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Introdução a Bioquímica: Biomoléculas

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Apresentação em tema: "Introdução a Bioquímica: Biomoléculas"— Transcrição da apresentação:

1 Introdução a Bioquímica: Biomoléculas
Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Julio Zukerman Schpector LaCrEMM – DQ – UFSCar Bauru, 15 de setembro de 2008.

2 Estrutura Primaria até Quaternária
primária secundária folha  hélice  terciária

3 Interações e Estrutura Terciária
Entre as interações a serem consideradas temos as estruturas específicas que resultam de interações de longo alcance: interações eletrostáticas ligações de hidrogênio (OH, N H, S  H) interações hidrofóbicas Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

4 Interações e Estrutura Terciária
Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

5 I. Interações iônicas (exterior)
Formadas entre duas cadeias laterais de aminoácidos carregados: negativos (Glu, Asp); positivos (Lys, Arg, His).    São interações dependentes de pH (pKa). Lembrar que os pKs no interior de uma proteína podem ser diferentes daqueles do aminoácido livre. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

6 II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)
Aparecem entre as cadeias laterais, backbone, água; Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos carregados: Glu, Asp, His, Lys, Arg; Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos polares: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, [Tyr,Trp]  Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

7 II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)
Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

8 Ligações de hidrogênio em estrutura terciária

9 III. Interações hidrofóbicas (interior)
Formam-se entre cadeias laterais de resíduos não-polares: Alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met Aromáticos: Phe,Trp, Tyr Formam-se clusters de cadeias laterais, mas não há o requerimento para uma orientação especifica como ocorre com a ligação de hidrogênio; O interior da proteína fica distante da água; São não-dependentes do pH. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

10 IV. Ligações dissulfeto (intracadeias e intercadeias)
São formadas entre os resíduos de cisteínas: CysSH + HSCys  CysSSCys São catalisadas por enzimas especificas, e agente oxidantes; Restringem a flexibilidade da proteína. Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

11 A Estrutura das Proteínas
presença ou não de um grupo prostético proteínas simples e proteínas conjugadas holoproteína = apoproteína + grupo prostético (grupo prostético ex: FAD, Fe, Grupo heme, etc) presença ou não de subunidades proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas ex: 2 monômeros iguais – homodímero ex: 2 monômeros diferentes – heterodímero estrutura global proteínas fibrosas e proteínas globulares

12 QUIMOTRIPSINA – serino-protease
A estrutura 3-D de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos. 2. A função de uma proteína depende de sua estrutura. 3. Cada proteína tem uma estrutura única.

13 QUIMOTRIPSINA – serino-protease
catalisa hidrólise de ligações peptídicas tríade catalítica

14 Estado Nativo As proteínas tem uma conformação específica, o arranjo espacial dos átomos. As proteínas na sua conformação funcional e enovelada estão em seu estado nativo.

15 1 seqüência × 2 enovelamentos
Interconversion between two unrelated protein folds in the lymphotactin native state Tuinstra, Peterson, Kutlesa, Elgin, Kron & Volkman (2008)

16 Estrutura Terciária das Proteínas
interações de van der Waals e hidrofóbicas ligação de hidrogênio ligação dissulfeto “esqueleto” polipeptídico ligação iônica

17 Estrutura supersecundária - motivos
Há padrões comuns no enovelamento das proteínas chamados de motivos. Os motivos são encontrados em várias proteínas de função diversa. Uma proteína pode conter vários motivos estruturais diferentes.

18 Estrutura supersecundária - motivos
A estrutura de cada proteína é totalmente diferente ou há motivos comuns? Há padrões comuns de enovelamento da cadeia polipeptídica na maioria das proteínas. Exemplos: -hélice folhas-

19 Estrutura supersecundária
combinações de elementos de estrutura secundária (hélices  e fitas ) caracterizam classes de proteínas

20 Estrutura supersecundária SCOP
SCOP (Structural Classification Of Proteins)

21 Estrutura supersecundária - Motivos

22 Estrutura supersecundária - motivos

23 Estrutura supersecundária - motivos

24 Estrutura supersecundária - motivos

25 Estrutura supersecundária - motivos

26 Estrutura supersecundária
somente α

27 Estrutura supersecundária
somente β

28 Estrutura supersecundária
α / β

29 Estrutura supersecundária
α + β

30 Estrutura supersecundária

31 Domínios estruturais domínio pequeno domínio grande NADPH

32 Estrutura terciária das proteínas
As proteínas se enovelam em estruturas globulares e excluem H2O de seu interior. Em geral: Aminoácidos não-polares  no interior Val, Leu, Ile, Met, Phe Aminoácidos carregados  na superfície Arg, Lys, His, Asp, Glu Aminoácidos polares não-carregados  na superfície ou interior Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Trp

33 Estrutura Quaternária de Proteínas
Algumas proteínas formam agregados de 2 ou mais subunidades.

34 Estrutura Primaria até Quaternária
primária secundária folha  hélice  terciária quaternária

35 Estrutura Quaternária de Proteínas
Razoes para múltiplas subunidades: cooperatividade exemplo: Hb liga O2 cooperativamente. 2. função catalítica exemplo: HMG-CoA reductase  dímero 3. síntese exemplo: groEL chaperonina tem 14 subunidades (a proteína é muito grande para ser sintetizada sozinha.

36 Estrutura Quaternária de Proteínas

37 Estrutura Quaternária de Proteínas

38 Estrutura Quaternária de Proteínas

39 Estrutura Quaternária de Proteínas

40 Estrutura Quaternária de Proteínas
Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diâmetro

41 Estrutura Quaternária de Proteínas
Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal

42 Diagramas - Motivos

43 Diagramas – Motivos/Topologia
helice

44 Motivos

45 Hairpin

46 Motivo: Helix-Loop-Helix (H-L-H)

47 Motivo EF-Hand H-L-H B/T- Figure 2.13

48 Motivo Chave-grega

49 Estruturas × PDB

50 Estruturas × PDB total de estruturas 3D

51 total de estruturas 3D – raio X
Estruturas × PDB total de estruturas 3D – raio X

52 total de estruturas 3D – NMR
Estruturas × PDB total de estruturas 3D – NMR

53 total de estruturas 3D –microscopia eletrônica
Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica

54 total de estruturas 3D –microscopia eletrônica
Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica 1dgi 1gw7

55 total CATH – topologias
Estruturas × PDB total CATH – topologias

56 total CATH – superfamilias-topologia/ano
Estruturas × PDB total CATH – superfamilias-topologia/ano

57 total SCOP – enovelamentos
Estruturas × PDB total SCOP – enovelamentos

58 total SCOP – superfamilias/ano
Estruturas × PDB total SCOP – superfamilias/ano


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