UNISUL Profa. Denise E. Moritz

Apresentação em tema: "UNISUL Profa. Denise E. Moritz"— Transcrição da apresentação:

1 UNISUL Profa. Denise E. Moritz
ENZIMAS UNISUL Profa. Denise E. Moritz

2 Plano de Aula - Enzimas Definição Enzimas Função Generalidades
Fatores – co-fatores Nomenclatura Atividade Enzimática

3 Objetivos:

4 1. Definição: 2. Função: Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. 2. Função: Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

5 Enzimas Biocatalisadores:
São catalisadores - aumenta velocidade de reação; Biocatalisadores: Regulam velocidade dos processos fisiológicos, papel fundamental na saúde e doença; A quantidade de enzimas no organismo é tão grande que se tem praticamente uma enzima para cada reação; Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além de seus resíduos de aminoácidos para a atividade. Outras, requerem componente químico – Cofator

6 Enzimas - Histórico História da Bioquímica começa com pesquisas sobre enzimas Catálise biológica início séc.XIX 1 - estômago - digestão da carne 2 - saliva - digestão do amido Década de 30 – amilase ou ptialina – pepsina e tripsina

7 Enzimas – Histórico Década de 50 (±1850) Louis Pasteur - concluiu que:
açúcar → álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo FERMENTAÇÃO “Fermentos” foram posteriormente denominados de ENZIMAS

8 Toda é sempre uma proteína....
Mas nem toda proteína é uma

9 Estrutura Protéica Vantagens de serem protéicas:
Células sintetizam enzimas conforme a necessidade; Grande variedade uma enzima para cada reação; Apresenta níveis de organização, podem ser desnaturada quando necessário.

10 ENZIMAS São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. Não são consumidas na reação. E + S  <==> [ES]  <==> E + P

11 ENZIMAS São específicas.
A enzima nuclease estafilocócica acelera a reação em 5,6 x 1014 vezes! ENZIMAS São específicas. São sensíveis a variação de temperatura (termolábeis) e de pH.

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13 Sítio de Ação

14 2 ETAPAS: 1 – ENZIMA (E) 2 – SUBSTRATO (S) E+S = E + P 1

15 Substrato Sítio ativo

16 Complexo enzima - substrato

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18 COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Co-fatores são pequenas moléculas orgânicas (Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos - Zn, Cu, Mn etc.) que podem ser necessárias para a função de uma enzima.  Estes co-fatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.             Apoenzima + Co-fator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)

19 Co-fator

20

21 Nomenclatura das Enzimas

22 Enzimas – Nomenclatura
No século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas Nomenclatura existente se tornou ineficaz Década de 60 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou novo sistema de nomenclatura e classificação: Mais complexo Sem ambigüidades Baseado no mecanismo de reação

23 Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS   Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:    Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Lipase, Amilase, Peptidase, etc. Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

24 Enzimas – Nomenclatura
Sistema Oficial IUB Cada enzima – Nº de código (E.C.- Enzime Comission) com 4 dígitos, Classificando TODAS as enzimas em 6 Classes (indicam o 1º dígito do número). Caracterizam o tipo de reação: •1º dígito - classe •2º dígito - subclasse •3º dígito - sub-subclasse •4º dígito - indica o substrato

25 NOMENCLATURA ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato
IUB - ATP:glicose fosfotransferase - E.C 2 - classe - transferase 7 - sub-classe - fosfotransferase 1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato Hexoquinase

26 Enzimas - Classificação Tipo de reação catalisada
Classe Tipo de reação catalisada 1 Oxirredutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos H) 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise 4 Liases Adição de grupos em ligas duplas ou remoção de grupos com a formação de ligas duplas 5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros 6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N pelo acoplamento da clivagem do ATP

27 3. Hidrolases - reações de hidrólise
1. Oxirredutases – transferência de elétrons Etanol Acetaldeído 3. Hidrolases - reações de hidrólise Ex.Lactase H2O Lactose Glicose + Galactose

28 2. Transferases - transferência de grupos

29 4. Liases – adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).
Ex. Fumarase

30 5. Isomerase – transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros

31 Ex. Piruvato carboxilase
6. Ligases – reações de síntese com consumo de ATP Ex. Piruvato carboxilase

32 Resumo

33 Energia de Ativação

34 Atividade enzimática

35 INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Íon Cianeto (CN-) : Combina-se com a enzima citocromo oxidase impedindo a respiração celular. Penicilina: Inibe a enzima transpeptidase impossibilitando a construção de novas paredes celulares.

36 ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas Ex: Decomposição do H2O2 H2O2 H2O O2 + Catalase Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75, ,0 48, ,7 23, ,5 1 2,77 x 104 6,51 x 108

37 Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Temperatura

38 Agitação das moléculas e rompimento das ligações
Proteína natural Proteína desnaturada Agitação das moléculas e rompimento das ligações

39 Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- pH

40 Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Concentração da enzima

41 Fatores que agem sobre a atividade enzimática:
- Concentração do substrato

42 Enzimas Hepáticas Transaminases: TGO e TGP Gama glutamil transferase
Fosfatase alcalina

43 Enzimas cardíacas TGO DHL CPK e CPK-MB

44 Enzimas pancreáticas AMILASE LIPASE

45 ENZIMAS – APLICAÇÕES Origem vegetal Origem animal Origem microbiana
Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que poluem menos. São eficientes; Muito específicas; Permite produção segura e ambientalmente amigável. ENZIMA FONTE APLICAÇÃO Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes Bromelina abacaxi Diastase malte Panificação, xarope Pepsina mucosa gástrica suíno Amaciamento de carne Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes Origem vegetal Origem animal Origem microbiana

46 ENZIMAS – APLICAÇÕES Proteases Leite: na preparação do leite de soja.
Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha. Vinhos: clarificação. Queijo: coagulação da caseína.

47 ENZIMAS – APLICAÇÕES Lactase
Sorvete: prevenção da cristalização da lactose. Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita. Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.

48 ENZIMAS – APLICAÇÕES -amilase
Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose. Chocolate/cacau: liquefação do amido

49 Acúmulo de fenilalanina=
A Fenilcetonúria Fenilalanina Tirosina Fenilalanina hidroxilase Acúmulo de fenilalanina= retardo mental

50 Desnaturação protéica

51 Desnaturação protéica

52 Importância Econômica

53 Enzimas Industriais

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56 FIM!