Sais neutros (sulfato, fosfato e sais de fluoreto de sódio) denominados COSMOTRÓPICOS, estabilizam as proteínas Aditivos ligam-se muito fracamente a proteína, mas aumentam sua hidratação. Sua concentração próxima a proteína é mais baixa que na solução como um todo. Gradiente de concentração = gradiente de pressão osmótica ao redor da molécula, suficiente o bastante para elevar a temperatura de desnaturação térmica

34 Aditivos de baixo peso molecular Sais neutros (brometo, iodeto, perclorato e tiocianato), denominados CAOTRÓPICOS, desestabilizam a estrutura proteica. Concentrações > 1M, sais têm efeitos iônicos específicos que influenciam a estabilidade estrutural das proteínas. Estes sais diminuem a hidratação proteica e ligam-se fortemente as proteínas. Salting out: maior atração entre as moléculas proteicas e formação de precipitados

35 Aditivos de baixo peso molecular Concentrações < 1 Sais estabilizam a proteína aumentando a hidratação proteica, ligando-se fracamente a proteínas Salting in: baixa concentração salina – aumenta a solubilidade

36 Aditivos de baixo peso molecular O mecanismo dos efeitos dos sais sobre a estabilidade estrutural das proteínas está relacionado a sua capacidade relativa de se ligar às proteínas e alterar suas propriedades de hidratação. Sais que estabilizam proteínas – aumentam a hidratação proteica, ligando-se fracamente a ela. Sais que desestabilizam proteínas – diminuem a hidratação proteica e ligam-se fortemente a proteina.

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38 Desnaturação de proteínas Efeitos da desnaturação: Redução da solubilidade (aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos); Mudança na capacidade de se ligar com a água;

39 Desnaturação de proteínas Efeitos da desnaturação: Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica); Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposição das ligações peptídicas) ; Aumento da viscosidade (redução da solubilidade- desenrolamento das cadeias );

40 Desnaturação de proteínas Efeitos da desnaturação: Aumento da reatividade química (aumento de grupos reativos).


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