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CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMO Curso de Nutrição Jacqueline Alvarez-Leite.

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1 CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMO Curso de Nutrição Jacqueline Alvarez-Leite

2 Organismos vivos precisam de energia para : 1.Desempenho de trabalho mecânico e contração muscular e outros movimentos celulares 2.Transporte ativo de moléculas e ions 3.Síntese de moléculas a partir de precursores mais simples.

3 Metabolismo É uma série de reações químicas ligadas que começa com uma molécula em particular e a converte a alguma outra molécula ou moléculas de um modo cuidadosamente definido (Stryer) - Catabolismo: reações que convertem energia para as formas biologicamente utilizáveis (Alimento = CO2 + H2O + energia utilizável) -Anabolismo: necessitam de energia para ocorrerem (síntese de glicose, DNA, lipídeos)

4 Regulação do Metabolismo Sinais regulatórios: Hormônios Sistema Nervoso Disponibilidade de Nutrientes Sinais provenientes de dentro da célula: Ativado por substrato Inibidores e ativadores alostéricos Elicitam respostas rápidas – regulação momento a momento Sinais entre células: Elicitam respostas mais lentas Elicitam respostas mais lentas Mediada por contato superfícies Mediada por contato superfícies Sinalização Sinalização química (hormonios ou neurotransmissores)

5 ENZIMAS Propriedades: São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação. Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima. Eficiência catalítica: É grande 100 a 1000 moléculas substrato/segundo Ocorre mais de 100 vezes mais rápido que reações não catalisadas.

6 Ação das Enzimas

7 ENZIMAS Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação Cofatores: São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD +, FAD coenzima A) Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento.

8 COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação. INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

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11 LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (reguladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio ativo, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivos MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina. Fosforilação e desfosforilaçãoFosforilação e desfosforilação –Quinases e Fosfatases Indução ou repressão da sínteseIndução ou repressão da síntese –Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas). REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

12 ATP + H 2 O = ADP + Pi + H + G= - 7,3 kcal/mol ATP + H 2 O = AMP + PPi + H+ G= - 7,3 kcal/mol Condições fisiológicas G= - 12 kcal/mol

13 NAD + Nicotinaminda adenina dinucleotídeo Principal aceptor de elétrons NADH + H + NAD + forma reduzida (NADH+H+) Aceita 1 íon H e 2 elétrons.

14 Flavina adenina dinucleotídeo (FAD) FAD + aceptor de elétrons Aceita 2 hidrogênios (prótons e elétrons). Unidade FMN (Flavina Mononucleotídeo)

15 Ácido pantotênico Adenosina -mercaptoetilamina R – C – S - CoA " O Acil CoA (Acido graxo ) H 3 C – C – S - CoA " O Acetil CoA (acetato)


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