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FIGURA 15.1Relação da glicose com as principais vias do metabolismo de carboidratos.

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1 FIGURA 15.1Relação da glicose com as principais vias do metabolismo de carboidratos.

2 FIGURA 15.6A insulina estimula a captação da glicose no tecido adiposo e músculo, aumentando o número de transportadores de glicose (GLUT-4) na membrana plasmática.

3 FIGURA 15.10Lançadeiras para o transporte de equivalentes de redução do citosol para a cadeia de transporte de elétrons mitocondrial. (a) Lançadeira malato-aspartato: a, malato desidrogenase citosólica reduz oxaloacetato (OAA) a malato; b, antiporte de ácidos dicarboxílicos da membrana mitocondrial interna catalisa a troca eletricamente neutra de malato por α-cetoglutarato (α-KG); c, uma malato desidrogenase mitocondrial reduz NAD+ oxidando Mal a OAA; d, aspartato aminotransferase mitocondrial transamina glutamato (Glu) e OAA; e, antiporte glutamato-aspartato da membrana mitocondrial interna catalisa troca eletrogênica de glutamato por aspartato; f, aspartato aminotransferase citosólica transamina Asp e α-KG. (b) Lançadeira glicerol fosfato: a, glicerol 3-fosfato desidrogenase citosólica oxida NADH, reduzindo di-hidroxiacetona a glicerol 3-fosfato; b, glicerol 3-fosfato desidrogenase localizada na superfície externa da membrana mitocondrial interna reduz FAD, que é usado pela cadeia de transporte de elétrons mitocondrial.

4 FIGURA 15.15Atividade da glucoquinase é regulada por translocação da enzima entre o citoplasma e o núcleo. Glicose aumenta atividade da glucoquinase (GK) por promover translocação da enzima para o citoplasma. Frutose 6-fosfato diminui atividade de GK por estimular translocação para o núcleo. Frutose 1-fosfato aumenta atividade de GK por inibir translocação para o núcleo. Ligação de GK com a proteína regulatória (RP) no núcleo inibe completamente a atividade de GK.

5 FIGURA 15.17A menos que o lactato formado pela glicólise seja transportado para fora da célula, o pH intracelular cairá pelo acúmulo de ácido láctico intracelular (equivalente a lactato- mais H+, porque ácido láctico ioniza em pH intracelular). O baixo pH diminui a atividade da 6-fosfofruto-1-quinase, de modo que produção adicional de ácido láctico por glicólise é inibida. (a) Transporte de glicose para dentro da célula; (b) execução de todos os trabalhos que convertem ATP em ADP e Pi; (c) simporte lactato-H+ (estequiometria real de um lactato- e um H+ transportado pelo simporte).

6 FIGURA 15.19Mecanismo pelo qual glucagon inibe glicólise hepática. Ligação de glucagon a seu receptor de membrana ativa adenilato ciclase (uma proteína intrínseca de membrana) pela ação de uma proteína G estimulatória (Gs; uma proteína periférica de membrana). O símbolo (+) indica ativação. FIGURA 15.26Diagrama esquemático da estrutura primária da isoenzima hepática da 6- fosfofruto-2-quinase/frutose 2,6-bisfosfatase. NH3+ e CO2H indicam as extremidades N- terminal e C-terminal, respectivamente. Domínio com atividade de quinase localiza-se na metade N-terminal; domínio com atividade de fosfatase, na metade C-terminal. A letra P indica o sítio (serina-32) fosforilada pela proteína quinase A

7 FIGURA 15.25Mecanismo de inibição da glicólise hepática por glucagon e epinefrina por queda mediada por cAMP da concentração de frutose 2,6- bisfosfato.Ver legenda da Figura Setas grossas indicam reações que predominam em presença de glucagon. Setas pequenas antes da frutose 2,6-bisfosfato indicam uma queda em sua concentração.

8 FIGURA 15.27Mecanismo responsável pela velocidade aumentada da glicólise hepática, quando as concentrações de glucagon e epinefrina são baixas e a de insulina é alta, no sangue. Ver legendas das Figuras e O receptor de insulina é um componente intrínseco da membrana plasmática. As setas pequenas antes da frutose 2,6-difosfato indicam aumento na sua concentração.

