FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA Curso de Nutrição Jacqueline Alvarez-Leite
Pares Redox (NAD+/NADH, FAD/FADH2): Oxidação de um composto é acompanhada da redução de outro.
Ubiquinona transfere para o Complexo III que recebe 1 e- apenas Ubiquinona transfere para o Complexo III que recebe 1 e- apenas. Contem citocromo (heme proteína) b e c1 Cit b serve para a reciclagem de e- junto com a Q ligada. Complexo III bombeia 2 H+ Complexo I e II transfererem e- para a Ubiquinona (Coenzima Q) móvel. Complexo I bombeia 4 H+ Cit c móvel transfere e- para o complexo IV que possui 2 grupos heme (a e a3) e 2 cobres (CuA e Cu B). Formam-se 2 H2O pelo fluxo de 4e- e 4 H+ pela redução de 1 O2. Complexo IV bombeia 4 H+
Para a oxidação de 2 UQ que chegam tem a redução de 1 UQ ancorada UQ na membrana transfere 1 e- para Fe-S do Complexo III – cit c (que leva para Complexo IV) Outro e- transferido para o cit bL e depois bH que passa para outra UQ ancorada no complexo (UQ.). Em um segundo ciclo a UQ. Ancorada recebe o 2º e- e pode começar seu ciclo. A outra UQ volta ao complexo I ou II. Para a oxidação de 2 UQ que chegam tem a redução de 1 UQ ancorada
BLOQUEADORES DO TRANSPORTE DE ELETRONS (venebo peixe) Rotenona (barbitúrico) Amital Inibe enzimas com NADH (comp I) Cianeto de potássio Azida sódica Monoxido de carbomo Antimicina A (inibe cit bH - III)
Complexo V FO bomba de protons F1: ATP sintase 3 unidades b ligam se a ATP, ADP e Pi. Cada uma tem uma conformação especifica num dado momento (Portão prótons) (Liga F0-F1) Regula ATPase Forma T: Atividade catalitica Forma L: liga substratos fracamente (s/ at catalitica) Forma O: Aberta. Pouca afinidade por substratos Passagem de protons mudanca T-O L-T O-L O L T ADP + Pi ATP O L T ADP + Pi ATP
Como ATP atravessa membrana mitocondrial Existe uma ATP-ADP translocase muito abundante na membrana mitocondrial (14% da proteina da membrana) Funciona em sistema de antiporte: passa ADPc para a mitocondria e leva ATPm para o citosol citosol Matriz ADP cit ADP Eversao ADP m ATPm ATP ATPc +++++++++++ - - - - - - - -