ENZIMAS.

Apresentação em tema: "ENZIMAS."— Transcrição da apresentação:

1 ENZIMAS

2 ENZIMAS - HISTÓRICO Catálise biológica  início séc. XIX Década de 50
digestão da carne: estômago digestão do amido: saliva Década de 50 Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas. Eduard Buchner (1897) extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool; enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.

3 ENZIMAS - HISTÓRICO James Sumner (1926) John Northrop (década 30)
Isolou e cristalizou a urease; Cristais eram de proteínas; Postulou que “todas as enzimas são proteínas”. John Northrop (década 30) Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas; Década de 50 – séc. XX 75 enzimas  isoladas e cristalizadas; Ficou evidenciado caráter proteico . Atualmente - Mais de 2000 enzimas são conhecidas.

4 ENZIMAS Definição: Função: Catalisadores biológicos;
Aminoácidos: H R C* COOH NH2 Definição: Catalisadores biológicos; Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. Função: Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

5 ENZIMAS – PROTEÍNA Classificação proteínas Estrutura das proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas Estrutura das proteínas Primaria Secundaria Terciária Quaternária ENZIMAS Proteínas globulares Estrutura terciária Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD) OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU)

6 ENZIMAS – ESTRUTURA Holoenzima Proteína Cofator Ribozimas Apoenzima ou
RNA Estrutura Enzimática Ribozimas Se covalente Apoenzima ou Apoproteína Grupo Prostético Holoenzima Cofator Coenzima Proteína Pode ser: íon inorgânico molécula orgânica

7 ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS
Apresentam alto grau de especificidade; São produtos naturais biológicos; Reações baratas e seguras; São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações; São econômicas, reduzindo a energia de ativação; Não são tóxicas; Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

8 ENZIMAS – NOMENCLATURA
Século XIX - poucas enzimas identificadas - Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: * gorduras (lipo - grego) – LIPASE * amido (amylon - grego) – AMILASE - Nomes arbitrários: * Tripsina e pepsina – proteases

9 Enzimas – nomenclatura
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: Nome Recomendado: Mais simples; usa o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. Nome Sistemático: Mais complexo, relata informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

10 Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
Oxidoredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. Ex.: Desidrogenases e Oxidases. Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

11 enzimas Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Ex.: Quinases e Transaminases

12 enzimas Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: Peptidases.

13 Enzimas Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Ex.: Dehidratases e Descarboxilases.

14 enzimas Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. Ex.: Epimerases.

15 enzimas Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de Energia(ATP). Ex.:Sintetases.

16 ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas Ex: Decomposição do H2O2 H2O2 H2O O2 + Catalase Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75, ,0 48, ,7 23, ,5 1 2,77 x 104 6,51 x 108

17 ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação H2O2 H2O O2 + Catalase E + S E + P

18 ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio Abaixam a energia de ativação; Keq não é afetado pela enzima. Não apresenta efeito termodinâmico global G não é afetada pela enzima. Diferença entre a energia livre de S e P Caminho da Reação Energia de ativação com enzima Energia Energia de ativação sem enzima S P

19 ENZIMAS – COMPONENTES DA REAÇÃO
E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

20 ENZIMAS – SÍTIO ATIVO Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato. Pode possuir componentes não protéicos:cofatores. Possui aminoácidos auxiliares e de contato. Coenzima: molécula orgânica complexa.NAD+ HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamento prostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamento prostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator

21 ENZIMAS – COFATOR Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores ENZIMA COFATOR PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3 CATALASE CITOCROMO OXIDASE Cu+2 ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2 HEXOQUINASE Mg+2 UREASE Ni+2

22 ENZIMAS – COENZIMAS Transportadoras de hidrogênio
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis Classificam-se: - transportadoras de hidrogênio - transportadoras de grupos químicos Transportadoras de hidrogênio

23 ENZIMAS – COENZIMAS Transportadoras de grupos químicos

24 ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.

25 ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.

26 ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas: - pH; - temperatura; - concentração das enzimas; - concentração dos substratos; - presença de inibidores.

27 ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática. INIBIDORES REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

28 ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA
Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre. I  análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação. [substrato] necessária para obter a mesma [ES] afinidade da enzima pelo substrato I compostos com estrutura molecular lembra S Km aparente da enzima

29 ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. I não tem semelhança estrutural com o S [substrato] não diminui a inibição Km da enzima NÃO se altera Vmax na presença do inibidor

30 ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. I não tem semelhança estrutural com o S I favorece a formação do ES Km e Vmax da enzima

31 ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. Vmax   parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma. K2 E + P E + S ES K1 EI + I

32 ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS
Enzimas alostéricas Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador; Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas. Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.

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34 QUESTÕES 1.Porque diz-se que a ação enzimática diminui o tempo de energia de ativação do organismo? 2. Cada enzima tem a temperatura de atuação e a sua velocidade. Isto é correto? Justifique sua resposta. 3. Podemos dizer que sem a ação enzimática o substrato tende a aumentar no corpo e o produto faltar? O que isto representa para o corpo?