Alimentação, Ambiente e Sustentabilidade

Apresentação em tema: "Alimentação, Ambiente e Sustentabilidade"— Transcrição da apresentação:

1 Alimentação, Ambiente e Sustentabilidade
Enzimas em Ação

2 Metabolismo Celular É o conjunto de reações químicas que ocorrem numa célula Catabolismo – moléculas complexas são convertidas em moléculas mais simples, com libertação de energia. Anabolismo – síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples com gasto de energia As reações de catabolismo e de anabolismo relacionam-se de tal modo que a energia libertada pelas primeiras é utilizada nas segundas.

3 Exemplos de processos metabólicos

4 Energia de Ativação A ocorrência de uma reação química implica a rutura de ligações químicas nas moléculas dos reagentes e a formação de novas ligações químicas que dão origem aos produtos da reação. A energia que é necessário fornecer ao sistema para se iniciar uma reação química é chamada energia de ativação.

5 Catalisadores Para contornar este problema, as células recorrem a catalisadores – moléculas que aceleram as reações químicas , isto é diminuem a energia de ativação , sem se gastarem nelas. As reações químicas que ocorrem nas células envolvem moléculas muito estáveis e cuja energia de ativação é elevada. Não pode ser o calor a fornecer a energia de ativação, uma vez que causaria a desnaturação das proteínas e a morte celular.

6 Catalisadores biológicos
ENZIMAS: As enzimas são biocatalisadores que intervêm no metabolismo celular Diminuem a energia de ativação , aumentando a velocidade das reações químicas. Não são destruídas nas reações químicas que catalisam . São moléculas proteicas, com conformação tridimensional. Algumas têm partes não proteicas. São específicas. A sua atividade é influenciada por fatores ambientais, como a temperatura, o pH ou a presença de outras substâncias.

7 Energia de ativação /Enzimas

8 Estrutura das Enzimas A molécula sobre a qual a enzima atua é o substrato. As enzimas são proteínas com uma conformação tridimensional e possuem uma região através da qual se estabelece a ligação ao substrato- o centro ativo da enzima.

9 Estrutura das Enzimas A ligação do substrato ao centro ativo da enzima forma o complexo enzima - substrato As ligações que se estabelecem no complexo enzima – substrato são fracas mas suficientes para desencadear a conversão do substrato em produtos Os produtos deixam o centro ativo e a enzima fica livre para catalisar a transformação de outro substrato. Substrato Complexo Enzima - Substrato Produtos Enzima

10 Atividade Enzimática

11 Atividade Enzimática

12 Reação enzimática

13 Mecanismo de ação enzimática
Nas reações químicas catalisadas por enzimas verifica-se, ao longo do tempo: diminuição da concentração do substrato; diminuição seguida de estabilização da concentração de enzima livre; aumento, seguido de estabilização da concentração do complexo enzima – substrato; aumento da concentração do produto.

14 Mecanismo de ação enzimática
Quando a velocidade de formação do complexo enzima substrato iguala a velocidade de dissociação, as concentrações de enzima livre e de complexo enzima – substrato estabilizam.

15 Modelo chave - fechadura
Proposto por Fisher ( 1890 ), considera o centro ativo da enzima uma estrutura rígida e complementar do substrato. O substrato ajusta-se ao centro ativo da enzima como uma chave se ajusta a uma fechadura. Este modelo está de acordo com a especificidade absoluta das enzimas.

16 Modelo do encaixe induzido
Proposto por Koshland ( 1959 ) considera que o centro ativo da enzima interage, de uma forma dinâmica com o substrato, ajustando-se a ele quando se estabelece a ligação para formar o complexo enzima – substrato. Este modelo permitiu explicar a especificidade relativa de algumas enzimas.

17 Os dois modelos:

18 Especificidade enzimática
A complementaridade entre o substrato e o centro ativo da enzima está na origem da especificidade das enzimas: Especificidade absoluta – a enzima atua apenas sobre um determinado substrato. Especificidade relativa – a enzima atua sobre um conjunto de substratos química e estruturalmente relacionados.

