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Proteínas - Classificação - Definição - Composição - Ocorrência - Propriedades Físicas.

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Apresentação em tema: "Proteínas - Classificação - Definição - Composição - Ocorrência - Propriedades Físicas."— Transcrição da apresentação:

1 Proteínas - Classificação - Definição - Composição - Ocorrência - Propriedades Físicas

2 Definição Proteína vem do grego protos = primeiro São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas aminoácidos através da ligação peptídica. As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.

3 Proteínas

4

5 Definição/Composição: Exemplo: - Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: - elementos organógenos: C, H, O, N - menor prorporção: S, P, I, Br o Composição percentual: - C: 50 à 55% - H: 6 à 7% - O: 19 à 24% - N: 15 à 19% - S: 0 à 2,5%

6 Ocorrência São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora o número de aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 25. Isto ocorre porque o número de associações dos aminoácidos (aa) se dá conforme descrito ao lado 3 aa diferentes: A, B e C Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. (3! = 3 x 2 x 1 = 6) 4 aa diferentes: A, B, C e D Conduzem a 24 tetrapeptídeos (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 10 aa diferentes conduzem a mais de três milhões ( ) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos. (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x...)

7 Ocorrência - aminoácidos

8 Ocorrência Insulina – Pâncreas Hemoglobina – Sangue dos vertebrados Caseína – Leite Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina – Sangue dos invertebrados Pepsina – Suco gástrico Albumina – Ovo, leite e sangue Clorofila – Vegetais verdes

9 Ocorrência

10 Importância Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas.

11 Propriedades Físicas As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.

12 Classificação 1. De acordo com a sua natureza química 2. De acordo com seu papel biológico 3. De acordo com seu valor nutritivo

13 Classificação 1. Natureza Química a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em: - Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão). - Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo). - Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara

14 Classificação 1. Natureza Química de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo). - Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas). - Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). - Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). - Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).

15 Classificação 1. Natureza Química

16 b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: - Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). - Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). - Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).

17 Classificação 1. Natureza Química

18 - Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). - Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). - Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos - Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina Classificação1. Natureza QuímicaClassificação1. Natureza Química

19 Classificação 1. Natureza Química c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.

20 Classificação 2. Seu papel biológico a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. - Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); - Queratina (pelos, cabelo, unha); - Miosina (músculos responsáveis pela contração); - Albumina (plasma sangüíneo); - Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. - Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) - Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)

21 Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. - Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; - Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; - Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; - Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

22 Classificação 3. Valor Nutritivo 1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. - Caseína (leite) - Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) - Glicinina (soja) - Edestina e glutenina (cereais) - Lactoalbuminas (leite e queijo) - Albumina e miosina (carne) - Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. - Gliadina (trigo) - Legunina (ervilha) - Faseolina (feijão) - Legumelina (soja)

23 Classificação 3. Valor Nutritivo 3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. - Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) - Gelatina (falta triptofano e tirosina)

24 Estrutura a) Primária ou nível primário b) Secundária ou nível secundário ou helicoidal c) Terciária ou nível terciário d) Quaternária ou nível quaternário

25 Estrutura a) Estrutura Primária ou Nível Primário É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D,... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

26 Estrutura

27 b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal) É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um hélice ou uma folha pregueada.

28 Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são: 1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. 3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. 4. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

29 Estrutura c) Estrutura terciária ou nível terciário É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

30 Estrutura d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

31 Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

32 Desnaturação Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.

33 Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode- se mais solubilizar a proteína.


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