Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Apresentação em tema: "Aminoácidos, peptídeos e proteínas"— Transcrição da apresentação:

1 Aminoácidos, peptídeos e proteínas

2 AMINOÁCIDOS São unidades estruturais básicas dos peptídeos e das proteínas. Todos os 20 aminoácidos comuns encontrados em proteínas são α-aminoácidos. Possuem um grupo carboxil e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α) Carbono α

3 AMINOÁCIDOS Exceção prolina (um aminoácido cíclico)
Os aminoácidos diferem entre si na estrutura da cadeia lateral (grupo R), a qual varia em estrutura, tamanho e carga elétrica  influencia a solubilidade dos aminoácidos em água. Estrutura geral de um aminoácido

4 AMINOÁCIDOS Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, possuem o carbono α ligado a quatro grupos diferentes: Um grupo carboxil, Um grupo amino Um átomo de hidrogênio Um grupo R Um átomo de carbono ligado a quatro grupos diferentes é considerado assimétrico e chamado de centro quiral.

5 AMINOÁCIDOS Aminoácidos possuem 2 possíveis estereoisômeros (moléculas com as mesmas ligações químicas, mas com ≠ configurações), D ou L Os aminoácidos presentes nas proteínas são estereoisômeros L Glicina não tem isomeria óptica

6 FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs
Constituição de proteínas Estrutura da célula Hormônios Receptores de proteínas e hormônios Transporte de metabólitos e íons Atividade enzimática Imunidade Gliconeogênese no jejum e diabetes

7 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos podem ser classificados segundo dois princípios: Classificação com base nas propriedades do grupo R, em particular, suas polaridade ou tendência em interagir com a água em pH biológico (próximo a 7). Classificação segundo a essencialidade.

8 Classificação pelo grupo R

9 Grupo R apolares e alifáticos
Aminoácidos apolares e hidrofóbicos (insolúveis em água) Ala, Val, Leu, Iso  tendem a se aglomerar entre si nas proteínas Interações hidrofóbicas Gly  Estrutura mais simples Met  Possui átomo de enxofre - tioéter Pro  Iminoácido, menor flexibilidade estrutural

10 Grupo R aromáticos São relativamente apolares hidrofóbicos
Tirosina pode formar ligações de hidrogênio Fenilalanina Mais apolar

11 Grupos R polares, não carregados
Solubilidade intermediária em água Possuem grupos funcionais capaz de formar ligações de hidrogênio com a água Serina e treonina Grupos hidroxil Asparagina e glutamina Grupo amida Cisteína Grupo sulfidril Ligações dissulfeto

12 Grupos R polares, não carregados
Asparagina e glutamina Por hidrólise ácida ou básica geram aspartato e glutamato, respectivamente Cisteína É oxidada a cistina

13 Grupos R carregados Positivamente (básicos)
Aminoácidos hidrofílicos Carga positiva Lisina, segundo grupo amino Arginina, grupo guanidina Histidina, grupo aromático imidazol ( pode estar carregada positivamente como não carregada em pH 7,0 - Resíduos de His facilita diversas reações catalisadas por enzimas ao servirem como aceptores/doadores de prótons

14 Grupos R carregados negativamente (ácidos)
Aminoácidos ácidos Carga negativa Possuem segundo grupo ácido carboxílico

15 Proteínas são moléculas tridimensionais.
A forma da molécula é determinante de sua função. A Lipase gástrica é uma proteína solúvel em meio aquoso. A Citocromo C oxidase é uma proteína integral da membrana interna de mitocôndrias

16 A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana.
Aminoácidos polares Corte transversal da membrana interna da mitocôndria Aminoácidos apolares A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana. Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares, cujas cadeias laterais interagem com a porção lipídica de membrana celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos polares projetam-se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e podem formar “canais” hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os meios separados por ela.

17 Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos essenciais - Não podem ser sintetizados pelos animais ou os são, porém, em quantidades inferiores às necessidades do organismo Valina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Triptofano Treonina Lisina Arginina Histidina Aminoácidos não essenciais

18 Classificação segundo a essencialidade
Aminoácidos não essenciais - Podem ser sintetizados pelos tecidos em quantidades que satisfazem as exigências do metabolismo, a partir de fontes de carbono e grupos amino Glicina Alanina Prolina Tirosina Serina Cisteína Asparagina Glutamina Aspartato Glutamato

19  aa essenciais

20 Aminoácidos incomuns Modificações pós-traducionais
Encontrada em proteínas de parede celular de plantas São encontrados no colágeno, uma proteína fibrosa do tecidos conectivos Constituinte da miosina  proteina do músculo Encontrado na protrombina e proteínas que ligam Ca2+

21 Aminoácidos incomuns Modificações pós-traducionais
- Selênio é adicio-nado durante a síntese proteica - Derivada da serina - Derivado de 4 resíduos de lisina - Encontrado na proteína elastina

22 Aminoácidos incomuns Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem ser modificados para alterar a função da proteína

23 Aminoácidos incomuns Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem ser modificados para alterar a função da proteína

24 Aminoácidos incomuns Intermediários-chave na biossíntese de arginina e no ciclo da ureia

25 Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
Grupo amino, carboxil e os grupos R ionizáveis de alguns aminoácidos  funcionam como bases e ácidos fracos Doam (ácidos) ou recebem (base) prótons Zwitterion  aa sem um grupo R ionizável é dissolvido em água a pH neutro ele passa a existir como um íon dipolar Substâncias anfóteras  possui natureza dual (ácido- base) Forma não iônica não ocorre em quantidades significativas em soluções aquosas

