Enzimas – Proteínas Especiais

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2 Enzimas – Proteínas Especiais
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

3 As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; catalases decompõem a água oxigenada;  amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;  proteases decompõem as proteínas;  celulases decompõem a celulose;  pectinases decompõem a pectina;  xilanases decompõem a xilana;  isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;  beta-glucanases decompõem a beta-glucana;  outras. 

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5 Modelo de Chave-Fechadura

6 FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:
TEMPERATURA:  temperatura  atividade enzimática / até certo limite.  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima. Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

7 Concentração do Substrato
Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.

8 pH Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).

9 Inibidores enzimáticos
São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

10 Enzimas: Sítio Ativo No exemplo da figura, uma determinada região da proteína liga-se à um substrato, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

11 Enzimas: Inibidor A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.

12 Enzimas: Inibidor