Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da.

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1 Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. 

2 Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

3 Aminoácidos CARACTERÍSTICAS GERAIS:
São as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

4 Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.  Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina. Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Glicina; Alanina; Serina;  Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.

5 O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
Quantidade de AA do polipeptídio Tipos de AA Seqüência dos AA

6 Classificação Proteínas simples
Somente aminoácidos Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias) Nucleoproteínas Glicoproteínas Metaloproteínas Lipoproteínas

7 Níveis de Organização:
Estrutura Primária (seqüência linear de AA) Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas". A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

8 Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal )
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

9 Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

10 Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

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12 DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
TEMPERATURA / agitação das moléculas  rompimento de ligações / Ex: ovo cozido GRAU DE ACIDEZ / meios  ácidos ou  básicos  rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

13 Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função.
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.   Exemplos:   - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.    - Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. - Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.   - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).  

14 Função enzimática - toda enzima é uma proteína
Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.        Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.  

15 Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.   Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...   Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 

16 Enzimas – Proteínas Especiais
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

17 As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; catalases decompõem a água oxigenada;  amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;  proteases decompõem as proteínas;  celulases decompõem a celulose;  pectinases decompõem a pectina;  xilanases decompõem a xilana;  isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;    outras. 

18 Modelo de Chave-Fechadura

19 FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:
TEMPERATURA:  temperatura  atividade enzimática / até certo limite.  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima. Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

20 pH Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).