Disciplina: Bioquímica : ENZIMAS

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1 Disciplina: Bioquímica : ENZIMAS
Prof. Dra. Adriana Dantas UERGS,Vacaria, RS

2 Introdução Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza geralmente proteica; Atividade intra ou extracelular; Funções catalisadoras, ou seja, catalisam reações químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a uma velocidade demasiado baixa; A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para uso na indústria de alimentos.

3 História Iniciaram os estudos sobre digestão dos alimentos;
Em 1831, o químico sueco Jöns Jacob Berzelius ( ) constatou que certas substâncias continham uma “força catalítica” permitia acelerar determinadas reações. Os químicos franceses Anselme Payen ( ) e Jean-François Persoz ( ); encontraram uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, primeiramente, chamada de diastase e, mais tarde, denominada amilase; A primeira teoria sobre enzimas foi publicada em 1835 por Berzelius. Jöns Jacob Berzelius (

4 Químico francês Louis Pasteur (1822-1895)
Descreveu a Fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por fermentos Postulando que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo; Estabeleceu o conceito de que as enzimas eram células vivas. Químico alemão Justus von Liebig ( ) afirmou que a fermentação era provocada por substâncias químicas. Denominação enzima [do grego énsimo (ενζυμο), formado de én = em e simo = fermento ou levedura] foi dada, em 1878, pelo fisiologista alemão Alexander Friedrich Khune. Louis Pasteur ( ) Justus von Liebig ( )

5 Definição Enzimas são proteínas, polímeros de cadeia longa com aminoácidos sucessivamente ligados uns aos outros através de ligações peptídicas em uma sequência determinada geneticamente, que apresentam atividade catalítica. As enzimas são catalisadores das reações bioquímicas, isto é, atuam tornando possível uma nova reação com energia de ativação menor. Isso significa que simplesmente com a sua presença e sem serem consumidas durante o processo, as enzimas conseguem acelerar os processos bioquímicos. A eficiência das enzimas como catalisadores é medida pelo número de transformações moleculares, que é explicada pelo número de moléculas de substrato que uma enzima converte por unidade de tempo.

6 As enzimas são sintetizadas por células vivas e atuam em quase todas as reações químicas do metabolismo dos organismos vivos e, Presentes nos vários alimentos, atuando na hidrólise do material alimentício em compostos mais simples por exemplo, as lipases que hidrolisam as gorduras sem glicerol e ácidos graxos, e as amilases que hidrolisam amido em açúcares mais simples. As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, em outra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reação química.

7 Teoria da chave-fechadura Emil Fischer
Uma enzima é uma proteína que catalisa ou acelera uma reação biológica. Pode ser definida como um biocatalisador A natureza proteica determina a presença de certas propriedades tais como especificidade de substrato, dependência da temperatura e dependência do pH. As enzimas são específicas Hidrolisam e sintetizam um composto em particular. Esta especificidade é devido ao sítio ativo parte da enzima que a difere da proteína, é capaz de se ligar a moléculas denominadas substrato formando o complexo enzima-substrato A chave é o substrato, ajusta-se à fechadura, no caso a enzima, de modo que cada enzima aja sobre um número muito limitado de compostos.

8 Cinética da Reação Michaelis e Menten
Enzima E reage com o substrato S formando um composto intermediário conhecido como complexo ativado instável enzima-substrato ES Se decompõe em enzima E e o produto de reação P. E + S ↔ ES → E + P A quantidade de enzima exigida no processo é pequena e não influi na variação energética da reação. A cinética da reação é influenciada pela concentração do substrato e da enzima.

9 Velocidade da reação enzimática
A velocidade da reação aumenta com o aumento da concentração de enzima para uma mesma concentração de substrato. Se a concentração do substrato é baixa, temos uma subutilização do sítio ativo da enzima e, consequentemente, pouco produto é formado. Com o aumento da concentração do substrato, a reação tende a atingir sua velocidade máxima, isto é, produzir a máxima quantidade de produto para uma quantidade de enzima pré-determinada- temos assim, uma reação saturada.

10 Temperatura A maioria das enzimas apresenta melhor desempenho em temperaturas que variam de 30°C a 70°C e com valores de pH próximos à neutralidade (pH ≅ 7). Em geral, pode-se dizer que nenhuma enzima resiste por muito tempo à temperaturas superiores a 100°C. A velocidade da reação duplica com o aumento de 10°C na temperatura da reação. Nas reações enzimáticas, a velocidade aumenta com a temperatura, até atingir uma velocidade máxima, a partir da qual começa a decrescer. Enzimas reagem muito lentamente nas temperaturas de subcongelamento; Sua atividade aumenta com o aumento da temperatura até atingir uma atividade ótima em temperaturas ao redor de 45°C, além das quais começa a sua inativação.

