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Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru São Carlos, 15 de setembro de 2008. Aula 6 Enzimas Introdução a Bioquímica: Biomoléculas Julio Zukerman Schpector.

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1 Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru São Carlos, 15 de setembro de Aula 6 Enzimas Introdução a Bioquímica: Biomoléculas Julio Zukerman Schpector LaCrEMM – DQ – UFSCar 1

2 Duclaux – adicionar o sufixo ase à substância sobre a qual a enzima é ativada ou indicar o tipo de rações catalisadas. Exemplo: enzima: glutationa redutase substrato: glutationaNomenclatura

3 1961 – União Internacional de Bioquímica propôs um código que divide as enzimas em 6 grandes grupos :Nomenclatura

4 Grupo Tipos de reações catalisadas 1OxidoredutasesOxi-redução 2TransferasesTransferência de grupos doadores para aceptores 3HidrolasesClivagem de ligações, com intervenção de água 4LiasesClivagem de ligações, sem hidrólise ou oxidação 5IsomerasesIsomerizações 6LigasesFormação de ligaçõesNomenclatura

5 Atualmente a Enzyme Comission identifica cada enzima iniciando-as pelas letras EC seguido por um código numérico de quatro números separados por pontos. Exemplo: EC – Tirosina T-RNA ligaseNomenclatura

6 Nomenclatura 1xan 1gre glutationa redutase mas são as mesmas enzimas?

7 Nomenclatura 1xan glutationa redutase

8 Nomenclatura bin/enzymes/GetPage.pl?ec_number=

9 glutationa redutase EC Oxidoreductases Acting on a sulfur group of donors With NAD(+) or NADP(+) as acceptor Glutathione-disulfide reductaseNomenclatura bin/enzymes/GetPage.pl?ec_number=

10 Nomenclatura 1gre glutationa redutase ????

11 Cofatores cofator Cofator é um composto químico, a parte não- protéica ligada a uma enzima e necessária para a catálise

12 Cofatores Cofator + enzima = Holoenzima catalicamente ativo Holoenzima – Cofator = Apoenzima catalicamente inativo cofator

13 Cofatores são geralmente metálicos: Íons Cu 2+, Fe 3+ ou Zn 2+ (dieta) Grupos prostéticos: associados a enzimas covalentementeCofatores Necessidades de cofatores (molécula não-proteíca) atuando no processo:

14 Coenzima são pequenas moléculas orgânicas, não- protéicas que transportam grupos químicos entre enzimas. algumas vezes são chamadas de co- substratos. não fazem parte permanente da enzima.

15 Glutationa Redutase

16 monômero

17 Glutationa Redutase FAD GSSG

18 Glutationa Redutase cofator FAD substrato GSSG

19 Glutationa Redutase cofator FAD substrato GSSG

20 Glutationa Redutase sítio ativo substrato

21 Glutationa Redutase enzima homodimérica 500 aa / monômero flavoproteínas: grupo prostético FAD coenzima: NADPH

22 Glutationa Redutase (GR) GSSG + NADPH + H + 2 GSH + NADP +GR enzima substrato

23 Glutationa Redutase (GR) GR enzima substrato GSSG cofator FAD coenzima NADPH

24 Ciclo da Reação Catalítica da GR e b b c c f d a a ES-SE NADPH EH 2 + NADP + NADP + EH 2 GSSG GSH H+H+ H+H+ E-S-S-G GS - EH 2 G-S-S-G E-S-S-G 24

25 A especificidade da enzima (fechadura) para com seu substrato (chave) aumenta de acordo com a suas formas geométricas complementares. Modelo chave-fechadura

26

27 Interação enzima-substrato: complementaridade geométrica (necessária mas não suficiente para catálise).

28 Modelo chave-fechadura?

29

30 Mecanismo do Ajuste InduzidoMecanismo do Ajuste Induzido

31

32 Forças não-covalentes: Forças de van der Walls Interações eletrostáticas Ligações de Hidrogênio Interações hidrofóbicas

33 Estereoespecificidade e Especificidade Geométrica Enzimas altamente especificas ao se ligar a substratos quirais e na catálise das suas reações; Quiralidade inerente das proteínas (L aminoácidos) formam centros ativos assimétricos; Logo, enzima com quiralidade errada não consegue se encaixar no centro ativo da enzima; Forma e quiralidade

34 Diferenciação de forma e dos grupos funcionais : não ocorre interação não forma complexo enzima substrato. Especificidade do Substrato

35 molécula que bloqueia a ação da enzima a inibição pode ser reversível ou irreversível reversível: interações fracas irreversível: interações covalentes

36 os inibidores podem ser competitivos ou não-competitivos

37 Tem semelhança com o substrato e compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima substrato enzima sítio ativo substrato inibidor

38 não entra no sítio ativo da enzima substrato enzima sítio ativo substrato inibidor

39 Regeneração das coenzimas As coenzimas são alteradas quimicamente pela reação enzimática em que participam. Assim, para completar o ciclo catalítico, a coenzima tem de voltar ao seu estado inicial.

40 Muitos organismos não são capazes de sintetizar certas coenzimas; Carência pode provocar uma série de doenças causadas por catálises enzimáticas incompletas.Vitaminas

41 Vitaminas - A

42 Vitaminas - B

43 Controle da atividade enzimática : atividade catalítica da enzima pode ser diretamente regulada através de alterações estruturais e conformacionais, ex: alosteria Duas Maneiras de ocorrer: Controle da viabilidade enzimática : a quantidade de enzimas em uma célula da reação de síntese e de degradação. Regulação Enzimática 43

44 Controle Alostérico termo usado para descrever a situação em que a função da proteína em um sítio é afetada pela ligação de uma molécula regulatória em outro sítio. a regulação alostérica pode inibir ou ativar a atividade de uma enzima alterando sua forma para a forma ativa ou inativa.

45 Controle Alostérico ativador alostérico ativador enzima alostérica com 4 subunidades um dos 4 sítios regulatórios sitio ativo a ligação do ativador alostérico estabiliza a forma ativa da enzima forma ativa estabilizada

46 Controle Alostérico inibidor alostérico inibidor sitio ativo não- funcional a ligação do inibidor alostérico estabiliza a forma inativa da enzima forma inativa estabilizada

47 Controle Alostérico ativador alostérico ativador enzima alostérica com 4 subunidades um dos 4 sítios regulatórios inibidor alostérico inibidor oscilação sitio ativo sitio ativo não- funcional


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