Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

Apresentação em tema: "Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais"— Transcrição da apresentação:

1 Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais
Levando em consideração a capacidade da síntese dos aminoácidos podemos classificá-los em: Essenciais: Obtidos pela alimentação. Não essenciais: Aminoácidos sintetizados pelo nosso organismo. Não Essenciais Essenciais Glicina Histidina Fenilalanina Alanina Asparagina Valina Serina Glutamina Triptofano Cisteína Prolina Treonina Tirosina Lisina Aspartato Leucina Glutamato Isoleucina Arginina Metionina

2 Peptídeos e Proteínas Os aminoácidos podem formar polímeros pela ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro. Esta ligação carbono-nitrogênio chamada ligação peptídica, é obtida, teoricamente, por exclusão de uma molécula de água. Quimicamente, a formação da ligação peptídica pode ser representada como segue ao lado: • Extremidade onde o grupo amino não faz ligação é chamada de amino-terminal ou N-terminal; • Extremidade onde o grupo carboxílico não faz ligação é chamada de carboxi-terminal ou C-terminal.

3 Proteínas CONCEITO São compostos orgânicos complexos de alto peso molecular. Contêm os átomos de C, H, O, N e S e são considerados polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas). São as moléculas mais abundantes e funcionalmente mais diversas dos sistemas biológicos. COMPOSIÇÃO: São formadas por aminoácidos ligados formando uma cadeia protéica (polipeptídica). As unidades de repetição são planos de amida que contêm ligações peptídicas. Esses planos de amida podem girar em torno de seus átomos de carbono de modo a criar as conformações tridimensionais de proteínas.

4 Estrutura das Proteínas
Várias conformações diferentes (estruturas tridimensionais) são possíveis para uma molécula tão grande quanto uma proteína. Dessas diversas estruturas, poucas tem atividade biológica e estas são chamadas de conformações nativas . Devido a essa complexidade, as proteínas são definidas em quatro níveis de estrutura. Estrutura Primária; Estrutura Secundária; Estrutura Terciária; Estrutura Quaternária; A seqüência espacial dos aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína.

5 Estrutura Primária Proteínas
A estrutura primária é a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo especifica para cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é escrita na direção amino - terminal --- carboxila - terminal. Exemplo de dois peptídeos hipotéticos: Ala – Ser – Lys Lys – Ser –Ala Neste caso os peptídeos hipotéticos são diferentes? Justifique sua resposta.

6 Estrutura Secundária Proteínas
Em 1930, análises sofisticadas permitiram observar que as cadeias peptídicas não eram esticadas, como sugeria a estrutura primaria conhecida até o momento, mas que elas eram torcidas, dobradas ou enroladas sobre si mesmas. Isso queria dizer que as proteínas apresentam uma estrutura espacial (tridimensional). Essa informação somada aos conhecimentos acerca das ligações peptídicas, fez com que Linus Pauling e Robert Corey iniciassem a determinação das conformações que poderiam ser assumidas pelas moléculas protéicas. No arranjo mais simples proposto por eles é que a cadeia enrolava-se sobre si mesma, na forma de um espiral. Essa conformação ficou conhecida como alfa-hélice e ela é formada pelo estabelecimento de interações do tipo ponte de hidrogênio entre H do grupo amino terminal (-NH) e O da corbonila(C=O):

7 Estrutura Secundária Proteínas
A alfa-helice é mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente, estas pontes de hidrogênio dispõem paralelamente ao eixo da alfa-helice. A alfa-helice tem uma distância de 0,54nm e apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por volta.

8 Estrutura Secundária Proteínas
Apesar de alfa-hélice ser a estrutura secundário mais simples, existem outras conformações possíveis. Um outro modelo que merece destaque é a beta conformação ou beta pregueada. Esse nome deve-se à semelhança dessa estrutura com uma folha de papel dobrada em ziguezague. Nessa conformação, também são formadas pontes de hidrogênio, mas essas podem ser estabelecidas entre átomos de uma mesma molécula (intracadeia), como na alfa-hélice, ou entre átomos de cadeias polipeptídicas diferentes (intercadeia).

