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Bioquímica II – Prof. Júnior ENZIMAS Universidade Católica de Goiás Departamento de Biologia Bioquímica II.

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1 Bioquímica II – Prof. Júnior ENZIMAS Universidade Católica de Goiás Departamento de Biologia Bioquímica II

2 Bioquímica II – Prof. Júnior 1 Membrana Mitocondrial Interna 2 Membrana Mitocondrial Externa 3 Espaço Intermembranas 4 Matriz Mitocondrial

3 Bioquímica II – Prof. Júnior É desdobrada em numerosas cristas que aumentam grandemente a sua área superficial total. Ela contêm proteínas com três tipos de funções: - aquelas que conduzem as reações de oxidação da cadeia respiratória - um complexo enzimático chamado ATPsintetase, que produz ATP na matriz - proteínas transportadoras específicas, que regulam a passagem para dentro e fora da matriz Uma vez que um gradiente eletroquímico é estabelecido, através dessa membrana pela cadeia respiratória, para direcionar a ATPsintetase, é importante que a membrana seja impermeável a maioria dos pequenos íons. 1 Membrana Mitocondrial Interna

4 Bioquímica II – Prof. Júnior Devido ao fato de conter uma grande proteína formadora de canais (Porina), a membrana externa é permeável a todas as moléculas de 5 kD ou menos Outras proteínas existentes nesta membrana incluem as enzimas envolvidas na síntese de lipídeos mitocondriais e enzimas que convertem substratos lipídicos em formas que possam ser subseqüentemente metabolizados na matriz. 2 Membrana Mitocondrial Externa

5 Bioquímica II – Prof. Júnior Contêm várias enzimas que utilizam o ATP proveniente da matriz para fosforilar outros nucleotídeos. 3 Espaço Intermembranas

6 Bioquímica II – Prof. Júnior Contêm uma mistura altamente concentrada de centenas de enzimas, incluindo aquelas necessárias à oxidação do piruvato e ácidos graxos e para o ciclo de Krebs A matriz contêm também várias cópias do DNA mitocondrial, ribossomos mitocondriais essenciais, RNAt, e várias enzimas requeridas para expressão dos genes mitocondriais. 4 Matriz Mitocondrial

7 Bioquímica II – Prof. Júnior Descarboxilação Oxidativa do Piruvato

8 Bioquímica II – Prof. Júnior Acetil-CoA/Fases

9 Acetil-CoA/Fases

10 Acetil-CoA/Fases

11 Acetil-CoA/Fases

12 Ciclo de Krebs

13 Bioquímica II – Prof. Júnior Ciclo de Krebs Ciclo de Krebs Substrato: Acetil CoA Produtos: 2x CO2 3x NADH 1x FADH2 1x GTP (ATP) Fosforilação em nível de substrato: GTP + ADP GDP + ATP Nucleotídeo quinase

14 Bioquímica II – Prof. Júnior Ciclo de Krebs

15 Bioquímica II – Prof. Júnior Ciclo de Krebs/Finalidade

16 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa Pares Redox (NAD+/NADH, FAD/FADH 2 ): Oxidação de um composto é acompanhada da redução de outro.

17 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa Ocorre nas cristas mitocondriais Também chamado de cadeia transportadora de elétrons É um sistema de transferência de elétrons provenientes do NADH 2 e FADH 2 até a molécula de oxigênio Os elétrons são passados de molécula para molécula presente nas cristas mitocondriais chamados CITOCROMOS Quando o elétron pula de um citocromo para outro até chegar no aceptor final (o oxigênio), ocorre liberação de energia que é convertida em ATP

18 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa

19 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa Citocromos a, b e c : Os citocromos constituem uma família de proteínas coloridas que são relacionadas com a presença de um grupo HEME em que um átomo de ferro ligado a 4 átomos de nitrogênio. O átomo de ferro muda do estado férrico (FeIII) para o ferroso (FeII) toda vez que aceita um elétron. Um anel de porfirina similar ao citocromo está relacionado com a cor vermelha (ligada ao átomo de ferro) do sangue e a à cor verde (ligado a um átomo de magnésio) das plantas.

20 Bioquímica II – Prof. Júnior Complexo I e II transfererem e - para a Ubiquinona (Coenzima Q) móvel. Complexo I bombeia 4 H+

21 Bioquímica II – Prof. Júnior Ubiquinona transfere para o Complexo III que recebe 1 e - apenas. Contem citocromo (heme proteína) b e c 1 Cit b serve para a reciclagem de e - junto com a Q ligada. Complexo III bombeia 2 H+

22 Bioquímica II – Prof. Júnior Cit c móvel transfere e- para o complexo IV que possui 2 grupos heme (a e a3) e 2 cobres (CuA e Cu B). Formam-se 2 H 2 O pelo fluxo de 4e - e 4 H + pela redução de 1 O 2. Complexo IV bombeia 4 H+

23 Bioquímica II – Prof. Júnior UQ na membrana transfere 1 e - para Fe-S do Complexo III – cit c (que leva para Complexo IV)UQ na membrana transfere 1 e - para Fe-S do Complexo III – cit c (que leva para Complexo IV) Outro e - transferido para o cit b L e depois b H que passa para outra UQ ancorada no complexo (UQ. ). Outro e - transferido para o cit b L e depois b H que passa para outra UQ ancorada no complexo (UQ. ). Em um segundo ciclo a UQ. Ancorada recebe o 2º e- e pode começar seu ciclo. A outra UQ volta ao complexo I ou II. Em um segundo ciclo a UQ. Ancorada recebe o 2º e- e pode começar seu ciclo. A outra UQ volta ao complexo I ou II. Para a oxidação de 2 UQ que chegam tem a redução de 1 UQ ancorada

24 Bioquímica II – Prof. Júnior Complexo V F O bomba de protons F1: ATP sintase 3 unidades b ligam se a ATP, ADP e Pi. Cada uma tem uma conformação especifica num dado momento Forma T: Atividade catalitica Forma L: liga substratos fracamente (s/ at catalitica) Forma O: Aberta. Pouca afinidade por substratos Passagem de protons mudanca T-O L-T O-L (Portão prótons) (Liga F0-F1) Regula ATPase O L T ADP + Pi ATP O L T ADP + Pi ATP

25 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa

26 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa Fosforilação Oxidativa ADP ATP

27 Bioquímica II – Prof. Júnior Fosforilação oxidativa

28 Bioquímica II – Prof. Júnior Resumindo…


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