Carregar apresentação
A apresentação está carregando. Por favor, espere
PublicouAlexandre Porro Alterado mais de 10 anos atrás
1
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP
3
Conceito: “primeiro” ou “o mais importante”
Classificação: Constituição: simples – ribonuclease conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno globulares – enzimas c) Funções Biológicas: -Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase
4
Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo
Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina
5
Aminoácidos aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas. aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R
7
Lisina
8
L-alanina D-alanina
9
L-gliceraldeído D-gliceraldeído L-alanina D-alanina
10
Grupos R alifáticos, não-polares
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Metionina
11
Grupos R aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano
12
Grupos R polares mas não carregados
Serina Treonina Cisteína Prolina Asparagina Glutamina
13
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
14
Grupos R carregados negativamente
Aspartato Glutamato
15
Cisteína Cistina Cisteína
16
Aminoácidos Especiais
-carboxiglutamato (protrombina) 4-hidroxiprolina (colágeno) 5-hidroxilisina (colágeno) 6-N-metilisina (miosina) Desmosina (elastina) selenocisteína
17
Aminoácidos Especiais
Ornitina Citrulina Encontrados no ciclo da uréia
18
Forma não iônica Forma Zwitterion
19
glicina A figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina. As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico. As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.
20
Reação de condensação ligação peptídica
21
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu Extremidade (ou ponta) amino-terminal Extremidade carboxila-terminal
24
Peptídeos: Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa); Glucagon: 29 aa
28
Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
29
Estrutura primária Estrutura secundária
Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
30
Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária
Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
31
Estrutura quaternária
Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
32
-hélice
33
-hélice
34
Conformação antiparalela Pontes de hidrogênio
35
paralela
38
Albumina sérica humama: 585 resíduos de aa em uma única cadeia
40
Subunidade da hemoglobina
Grupo heme Subunidade da hemoglobina mioglobina
42
Colágeno Qual a sua função?
Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína? Como está organizada a sua estrutura secundária? E a terciária e quaternária? Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?
43
Colágeno Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso. aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda. Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.
44
Estrutura secundária - hélice
45
Cadeia alfa () Cadeia alfa ()
Apresentações semelhantes
© 2024 SlidePlayer.com.br Inc.
All rights reserved.