Proteínas Profª Glaucia.

Apresentação em tema: "Proteínas Profª Glaucia."— Transcrição da apresentação:

1 Proteínas Profª Glaucia

2 Introdução: As proteínas são compostos orgânicos formados por um conjunto de aminoácidos, ou ainda, proteínas são polímeros de aminoácidos. Depois da água, são as substâncias mais abundantes no meio celular e constituem cerca de 10 a 20% de sua massa total. Proteínas são compostos orgânicos formados pela associação de α-aminoácidos. São polímeros constituídos por monômeros denominados aminoácidos.

3 Polímeros: São macromoléculas (moléculas grandes) formadas pela união de várias outras menores, iguais ou semelhantes entre si, denominadas monômeros.

4 Aminoácidos: Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido.

5 Fórmula de um Aminoácido:

6 Funções: Estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Ex: Colágeno, Queratina, Albumina, Actina e Miosina Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.   Hormonal – Ex: Hormônios como substância elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. Ex: insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).   Defesa – Ex: Anticorpos - A reação antígeno-anticorpo Coagulação sangüínea - Fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... Transporte - Hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.  Nutritiva Energética    

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9 Ligações Peptídicas São ligações químicas que se estabelecem entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subseqüente, com síntese resultante em uma molécula de água, ou seja, formadas a partir da desidratação ou também quebradas por hidrólise.

10 Ligação Peptídica

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12 Aminoácidos e seus radicais

13 Enzimas: os catalisadores
Atuam como biocatalizador de diversas reações químicas no organismo. Catalisadores: são substâncias, que quando presentes, facilitam a ocorrência de uma reação química. Substratos: são os compostos sobre os quais as enzimas atuam. As enzimas aceleram as reações biológicas. Cada reação química necessita de uma certa energia de ativação para ocorrer. As enzimas atuam sobre um substrato específico.

14 Especificidade Enzimática

15 Características da reação enzimática:
É específica – cada enzima age sobre um substrato específico. Funciona como chave e fechadura. O local da enzima, onde o substrato se encaixa, denomina-se centro ativo. - É reversível – uma mesma enzima que transforma um substrato no produto, também transforma o produto e o substrato. - A enzima não se gasta – uma mesma enzima pode catalisar uma mesma reação química n vezes, pois que ela não faz parte do produto.

16 Fatores que interferem na ação enzimática
Temperatura: cada enzima atua melhor em uma dada temperatura que chamamos de ótima. À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática cresce e quando ela se eleva acima de 45o C produz-se a desnaturação enzimática. A atividade catalítica da proteína enzimática diminui e a velocidade da reação decresce. Em temperaturas elevadas, provoca a deformação de suas moléculas e impede o encaixe no substrato e as reações não podem mais ser catalisadas. pH – as modificações no pH do meio modificarão suas propriedades catalíticas. O valor do pH pode variar de enzima para enzima. O pH máximo da pepsina é 2,5; o da tripsina é 9; outras funcionam com 7. Concentração de substrato – quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação enzimática para uma mesma concentração. Ponto de saturação: é quando cada enzima já está ocupada por um substrato. Ativadores e Inibidores enzimáticos – existem substâncias cuja presença ativa ou inibe a enzima.

17 Aminoácidos aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.

18 Não essenciais Essenciais alanina arginina+ asparagina histidina
ácido aspártico cisteína* ácido glutâmico glutamina glicina prolina serina tirosina# Essenciais arginina+ histidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano valina *cisteína produzida só a partir do aminoácido essencial metionina; #tirosina produzida só a partir do aminoácido essencial fenilalanina; +arginina só necessária nas fases de crescimento

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20 Estrutura das proteínas
Estrutura primária: É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Estrutura secundária É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Estrutura terciária Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por ligações de hidrogênio e dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas. Estrutura quaternária Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária.

21 São necessários para formar a proteína
vários aminoácidos então ligados, que variando em ordem, tipo e quantidade, Já vão formando a proteína de verdade. A ligação peptídica aparece, ligando dois aminoácidos através a amina de um, carboxila do outro, na ligação perda de água acontece. Toda enzima... Pra proteína a estrutura é importante e alterações podem romper as ligações e talvez ela não atue como antes, temperatura e pH desnaturantes. Tem a primária, secundária e terciária ou linear, helicoidal e globular. Várias cadeias numa forma agrupada de quaternária a estrutura é chamada. E a enzima que também é proteína aumenta a velocidade das reações, seu centro ativo se ligando ao substrato, abaixa a energia de ativação. Sistema chave-fechadura se combina e o substrato é encaixado numa enzima. E como exemplo, degradando proteína, a protease que também é uma enzima. Olha aí, você viu que temos vários tipos de proteínas com várias funções. Fique ligado! As Proteínas Ó gente no balanço das proteínas. Vamos cantar um pouquinho sobre esse composto que abunda demais! Composto orgânico que é muito abundante, abunda sempre, abunda muito, abunda à toa. Com tanto abunda a gente acaba delirando, Acreditando a proteína é uma boa. Várias funções têm esses polipeptídios de dois processos eles aparecerão no núcleo começando com a transcrição no citoplasma acontece a tradução. Tem proteínas na formação de tecidos, nas cartilagens e também outras funções, colágeno e queratina são estruturais, como hormonal a insulina é demais. E na defesa aparecem anticorpos, respiração envolve a hemoglobina, Também nós vamos encontrar a proteína nas reações, catalisando como enzima. Toda enzima será sempre proteína, nem toda proteína é sempre uma enzima. (Bis) Aminoácido é a sua menor parte e no carbono central estarão ligados um radical que varia de 1 a 20, carboxila, hidrogênio e amina. O aminoácido feito pelo organismo é conhecido como sendo natural, se o aminoácido tiver que ser ingerido, o aminoácido é chamado essencial.