Carregar apresentação
1
Metabolismo de Proteínas
Prof. Ms. Rodrigo Alves do Carmo
2
Degradação oxidativa dos aminoácidos fornece energia metabólica.
Varia com o tipo de organismo e a situação metabólica. Ex: Carnívoros após refeição até 90% das necessidades de energia. Herbívoros pequena fração.
3
Nos animais os aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa em 3 circunstâncias metabólicas diferentes: Turnover das proteínas. Aminoácidos livres não podem ser armazenados excesso da dieta catabolizado. Jejum prolongado ou Diabettes Mellitus descompensado proteínas são hidrolisadas e seus aminoácidos empregados como combustível.
4
As proteínas dos alimentos ingeridos são enzimaticamente degradadas em aminoácidos
Pepsina hidrolisa as ligações peptídicas do lado aminoterminal dos aa’s aromáticos. o pH ácido é neutralizado pela ação do HCO3- secretado pelo pâncreas pela ação da secretina. Colecistoquinina estimula a secreção de enzimas pancreáticas.
5
Enzimas pancreáticas A síntese dessas enzimas como zimogênio protege as células pancreáticas de ataques proteolíticos destrutivos. Pancreatite aguda obstrução da via pela qual as secreções chegam ao intestino ativação prematura dos zimogênios destruição do tecido pancreático.
6
Absorção de Proteínas Absorção: co-transporte com o Na+ (transporte ativo 2º).
7
Catabolismo de Aminoácidos
1º) Destino dos grupamentos AMINO. 2º) Destino dos esqueletos de CARBONO. C H R COO- H3N+ grupo carboxila grupo amina Cadeia lateral ou grupo R
8
1º Passo do Catabolismo: remoção do grupo a-amino
Ação das Transaminases ou Aminotransferases (reação de transaminação): transferência do grupamento a-amino ao a-cetoglutarato. Doador de grupos amino para as vias biossintéticas ou para vias de excreção. Piridoxal fosfato (derivado da vit. B6) como grupo prostético transportador intermediário de grupamentos amino.
9
Principais Aminotransferases
Aspartato Aminotransferase (AST) e Alanina Aminotransferase (ALT) Determinação da atividade enzimática no soro útil no diagnóstico de lesões hepáticas (drogas ou substâncias tóxicas, infecções) e cardíacas (IAM).
10
Glutamato Libera seu Grupo Amino como Amônia no Fígado
Desaminação oxidativa: reação de formação de a-cetoácido e amônia. Ocorre nas mitocôndrias ação da L-glutamato desidrogenase. Transdesaminação oxidativa ação combinada de uma aminotransferase e da L-glutamato desidrogenase. L- glutamato desidrogenase L-GLUTAMATO a-cetoglutarato NH3 - + Substrato para o ciclo de Krebs ou síntese de glicose Ciclo da Uréia ATP GTP ADP GDP
11
A Glutamina Transporta a Amônia na Corrente Sangüínea
12
A Alanina Transporta Amônia dos Músculos Esqueléticos para o Fígado: o Ciclo da Alanina-Glicose
13
compostos nitrogenados
Ciclo da Uréia Principal forma de eliminação dos grupamentos amino derivados dos aa’s. Uréia possui dois grupamentos NH3: um foi liberado pelo glutamato e o outro vem do aspartato (AST). O CO2 fornece o C e O para a molécula. É produzida no fígado e transportada no sangue até os rins para eliminação na urina. Distribuição dos compostos nitrogenados na urina
14
arginase Mitocôndria Citosol
15
Os Ciclos do Ácido Cítrico e Uréia Podem Ser Unidos
16
Regulação do Ciclo da Uréia
Arginina (+) Ativador do ciclo por ativar a Carbamoil fosfato sintetase I. Concentração intra-hepática de N-acetilglutamato aumenta após refeição rica em proteínas, aumentando a velocidade do ciclo.
17
Mecanismo de Toxicidade da Amônia
glutamato desidrogenase a-cetoglutarato NH3 GLUTAMATO Intermediário do ciclo de Krebs Resultado: diminuição na velocidade do ciclo de Krebs e produção de ATP. Cérebro principalmente depende do ciclo de Krebs para manter a produção de ATP.
18
Tratamento para Deficiências de Enzimas do Ciclo da Uréia
(Análogo do N-acetilglutamato) Excretados na urina
Apresentações semelhantes
© 2024 SlidePlayer.com.br Inc.
All rights reserved.