Cadeia de aas formam proteína

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1 Cadeia de aas formam proteína

2 Proteínas Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. COMPOSIÇÃO Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: elementos organógenos: C, H, O, N menor proporção: S, P, I, Br Composição percentual: C: 50 à 55% H: 6 à 7% O: 19 à 24% N: 15 à 19% S: 0 à 2,5%

3 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).

4 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).

5 Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

6 Chamadas também de ALTO valor Biológico
Classificação 3. Valor Nutritivo Chamadas também de ALTO valor Biológico Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja) Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades! Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

7 Chamadas também de BAIXO valor Biológico -
Classificação 3. Valor Nutritivo Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina) Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

8 Classificação:Estrutura
BIO-QUIMICA Classificação:Estrutura 1 - Primária • 2 - Secundária • 3 - Terciária • 4 - Quaternária

9 Estrutura Primária ou nível primário.
Secundária ou nível secundário ou helicoidal Terciária ou nível terciário Quaternária ou nível quaternário

10 Estrutura Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

11 Estrutura Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

12 Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

13 Estrutura Secundária Hélice  Laminar

14 BIO-QUIMICA

15 Estrutura Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

16 Estrutura Terciária

17 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com
Estrutura Terciária Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

18 Estrutura Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

19 Estrutura Quaternária
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20 Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

21 Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA.
Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA. SÃO AGENTES DESNATURANTES: pH – abaixo de 5,0 Temperatura – acima de 50 0C

22 Desnaturação Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não pode-se mais solubilizar a proteína.

23 Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos
Proteínas Propriedades Gerais Caráter anfótero Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos Solubilidade

24 Característica de eletrólito
Caráter anfótero Presença de grupos -NH3+ e -COO- Caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio Ponto isoelétrico pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-) pl proteína apresenta menor solubilidade Característica de eletrólito Grupos ionizáveis garante presença de cargas (+) e (-)

25 Solubilidade das proteínas
Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água  hidrofílica solubilidade  hidrofóbica solubilidade

26 Solubilidade pH  próximo do pI solubilidade
Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam

27 blocos formadores para material celular
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formadores para material celular CATABÓLICA combustível energético proteínas musculares e hepáticas

28 FUNÇÃO ESPECÍFICA Tipos Exemplos Localização e Função Enzimas
Ácido – graxo sintetase Catalisa a síntese de ácidos graxos Reserva Albumina Clara de ovo Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue Protetoras no sangue Anticorpos Bloqueiam substâncias estranhas Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos Contráteis Miosina Constituíntes fibras musculares

29 Inicia estômago PEPSINA meio ácido
DIGESTÃO E ABSORÇÃO Inicia estômago PEPSINA meio ácido Pepsina PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo  transporte passivo não existe depósito de aminoácidos  proteínas

30 Destino dos aas na célula
Após absorção os aas caem na corrente sanguínea Síntese de peptídeos e proteínas Oxidação para formação de energia (fígado e músculo)

31 BIO-QUIMICA

32 Biossíntese protêica Também chamada Tradução
RNAm chega ao citoplasma se associa ao ribossomo; RNAt levam os aminoácidos, que serão ligados, formando assim a proteína.