CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMO Curso de Nutrição Jacqueline Alvarez-Leite

Organismos vivos precisam de energia para: Desempenho de trabalho mecânico e contração muscular e outros movimentos celulares Transporte ativo de moléculas e ions Síntese de moléculas a partir de precursores mais simples.

Metabolismo É uma série de reações químicas ligadas que começa com uma molécula em particular e a converte a alguma outra molécula ou moléculas de um modo cuidadosamente definido (Stryer) - Catabolismo: reações que convertem energia para as formas biologicamente utilizáveis (Alimento = CO2 + H2O + energia utilizável) Anabolismo: necessitam de energia para ocorrerem (síntese de glicose, DNA, lipídeos)

Regulação do Metabolismo Sinais regulatórios: Hormônios Sistema Nervoso Disponibilidade de Nutrientes Sinais provenientes de dentro da célula: Ativado por substrato Inibidores e ativadores alostéricos Elicitam respostas rápidas – regulação momento a momento Sinais entre células: Elicitam respostas mais lentas Mediada por contato superfícies Sinalização química (hormonios ou neurotransmissores)

ENZIMAS Propriedades: São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação. Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima. Eficiência catalítica: É grande 100 a 1000 moléculas substrato/segundo Ocorre mais de 100 vezes mais rápido que reações não catalisadas.

Ação das Enzimas

ENZIMAS Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação Cofatores: São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD+, FAD coenzima A) Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento.

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.

REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (reguladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio ativo, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivos MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina. Fosforilação e desfosforilação Quinases e Fosfatases Indução ou repressão da síntese Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas).

ATP + H2O = ADP + Pi + H+ DG= - 7,3 kcal/mol ATP + H2O = AMP + PPi + H+ DG= - 7,3 kcal/mol Condições fisiológicas DG= - 12 kcal/mol

NAD+ NADH + H+ Nicotinaminda adenina dinucleotídeo Principal aceptor de elétrons NAD+ forma reduzida (NADH+H+) Aceita 1 íon H e 2 elétrons.

Flavina adenina dinucleotídeo (FAD) FAD+ aceptor de elétrons Aceita 2 hidrogênios (prótons e elétrons). Unidade FMN (Flavina Mononucleotídeo)

Ácido pantotênico Adenosina b-mercaptoetilamina R – C – S - CoA " O Acil CoA (Acido graxo) H3C – C – S - CoA " O Acetil CoA (acetato)