26 Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
Um α-aminoácido simples (monocarboxílico e monoamínico), quando totalmente protonado, é um ácido diprótico, possuindo dois grupos, (COOH e NH3+), que podem fornecer prótons Carga Llquida: + 1 -1 Ponto isoelétrico (pI)

27 Peptídeo ligações peptídicas = grupo α-carboxil de um aminoácido e o grupo α-amino do outro

28 Peptídios de importância biológica
Fonte: MARZZOCO, A., TORRES, B.B., 2007.

29 Classificação de Peptídeo
Os peptídeos são classificados de acordo com o número de unidades de aminoácidos. - Dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos... Quando alguns poucos aminoácidos são unidos a estrutura resultante é chamada de oligopeptídeo. Quando muitos aminoácidos são unidos, o produto é chamado de polipeptídeo.

30 Níveis estruturais das proteínas
A estrutura secundária é o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia polipeptídica. Hélices α, folha β e voltas β A estrutura terciária é o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. Aminoácidos distantes e em diferentes estruturas secundárias podem interagir. A estrutura quaternária é o arranjo tridimensional de duas ou mais cadeias polipeptídicas, ou subunidades. A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui algumas ligações dissulfeto.

31 ESTRUTURA PRIMÁRIA Estrutura primária
. ESTRUTURA PRIMÁRIA É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. É a seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas .  As pontes dissulfeto (S-S) também devem ser assinaladas na estrutura primária de uma proteína.  Estrutura primária Consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui algumas ligações dissulfeto.

32 ESTRUTURA SECUNDÁRIA É o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia polipeptídica Ligações de hidrogênio ocorrem entre o hidrogênio do grupo –NH e o oxigênio do grupo C ═ O Estrutura secundária comum ocorre quando cada ângulo diedro, ϕ e ψ, permanece + ou - igual, ao longo do segmento Hélices α; conformações β e volta β

33 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Hélice α
Cada volta da hélice = 3,6 resíduos de aa Alanina melhor tendência em forma hélice-α Pro e Gly menor propensão em formar hélice α

34 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Conformações β
O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma de zigue-zague, ao invés de uma estrutura helicoidal ϕ = e ψ = +1350 ϕ = e ψ = +1130 Fazem pontes de H entre os átomos da ligação peptídica

35 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Voltas β
São elemento conectores que liga estruturas sucessivas de hélices α e conformações β Conectam as extremidades de dois segmentos adjacentes de uma folha β antiparalela Os resíduos Gly e Pro frequentemente ocorrem em voltas β

36 . ESTRUTURA TERCIÁRIA É o arranjo tridimensional total de todos os átomos da cadeia poliptídica Aminoácidos distantes na sequência polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas secundárias podem interagir na estrutura proteica dobrada Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula

37 Subunidade (uma cadeia polipeptídica)
. ESTRUTURA TERCIÁRIA Subunidade (uma cadeia polipeptídica)

38 ESTRUTURA QUATERNÁRIA
. ESTRUTURA QUATERNÁRIA Proteína (Duas subunidades ) Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas

39 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA COMPOSIÇÃO Proteínas simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Ex. albumina, globulina, actina, miosina. Proteínas conjugadas: contém componentes químicos associados denominado grupo prostético. - lipoproteínas contêm lipídeos (lipoproteína sanguínea) - glicoproteínas contêm carboidratos (Imunoglobulinas) - metaloproteína contêm um metal específico (ferro – ferritina)

40 Classificação das proteínas
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS Proteínas com uma única cadeia polipeptídica - Mioglobina (153 resíduos) - Citocromo C (104 “) - Titina (humano) ( “) Proteínas Multissubunidade - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. Ex. Hexocinase (2). Quando apresenta ao menos duas subunidades idênticas  Oligomérica. Ex. Hemoglobina (4) E as subunidades idênticas denominadas de Protômero.

41 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA Proteínas fibrosas - são adaptadas às funções estruturais. Apresentam cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos. Em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária (hélices-α ou conformações β). São insolúveis em água. Garantem aos vertebrados suporte, forma e proteção externa. - α-queratina (hélices-α ligadas por ligações dissulfeto) Fibroínas da seda (conformações β) Colágeno (hélice tripla de colágeno)

42 Classificação das proteínas
QUANTO A SUA FORMA Proteínas globulares- apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em uma forma esférica ou globular, geralmente contêm diversos tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia de polipeptídeo. São geralmente solúveis. Exemplo: enzimas, Hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinas

43 Classificação das proteínas

44 Desnaturação protéica
Perda de estrutura tridimensional originada pela ruptura de algumas ligações suficiente para causar a perda de função Causas: pelo calor, pHs extremos, solventes orgânicos miscíveis (álcool ou acetona), certos solutos (ureia e hidrocloreto de guanidina), ou detergentes. Na desnaturação ocorre o desdobramento da proteína mantendo-se intacta a sua estrutura primária.

45 Renaturação protéica Se retornarem às condições ideais de temperatura, pressão e pH  as moléculas desnaturadas reassumem suas estruturas nativas e suas atividades biológicas