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Enzimas e Cinética Enzimática Mustafa Hassan Issa UNIOESTE – Curso de Enfermagem – Disciplina de Bioquímica 4ª Aula Teórica – Dia 19/03/2014.

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1 Enzimas e Cinética Enzimática Mustafa Hassan Issa UNIOESTE – Curso de Enfermagem – Disciplina de Bioquímica 4ª Aula Teórica – Dia 19/03/2014

2 Referências da Aula: Livro de Bioquímica do Stryer Capítulo 8 (5ª Ed. ou 6ª Ed.) (Obs. Bioquímica de Valter T. Motta: Capítulo 3 – A ser fornecido via mural eletrônico da Disciplina) 2

3 ENZIMAS E CINÉTICA ENZIMÁTICA 3

4 Vias Metabólicas Praticamente todas as reações são catalisadas por enzimas. 4

5 “Maestro da orquestra” Enzimas 5

6 Definição: São catalisadores biológicos que aumentam a velocidade das reações bioquímicas ao reduzirem a energia livre de ativação, e que apresentam alta especificidade e eficiência para a reação que participam. Enzimas 6

7 Observação: Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS. Enzimas são proteínas 7

8 Função: -Viabilizar a atividade das células ao permitir que uma reação bioquímica ocorra em condições favoráveis (ambiente propício): Menor consumo de energia, podendo assim ocorrer no menor tempo possível; - Viabilizar a formação de novos compostos (Ex. reação de quebra ou ligação). Enzimas - Função 8

9 Catalisadores Biológicos Aumentam a velocidade das reações Atuam diminuindo a energia de ativação Enzimas - Função 9

10 Apresentam alto grau de especificidade; São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (10 3 a vezes + rápida) (Catalisadores não-enzimáticos: 10 2 a 10 4 vezes + rápido); Reduzem a energia de ativação de uma reação; Não são tóxicas a célula (produto natural da célula). Enzimas - Características 10

11 Reações apresentam duas propriedades termodinâmicas: 1) Variação da energia de uma reação (ΔGº): Diferença de energia entre o estado inicial (reagentes) e o estado final da reação (produtos): ΔGº Negativo: Reação é espontânea (favorável); ΔGº Positivo: Reação não é espontânea (desfavorável). 2) Energia necessária para iniciar uma reação: Energia necessária para que um reagente (substrato) se converta num produto. - Esta propriedade de uma reação bioquímica é influenciada pela ação das Enzimas. Reações bioquímicas: Termodinâmica e Velocidade 11

12 Representação esquemática das alterações de energia que acompanham a formação do Complexo E/S. Velocidade de uma reação depende da energia de ativação Energia de Ativação: Diferença entre os níveis de energia do estado basal(*) e do estado de transição(*). * * 12

13 Nos sistemas biológicos a maioria das reações bioquímicas necessita de energia para ser favorável; Além disso, necessitam direcionamento para que estas reações possam ocorrer (diversidade muito alta de reações); Uma enzima pode direcionar uma reação, permitindo o uso de menos energia (energia de ativação) para que essa ocorra. Reações bioquímicas: Termodinâmica e Velocidade 13

14 No processo de uma reação a energia de ativação afeta diretamente a velocidade de uma reação; No entanto, quando uma enzima permite um caminho alternativo para que uma reação se processe, ela está oferecendo uma opção para que esta mesma reação aconteça com menor dispêndio de energia de ativação; Quando isso ocorre, a reação ocorrerá com maior rapidez pois ocorrerá com a menor energia disponível; Ou seja, a catálise enzimática cria condições propícias para uma determinada reação ocorrer. Reações bioquímicas: Termodinâmica e Velocidade 14

15 Componentes da Reação Enzimática 1) Enzima e Substrato(s) (E / S) - Estágio inicial que necessita energia de ativação (levará ao estado de transição); 2) Complexo Enzima/Substrato (ES) - Momento em que a reação encontra-se no estado de transição, com o arranjo correto dos átomos para ocorrer a origem dos produtos, e também com a energia necessária; 3) Enzima e Produto(s) (E / P) - Momento em que a reação foi realizada. A enzima está livre (novamente para receber novos substratos), e os novos produtos foram formados. 15

16 Componentes da Reação Enzimática E + S ES E + P E - Enzima S - Substrato(s) ES - Complexo Enzima - Substrato P - Produto(s) 16

17 Uma enzima apresenta em sua estrutura, uma porção que apresenta arquitetura tridimensional específica (centro catalítico ou sítio ativo); Este centro catalítico é específico para o encaixe de uma determinada molécula(s) (substrato(s)); Nesta porção específica (da enzima específica) a reação de transformação do substrato poderá ocorrer (Ex. reação de quebra ou ligação) com o mínimo de consumo de energia, e portanto, de modo mais rápido (pois a condição foi mais favorável). Reação Enzimática - Processo 17

18 Componentes da Reação Enzimática Substratos se ligam ao SÍTIO ATIVO da enzima E + S E S P + E 18

19 Enzimasatuam diminuindo a energia de ativação Enzimas atuam diminuindo a energia de ativação Caminho da reação E Energia de ativação sem enzima E Caminho da reação Energia de ativação com enzima 19