11 pH A ação catalítica de uma reação enzimática é alcançada dentro de limites muito estreitos de pH. Cada reação tem um pH ótimo, que para a maioria das enzimas se situa entre 4,5 e 8,0, e no qual a enzima apresenta sua atividade máxima. O valor do pH ótimo varia de acordo com as várias enzimas e os diferentes substratos sobre os quais atuam (veja Tabela I). Valores baixos ou altos de pH podem causar desnaturação proteica e inativação enzimática. Importante: Saber em que faixa de pH da enzima é mais estável, já que o pH de máxima estabilidade nem sempre coincide com o de máxima atividade.

12 pH das enzimas

13 Funções biológicas Transdução de sinais e na regulação celular;
Gerar movimento, ex. miosina que hidroliza ATP, gerando contrações musculares. Movimentam carga através da célula, pela ação do citoesqueleto. Algumas enzimas são ATPases (funcionam como bombas iônicas) se localizam na membrana celular, envolvidas do processo de transporte ativo. funções exóticas, como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos; Vírus contém enzimas que auxiliam na infecção de células: HIV - integrase e transcriptase reversa Ou na libertação celular de vírus: neuraminidase no vírus influenza Uma importante função das enzimas tem lugar no sistema digestivo dos animais. Enzimas como as amilases e proteases quebram grandes moléculas, como o amido e proteínas, respectivamente, em moléculas de menores dimensões, de maneira que estas possam ser absorvidas no intestino. O amido não é absorvível no intestino, mas as enzimas hidrolizam as cadeias de amido em moléculas menores, tais como a maltose e a glucose, podendo desta maneira serem absorvidas.

14 Funções metabólicas Diferentes enzimas atuam sobre diferentes tipos de alimentos. Nos ruminantes, que possuem uma dieta herbívora, bactérias no sistema digestivo produzem uma enzima denominada celulase, que quebra as paredes celulares das células vegetais. As enzimas podem trabalhar em conjunto, seguindo uma ordem de atuação específica. Desta maneira podem formar vias metabólicas. Nestas vias, uma enzima processa o produto da ação de outra enzima, como o seu substrato. Após a reação catalítica, o produto é entregue a outra enzima. Mais do que uma enzima pode catalisar a mesma reação, em paralelo. As enzimas determinam os passos que ocorrem nessas vias metabólicas. Sem a presença de enzimas, o metabolismo não progride através dos mesmos passos, nem é suficientemente rápido para que sirva as necessidades da célula. Uma via metabólica importante como a glicólise não poderia existir sem a presença de enzimas. A glucose, por exemplo, pode reagir diretamente com o ATP para dar origem a um produto fosforilado em um ou mais carbonos. Na ausência de enzimas, este processo é tão lento que se torna insignificante.

15 Identificação das enzimas
Enzyme Commision (EC) propôs uma identificação para cada enzima São colocados dígitos – A, B, C e D após símbolo EC A: representa o tipo de reação B: significa o subtipo, indicando o tipo de substrato ou molécula a ser transferida; C: indica a natureza do co-substrato; D: é o numero individual da enzima.

16 Classificação As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece seis classes:

17 Aplicações nos Setores Industriais

18 Mercado Mundial das Enzimas
Mercado global de enzimas industriais saltou de US$ 300 milhões na década de 80 para a impressionante cifra de US$ 1,6 bilhões no final da década de 90.

19 As enzimas e a indústria de alimentos
A indústria alimentícia é uma das principais beneficiárias das enzimas; Tornam os alimentos mais saborosos, nutritivos, digestivos e até mais bonitos A enzima amilase maltogênica, permite a fabricação de pães mais macios e volumosos com sabor e aroma mais agradáveis e que permanecem frescos por muito mais tempo. A enzima quimosina permite a coagulação do leite para a produção dos mais variados tipos de queijo A enzima beta-glicanase dá um tom mais atrativo à cerveja, deixando-a mais clara, com um tom dourado. Em geral, as enzimas são consideradas como auxiliares no processamento de alimentos. Não são consideradas como aditivos alimentares, ao contrário de adoçantes, espessantes, antioxidantes, etc.

20 São classificadas De acordo com a sua origem, as enzimas podem ser classificadas em enzimas microbianas, enzimas de origem animal e enzimas de origem vegetal.

21 As enzimas e a indústria de alimentos
As principais vantagens de se utilizar células microbianas como fontes de enzimas são a obtenção de elevadas concentrações de enzimas através de manipulação genética ajuste das condições de cultivo, fácil e rápida triagem de microrganismos super produtores, ciclos de fermentação curtos uso de meios de fermentação de baixo custo diversidade de enzimas que catalisam a mesma reação flexibilidade nas condições de uso.