19 Cofatores - Exemplo Certas enzimas estão associadas a elementos não proteicos essenciais à sua atividade , são os cofatores. Nestes casos, a região proteica da enzima designa-se apoenzima e a associação entre a apoenzima e o cofator designa-se holoenzima. Os cofatores podem ser : Iões metálicos, como o Magnésio ou o Ferro. Moléculas orgânicas designadas coenzimas, como certas vitaminas do complexo B

20 Fatores que influenciam a atividade enzimática
A atividade das enzimas é condicionada por diversos fatores; Temperatura; pH; Concentração do substrato; Concentração da enzima ; Inibidores.

21 Temperatura Temperatura ótima Desnaturação da enzima Enzima inativa

22 Temperatura As enzimas são ativas num determinado intervalo de temperatura. Inicialmente, a atividade enzimática aumenta com a temperatura devido ao aumento de colisões entre o substrato e a enzima. A atividade enzimática é máxima à temperatura ótima. Acima da temperatura ótima, a atividade enzimática diminui rapidamente- a agitação térmica dos átomos desestabiliza as ligações químicas e a conformação da molécula altera-se.

23 Temperatura A elevada temperatura a enzima desnatura, com perda permanente de atividade biológica. Ao contrário das temperaturas elevadas , as baixas temperaturas provocam inativação das enzimas, mas não são destruídas. A atividade é retomada em valores de temperatura mais elevados. A maioria das enzimas humanas tem uma temperatura ótima de atuação de 37ºC.

24 pH pH Óptimo Ácido Neutro Básico

25 pH As enzimas têm um pH ótimo de atuação, acima e abaixo do qual a sua atividade diminui e acaba por parar. O pH do meio influencia a forma do centro ativo da enzima e, consequentemente, a sua interação com o substrato.

26 Concentração do Substrato

27 Concentração do Substrato
Ao aumento da concentração de substrato corresponde o aumento da atividade enzimática, desde que haja enzima disponível. Estando todos os centros ativos ocupados atinge-se o ponto de saturação pelo que a atividade enzimática estabiliza, uma vez que a taxa de formação de novas ligações ao substrato é igual à taxa de separação dos produtos.

28 Concentração da Enzima
Aumentando a concentração da enzima, aumenta a velocidade da reação desde que haja substrato disponível.

29 Inibição Enzimática As substâncias capazes de provocar uma diminuição da atividade das enzimas designam-se inibidores enzimáticos. Os inibidores podem apresentar diferentes mecanismos de atuação.

30 Inibição Irreversível
O inibidor combina-se permanentemente com a enzima, através de ligações covalentes, tornando-a inativa ou provocando a sua destruição. Muitos venenos são inibidores enzimáticos irreversíveis, como é o caso do DDT, do mercúrio, do cianeto, etc.

31 Inibição Reversível O inibidor combina-se temporariamente com a enzima, através de ligações fracas. Quando se dissocia, a enzima permanece funcional e capaz de transformar o substrato. A inibição é reversível pode ser competitiva ou não competitiva.

32 Inibição Competitiva O inibidor é uma molécula estruturalmente semelhante ao substrato, mas resistente à ação da enzima, e que compete com o substrato pelo centro ativo da enzima. O efeito da inibição sobre a velocidade da reação depende da concentração relativa de substrato e de inibidor.

33 Inibição não competitiva
Inibição não competitiva (ou alostérica) O inibidor é uma molécula estruturalmente diferente do substrato e liga-se à enzima num local (centro alostérico ) que não corresponde ao centro ativo. Esta ligação do inibidor à enzima provoca a alteração da conformação do centro ativo, de tal modo que impede a ligação do substrato. A inibição não competitiva é utilizada na regulação das vias metabólicas.

34 Via metabólica A sequência de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de reações constitui uma cadeia enzimática. O conjunto ordenado de reações que ocorrem com intervenção de uma cadeia enzimática é uma via metabólica.

35 Regulação

36 Regulação das vias metabólicas
As vias metabólicas são, geralmente, reguladas por moléculas que se comportam como inibidores reversíveis não competitivos. Estas moléculas ligam-se a um centro alostérico da primeira enzima da via metabólica e alteram a sua conformação. O resultado dessa alteração pode ser a inibição ou a ativação da enzima.

37 Regulação das vias metabólicas
Frequentemente é o produto final de uma via metabólica, quando se acumula em excesso que inibe a primeira enzima, por ligação ao centro alostérico. Quando a concentração de produto final diminui, este liberta-se do centro alostérico e a enzima retoma a atividade, fazendo aumentar de novo a concentração do produto final.