20 E + S E + PE + PE + PE + P ESESESES H2O2H2O2 H2OH2O O2O2 + Catalase ½ Reação catalisada por uma enzima produto sentido da reação 20

21 Passos de uma reação enzimática - Exemplo - Enzima Fosfoglicomutase: Catalisa a conversão da Glicose 1- Fosfato em Glicose 6-Fosfato na etapa 2 da Glicogenólise. 21

22 Glicogenólise - Passo 2: Conversão da Glicose 1-Fosfato em Glicose 6-Fosfato - A Enzima Fosfoglicomutase catalisa a conversão da Glicose 1-Fosfato em Glicose 6-Fosfato. (Um exemplo clássico de catálise enzimática) Glicose 1- Fosfato Glicose 1,6 – Bisfosfato (Intermediário) Glicose 6- Fosfato Centro catalítico (Enzima Fosfoglicomutase) 22

23 Componentes das Enzimas - Apoenzima + Cofator Grupo Prostético: Quando uma Coenzima (Cofator Orgânico) encontra-se covalentemente (fortemente) ligada à parte protéica (aminoácidos ou apoenzima). Resíduos de aminoácidos (Apoenzima) Holoenzimas = Porção completa e biologicamente ativa Cofatores: Íons metálicos: Fe 2+, Mg 2+, Mn 2+. Coenzimas: Moléculas orgânicas complexas. Enzimas Ativas 23

24 Componentes das Enzimas - Conceitos - Desta forma, temos os seguintes conceitos importantes: - Apoenzima: Porção protéica (seqüência de aminoácidos); - Cofator: Porção anexa de Natureza Orgânica (Coenzima ou Cofator Orgânico) ou Inorgânica (Íon Metálico ou Cofator Inorgânico); - Holoenzima: Molécula biologicamente ativa, composta pela porção Apoenzima (protéica) mais seu Cofator (Coenzima ou Íon Metálico) (quando presentes); - Grupo Prostético: Coenzima (Cofator Orgânico) fortemente ligada à porção protéica. 24

25 - Algumas enzimas que contêm, ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores. Enzimas - Cofator Inorgânico 25

26 Enzimas - Cofator Orgânico Hidrossolúveis Lipossolúveis Vitaminas Compostos orgânicos indispensáveis Pequenas quantidades  Precursores de coenzimas 26

27 - Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis do Complexo B. - Classificam-se em: - Transportadores de hidrogênio; - Transportadores de grupos químicos. - Transportadores de hidrogênio : Enzimas - Cofator Orgânico 27

28 - Transportadores de grupos químicos : Enzimas - Cofator Orgânico 28

29 - Região da Enzima que participa da reação com o substrato; - Pode possuir componentes não-protéicos: Cofatores; - Possui aminoácidos auxiliares e de contato. HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Cofator Coenzima: Molécula orgânica complexa (NAD) Porção protéica (APOENZIMA) Cofator Inorgânico: Íons que condicionam a ação catalítica das enzimas (Fe² + ) Enzimas - Centro Catalítico / Sítio Ativo 29

30 Enzimas - Centro Catalítico / Sítio Ativo - O sítio ativo ocupa uma parte relativamente pequena do volume total de uma enzima. - A especificidade da ligação depende do arranjo precisamente definido dos átomos no sítio ativo. 30

31 Ligação da Enzima ao Substrato  2 modelos: Chave-Fechadura  Encaixe Induzido  31

32 Chave-Fechadura - Alto grau de especificidade  Chave-Fechadura. - A enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. Ligação da Enzima ao Substrato – Chave-Fechadura 32

33 Encaixe Induzido. - Enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe  Encaixe Induzido. - O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição. Ligação da Enzima ao Substrato – Encaixe-Induzido 33

34 Enzimas Liberação do Produto + Enzima Inalterada Substratos Complexo E/S (Enzima/Substrato ) Ligação ao Sítio Ativo: - Chave-fechadura - Incaixe induzido 34

35 Enzimas - Classificação 35

36 1) Concentração da enzima no meio; 2) Concentração de substratos; 3) Concentração de cofatores da enzima; 4) Força iônica do meio; 5) pH do meio; 6) Temperatura do meio. Fatores que influenciam a atividade de uma enzima e sua estabilidade 36

37 - Valor de pH ótimo = Atividade máxima; - pH ótimo depende do número e tipo de grupos ionizáveis  Estrutura primária; - Variações do pH  Afeta a enzima no número e variedade de grupos ionizáveis (variação em relação ao estado original); - Velocidade da reação:  ou  do pH afasta do ótimo. Influência do pH 37

38 - Aminoácidos: - pH   --NH 3 + e --COOH - pH   --NH 2 e --COO - Influência do pH 38

39 -  Temp.   Velocidade de reação =  Energia cinética; - Temp. muito elevadas = Desnaturação da enzima; - Rompidas as Pontes de Hidrogênio  Alterações estruturais = Nova conformação; - Temp. desnaturação  Acima da Temp. Ótima. Influência da temperatura 39

40 Obrigado, agradeço a atenção de todos

41 Perguntas…?


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