9 FIGURA 13.12Neurotransmissores excitatórios versus inibitórios como agonistas para receptores canais iônicos ligante-dependentes. FIGURA 15.28Mecanismo de aceleração da glicólise no coração em resposta à epinefrina. Ver legendas das Figuras e

10 FIGURA 15.29Diagrama esquemático da estrutura primária da isoenzima cardíaca da 6- fosfofruto-2-quinase/frutose 2,6-bisfosfatase. Ver legenda da Figura A letra P indica o sítio (serina 466) fosforilado pela proteína quinase A. FIGURA 15.31Vias abreviadas da gluconeogênese, ilustrando os principais substratos precursores para o processo.

11 FIGURA 15.32Relação entre gluconeogênese no fígado e glicólise no resto do corpo. (a) Ciclo de Cori. (b) Ciclo da alanina

12 FIGURA 15.33Via da gluconeogênese a partir de lactato. O envolvimento da mitocôndria no processo é indicado. Setas tracejadas referem-se a uma rota alternativa, que emprega a PEP carboxiquinase mitocondrial em lugar da isoenzima citosólica. Abreviaturas: OAA, oxaloacetato; α-KG, α-cetoglutarato; PEP, fosfoenolpiruvato; e DHAP, di-hidroxiacetona fosfato.

13 FIGURA 15.37A glicose 6-fosfato é hidrolisada pela glicose 6-fosfatase, localizada na superfície luminal do retículo endoplasmático. Três transportadores estão envolvidos: um transporta glicose 6-fosfato para o lúmen, um segundo transporta Pi de volta para o citosol e um terceiro transporta glicose de volta para o citosol.

14 FIGURA 15.38Via da gluconeogênese a partir de alanina e sua relação com síntese de uréia. Abreviaturas: OAA, oxaloacetato; Asp, aspartato; Orn, ornitina; Glu, glutamato; α-KG, α-cetoglutarato.

15 FIGURA 15.45Glucagon promove transcrição do gene da PEP carboxiquinase. Abreviaturas: PEPCK, PEP carboxiquinase; CRE, elemento de resposta a cAMP; CREB, proteína que se liga ao elemento de resposta a cAMP; IRE, elemento de resposta à insulina; IREB, proteína que se liga ao elemento de resposta à insulina. FIGURA 15.46Micrograa eletrônica mostrando grânulos de glicogênio (material corado escuro) no fígado de um rato alimentado. Micrograa generosamente cedida por Dr. Robert R. Cardell do Department of Anatomy da University of Cincinnati.

16 FIGURA 15.48Estrutura ramicada do glicogênio FIGURA 15.50Corte transversão de músculo esquelético humano mostrando bras musculares cinzas e brancas. O corte foi corado para atividade de NADH desidrogenase. Figura gentilmente fornecida por Dr. Michael H. Brooke, do Jerry Lewis Neuromuscular Research Center, St. Louis, Missouri.

17 FIGURA 15.52Ação da enzima cortadora de ramos do glicogênio.

18 FIGURA 15.54Ação da enzima ramicadora do glicogênio. FIGURA 15.58Mecanismo de regulação de uma fosfatase que se liga a glicogênio. A subunidade G que se liga a glicogênio liga-se diretamente ao glicogênio; a subunidade catalítica C da fosfoproteína fosfatase liga-se ao glicogênio pela subunidade G; e o inibidor fosforilado 1 (I-1) liga-se à subunidade catalítica livre.

19 FIGURA 15.59Visão geral do mecanismo para estímulo por glicose da glicogênese no fígado.

20 FIGURA 15.60AMP cíclico medeia estímulo da glicogenólise no fígado por glucagon e -agonistas (epinefrina). Ver legendas das Figuras e FIGURA 15.61Inositol trifosfato (IP3) e Ca2+ medeiam estímulo de glicogenólise no fígado por -agonistas. O receptor α- adrenérgico e o transportador de glicose são componentes intrínsecos da membrana plasmática. Fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) é também um componente da membrana plasmática.

21 FIGURA 15.63AMP cíclico medeia estímulo de glicogenólise no músculo por -agonistas (epinefrina). O receptor β-adrenérgico é um componente intrínseco da membrana plasmática, que estimula adenilato ciclase por meio de uma proteína G estimulatória (Gs). FIGURA 15.64Ca2+ medeia o estímulo de glicogenólise no músculo por excitação nervosa.

22 FIGURA 15.66Insulina age por um receptor de membrana plasmática para promover glicogênese no fígado. FIGURA 15.65Insulina age por um receptor de membrana plasmática para promover glicogênese no músculo.


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