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Vias de sinalização que controlam a atividade gênica

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Apresentação em tema: "Vias de sinalização que controlam a atividade gênica"— Transcrição da apresentação:

1 Vias de sinalização que controlam a atividade gênica
Transdução de Sinal Receptores acoplados a proteína G (GPCR) Receptores de fator de crescimento transformante β (TGFβR) Os receptores de citocina e a via JAK-STAT Edmar Vaz de Andrade

2 Conversão de sinais moleculares/externos em respostas celulares
Transdução de Sinal Conversão de sinais moleculares/externos em respostas celulares Célula sinalizadora síntese de moléculas de sinalização Célula alvo receptores específicos para as moléculas de sinalização Sinalização endócrina células-alvo distantes das células sinalizadoras Sinalização parácrina células-alvo próximas das células sinalizadoras Sinalização autócrina células-alvo são as próprias células sinalizadoras

3 Fatores que influenciam na resposta de uma célula-alvo
Visão geral de receptores celulares de membrana Fatores que influenciam na resposta de uma célula-alvo Tipo de receptores reconhecidos por um dado sinal Vias de transdução ativadas por um dado sinal Processos intracelulares afetados por um dado sinal

4 Proteínas e fatores intermediários na transdução
Mensageiros Secundários Sinalização intracelular Concentação alterada após a ligação do mensageiro primário ao recepetor

5 Proteínas e fatores intermediários na transdução
Proteínas comutadoras GTPase Ligantes de GTP e GDP Proteíno-quinases e fosfatases Adicionam ou removem grupamento fosfato Proteínas comutadoras de GTPase (proteínas G)

6 Receptores acoplados a proteína G (GPCR)
Sinais externos Hormônios, neuroteransmissores, luz Diagrama esquemático de um GPCR

7 Ativação induzida por GPCR
Receptores acoplados a proteína G (GPCR) Ativação induzida por GPCR

8 Receptores acoplados a proteína G (GPCR)
Gene tubby Expressos em células do cérebro em áreas relacionadas com o controle alimentar (gene mutante: obesidade) PIP2: fosfoinositídeo fosfato DAG: 1,2-diacilglicerol IP3: inositol 1, 4, 5-trifosfato Ativação do fator de transcrição Tubby induzida por GPCR

9 Ativação do fator de transcrição CREB induzida por GPCR
Receptores acoplados a proteína G (GPCR) PKA: proteino-quinase A (C: subnidade catalítica) CRE: elemento de reposta ao cAMP Ativação do fator de transcrição CREB induzida por GPCR

10 Receptores de fator de crescimento transformante β (TGFβR)
LTBP: proteína latente de ligação a TGFβ Armazenados na matriz extracelular TGFβ em humanos Três isoformas Modelo esquemático de um TGFβ

11 PAI-1: Inibidor 1 do Ativador do Plasminogênio
Receptores de fator de crescimento transformante β (TGFβR) Tipo III (ou RIII) se liga e concentra o TGFβ próxima à superfície celular Tipo I e II (ou RI e RII) proteínas diméricas transmembrana com serino/treonino quinases (parte do domínio citosólico) RII é uma quinase ativa que fosforila a si mesma na ausência de TGFβ PAI-1: Inibidor 1 do Ativador do Plasminogênio Via de sinalização TGFβ - Smad

12 Receptores de fator de crescimento transformante β (TGFβR)
Regulação negativa da via TGFβ – Smad pela proteína Ski

13 Receptores de fator de crescimento transformante β (TGFβR)
Proteína P15: regula o ciclo celular Efeito da perda da via TGFβ

14 Os receptores de citocina e a via JAK-STAT
Dimerização do receptor para o fator de crescimento epidérmico (EGF) RTK: Receptora Tirosino-Quinase EGF monomérico: atividade tirosino-quinase inativa EGF dimérico: atividade tirosino-quinase ativa

15 Os receptores de citocina e a via JAK-STAT
Ativação de atividade Tirosino-Quinase por citocinas Atividade tirosino-quinase intrínseca Atividade tirosino-quinase associada (JAK quinase)

16 Os receptores de citocina e a via JAK-STAT
Recrutamento de proteínas de transdução de sinal por receptores ativados

17 Os receptores de citocina e a via JAK-STAT
CFU-E: unidades eritróides formadoras de colônias Epo: eritropoetina Produzida por células renais. Transcrição ativada pelo fator de transcrição HIF-1a (em baixa concentração de oxigênio) Papel da eritropoetina na formação de células vermelhas no sangue

18 Quando não mencionado, as figuras apresentadas foram retiradas, com ou sem modificações, das seguintes referências: 1. LODISH, H; DARNELL, J. E. e BALTIMORE, D “Biologia Celular e Molecular”, 5ª edição. Artmed Editora SA. Porto Alegre-Brasil. (www.whfreeman.com/lodish) 2. LEHNINGER, A. L. NELSON, D. L e COX, M. M “Principles of Biochemistry”. 3ª Edition, Worth Publitions.


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