9 Estrutura Secundária Proteínas

10 Estrutura Secundária Proteínas
Os dois tipos de estruturas secundárias regulares (alfa-hélice e a beta-pregueada ocorrem nas proteínas em proporções muito diversas. Um exemplo extremo é a mioglobina uma proteína do músculo transportadora de oxigênio que apresenta cerca de 80% da cadeia polipepetídica organizada em alfa-hélice. Sua molécula é formada por oito segmentos em alfa-helice, separadas por trechos sem estrutura regular. Modelo da mioglobina mostrando os diversos trechos em alfa-helice (representados por espirais), alternando por segmentos desnrolados. A cadeia polipetidica liga-se ao grupo heme em vermelho.

11 Estrutura Secundária Proteínas
A maioria das proteínas exibem os dois tipos de estrutura secundária , como acontece com a toxina diftérica , produzida por uma bactéria que infecta o trato respiratório superior de seres humanos.

12 Estrutura Secundária Proteínas
Cada proteína tem um conteúdo próprio de alfa-hélice e de beta-pregueada, determinado pela sua estrutura primária. Um exemplo dramático da alteração da estrutura de proteínas acontece no caso do príon. Trata-se de uma partícula infecciosa constituída apenas de proteína, diferindo portanto, dos agentes infecciosas conhecidos que são capazes de se replicar porque contêm DNA e RNA, como bactérias e vírus, responsáveis por doenças que afetam o sistema nervoso central de mamíferos. Alguns exemplos são a encefalopatia espongiforme bovina popularmente conhecida como a doença da vaca louca. A incidência da moléstia atingiu a Inglaterra em proporções epidêmicas devido ao hábito de alimentar gados com rações preparadas com carne e ossos derivados, inadvertidamente, de animais infectados. As mudanças consistem em um aumento do conteúdo de folha beta-pregueada e a redução de alfa –hélice modificando a solubilidade das moléculas, provocando a agregação das mesmas e degeneração do tecido nervoso.

13 Estrutura Terciária Proteínas
A estrutura terciaria descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (alfa-hélice ou folha beta-pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir, por intermédio de ligações não-covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos. Estas ligações são consideradas fracas quando comparadas as ligações covalentes. Outro tipo de ligação que pode ocorrer são as pontes de hidrogênio. Pontes de Hidrogênio: estabelecidas entre os grupos R de aminoácidos polares com ou sem carga. As pontes de hidrogênio da estrutura terciária, naturalmente, não apresentam um padrão regular de disposição, ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio da estrutura secundária as quais não devem ser confundidas.

14 Estrutura Terciária Proteínas
Interações Hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se, reduzindo a área apolar exposta ao solvente. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atração entre os grupos apolares, mas são conseqüências da presença da molécula protéica no ambiente aquoso celular. Naturalmente, a maioria das cadeias hidrofóbicas localizam-se no interior apolar da molécula protéica. As interações hidrofóbicas são as mais importantes para a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número de aminoácidos hidrofóbicos. Ligações Iônicas ou Salinas: incluem-se, nesta categoria, as interações de grupos com cargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos e ácidos. Estas ligações tem importância fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar da proteína. Todavia, esta situação não é muito freqüente: a maioria dos grupos carregados de uma localizam em sua superfície.

15 Estrutura Terciária Proteínas
Interações Dissulfeto: além das ligações não-covalentes, já descritas, a estrutura protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto (-S-S-); ela é formada, entre dois resíduos de cisteína, por uma ligação de oxidação catalisada por enzimas específicas. Pontes dissulfeto são raramente encontradas em proteínas intracelulares sendo mais freqüentes em proteínas secretadas para o meio extracelular. Ligações Iônicas ou Salinas: incluem-se, nesta categoria, as interações de grupos com cargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos e ácidos. Estas ligações tem importância fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar da proteína. Todavia, esta situação não é muito freqüente: a maioria dos grupos carregados de uma localizam em sua superfície.

16 Estrutura Terciária Proteínas

17 Estrutura Quaternária Proteínas
A estrutura quaternária descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional . A estrutura quaternária é mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantém a estrutura terciária. As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes . A molécula de hemoglobina, por exemplo são formada por quatro cadeias polipeptídicas, iguais, duas a duas, chamadas de a e b, associadas sobretudo por interações hidrofóbicas, com contribuição menor de pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas.