Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas

Apresentação em tema: "Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas"— Transcrição da apresentação:

1 Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas
Proteínas Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas

2 Definição Proteína vem do grego protos = primeiro
São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica. As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.

3 Proteínas

4 Proteínas

5 Definição/Composição:
Contém sempre: elementos organógenos: C, H, O, N menor prorporção: S, P, I, Br Composição percentual: C: 50 à 55% H: 6 à 7% O: 19 à 24% N: 15 à 19% S: 0 à 2,5% Exemplo: Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus:

6 Ocorrência São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 25. Isto ocorre porque o número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá conforme descrito ao lado 3  aa diferentes: A, B e C Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. (3! = 3 x 2 x 1 = 6) 4  aa diferentes: A, B, C e D Conduzem a 24 tetrapeptídeos (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões ( ) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos. (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)

7 Ocorrência  - aminoácidos

8 Ocorrência Insulina – Pâncreas Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
Caseína – Leite Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina – Sangue dos invertebrados Pepsina – Suco gástrico Albumina – Ovo, leite e sangue Clorofila – Vegetais verdes

9 Ocorrência

10 Importância Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas.

11 Propriedades Físicas As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.

12 Classificação De acordo com a sua natureza química
De acordo com seu papel biológico De acordo com seu valor nutritivo

13 Classificação 1. Natureza Química
Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em: Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão). Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo). Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara

14 Classificação 1. Natureza Química
de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo). Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas). Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).

15 Classificação 1. Natureza Química

16 Classificação 1. Natureza Química
Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).

17 Classificação 1. Natureza Química

18 Classificação 1. Natureza Química
Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina Classificação 1. Natureza Química

19 Classificação 1. Natureza Química
c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.

20 Classificação 2. Seu papel biológico
Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)

21 Classificação 2. Seu papel biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

22 Classificação 3. Valor Nutritivo
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja)

23 Classificação 3. Valor Nutritivo
Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina)

24 Estrutura Primária ou nível primário
Secundária ou nível secundário ou helicoidal Terciária ou nível terciário Quaternária ou nível quaternário

25 Estrutura Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

26 Estrutura

27 Estrutura Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

28 Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

29 Estrutura Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

30 Estrutura Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

31 Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

32 Desnaturação Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.

33 Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.