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Introdução a Bioquímica: Biomoléculas
Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Julio Zukerman Schpector LaCrEMM – DQ – UFSCar Bauru, 15 de setembro de 2008.
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Estrutura Primaria até Quaternária
primária secundária folha hélice terciária
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Interações e Estrutura Terciária
Entre as interações a serem consideradas temos as estruturas específicas que resultam de interações de longo alcance: interações eletrostáticas ligações de hidrogênio (OH, N H, S H) interações hidrofóbicas Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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Interações e Estrutura Terciária
Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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I. Interações iônicas (exterior)
Formadas entre duas cadeias laterais de aminoácidos carregados: negativos (Glu, Asp); positivos (Lys, Arg, His). São interações dependentes de pH (pKa). Lembrar que os pKs no interior de uma proteína podem ser diferentes daqueles do aminoácido livre. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)
Aparecem entre as cadeias laterais, backbone, água; Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos carregados: Glu, Asp, His, Lys, Arg; Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos polares: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, [Tyr,Trp] Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)
Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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Ligações de hidrogênio em estrutura terciária
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III. Interações hidrofóbicas (interior)
Formam-se entre cadeias laterais de resíduos não-polares: Alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met Aromáticos: Phe,Trp, Tyr Formam-se clusters de cadeias laterais, mas não há o requerimento para uma orientação especifica como ocorre com a ligação de hidrogênio; O interior da proteína fica distante da água; São não-dependentes do pH. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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IV. Ligações dissulfeto (intracadeias e intercadeias)
São formadas entre os resíduos de cisteínas: CysSH + HSCys CysSSCys São catalisadas por enzimas especificas, e agente oxidantes; Restringem a flexibilidade da proteína. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.
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A Estrutura das Proteínas
presença ou não de um grupo prostético proteínas simples e proteínas conjugadas holoproteína = apoproteína + grupo prostético (grupo prostético ex: FAD, Fe, Grupo heme, etc) presença ou não de subunidades proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas ex: 2 monômeros iguais – homodímero ex: 2 monômeros diferentes – heterodímero estrutura global proteínas fibrosas e proteínas globulares
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QUIMOTRIPSINA – serino-protease
A estrutura 3-D de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos. 2. A função de uma proteína depende de sua estrutura. 3. Cada proteína tem uma estrutura única.
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QUIMOTRIPSINA – serino-protease
catalisa hidrólise de ligações peptídicas tríade catalítica
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Estado Nativo As proteínas tem uma conformação específica, o arranjo espacial dos átomos. As proteínas na sua conformação funcional e enovelada estão em seu estado nativo.
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1 seqüência × 2 enovelamentos
Interconversion between two unrelated protein folds in the lymphotactin native state Tuinstra, Peterson, Kutlesa, Elgin, Kron & Volkman (2008)
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Estrutura Terciária das Proteínas
interações de van der Waals e hidrofóbicas ligação de hidrogênio ligação dissulfeto “esqueleto” polipeptídico ligação iônica
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Estrutura supersecundária - motivos
Há padrões comuns no enovelamento das proteínas chamados de motivos. Os motivos são encontrados em várias proteínas de função diversa. Uma proteína pode conter vários motivos estruturais diferentes.
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Estrutura supersecundária - motivos
A estrutura de cada proteína é totalmente diferente ou há motivos comuns? Há padrões comuns de enovelamento da cadeia polipeptídica na maioria das proteínas. Exemplos: -hélice folhas-
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Estrutura supersecundária
combinações de elementos de estrutura secundária (hélices e fitas ) caracterizam classes de proteínas
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Estrutura supersecundária SCOP
SCOP (Structural Classification Of Proteins)
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Estrutura supersecundária - Motivos
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Estrutura supersecundária - motivos
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Estrutura supersecundária - motivos
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Estrutura supersecundária - motivos
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Estrutura supersecundária - motivos
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Estrutura supersecundária
somente α
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Estrutura supersecundária
somente β
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Estrutura supersecundária
α / β
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Estrutura supersecundária
α + β
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Estrutura supersecundária
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Domínios estruturais domínio pequeno domínio grande NADPH
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Estrutura terciária das proteínas
As proteínas se enovelam em estruturas globulares e excluem H2O de seu interior. Em geral: Aminoácidos não-polares no interior Val, Leu, Ile, Met, Phe Aminoácidos carregados na superfície Arg, Lys, His, Asp, Glu Aminoácidos polares não-carregados na superfície ou interior Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Trp
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Estrutura Quaternária de Proteínas
Algumas proteínas formam agregados de 2 ou mais subunidades.
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Estrutura Primaria até Quaternária
primária secundária folha hélice terciária quaternária
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Estrutura Quaternária de Proteínas
Razoes para múltiplas subunidades: cooperatividade exemplo: Hb liga O2 cooperativamente. 2. função catalítica exemplo: HMG-CoA reductase dímero 3. síntese exemplo: groEL chaperonina tem 14 subunidades (a proteína é muito grande para ser sintetizada sozinha.
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Estrutura Quaternária de Proteínas
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Estrutura Quaternária de Proteínas
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Estrutura Quaternária de Proteínas
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Estrutura Quaternária de Proteínas
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Estrutura Quaternária de Proteínas
Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diâmetro
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Estrutura Quaternária de Proteínas
Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal
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Diagramas - Motivos
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Diagramas – Motivos/Topologia
helice
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Motivos
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Hairpin
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Motivo: Helix-Loop-Helix (H-L-H)
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Motivo EF-Hand H-L-H B/T- Figure 2.13
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Motivo Chave-grega
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Estruturas × PDB
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Estruturas × PDB total de estruturas 3D
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total de estruturas 3D – raio X
Estruturas × PDB total de estruturas 3D – raio X
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total de estruturas 3D – NMR
Estruturas × PDB total de estruturas 3D – NMR
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total de estruturas 3D –microscopia eletrônica
Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica
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total de estruturas 3D –microscopia eletrônica
Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica 1dgi 1gw7
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total CATH – topologias
Estruturas × PDB total CATH – topologias
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total CATH – superfamilias-topologia/ano
Estruturas × PDB total CATH – superfamilias-topologia/ano
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total SCOP – enovelamentos
Estruturas × PDB total SCOP – enovelamentos
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total SCOP – superfamilias/ano
Estruturas × PDB total SCOP – superfamilias/ano
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