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UNIDADE 03 METABOLISMO DE PROTEÍNA Disciplina de Biociências DB-110 Área de Bioquímica.

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2 UNIDADE 03 METABOLISMO DE PROTEÍNA Disciplina de Biociências DB-110 Área de Bioquímica

3 O QUE É QUE VOCÊS SE LEMBRAM DE PROTEÍNA??

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5 Sítio da síntese protéica é o ribossomo Ribossomo: são compostos de rRNA e proteínas. Possuem 2 subunidades que se encaixam de modo que uma fenda é formada entre elas por onde passa o mRNA durante o processo de síntese protéica. citosol ribossomo Lúmen do RE

6 Os aa estão ativados: são ligados ao tRNA, formando os aminoacil-tRNAs. aminoácido Sítio de ligação do aa adaptador Trinca de nucleotídeos codificando para uma aa

7 Códon de iniciação, AUG, sinaliza o início das cadeias polipeptídicas. 3 trincas nucleotídicas, UAA, UAG, UGA, não codificam qualquer aminoácido e sinalizam o fim da síntese da cadeia polipeptídica. segunda letra do códon Primeira letra do códon (extremidade 5)

8 O código genético é degenerado, significando que um certo aminoácido pode ser especificado por mais de um códon; Degenerado não significa imperfeito; O código genético não é ambíguo, pois nenhum códon especifica mais de um aa; Quando um aa possui códons múltiplos, a diferença entre os códons está, geralmente, na 3 a base. Ex: alanina é codificado pelas trincas GCU, GCC, GCA e GCG

9 tRNA funciona como um adaptador, reconhece uma seqüência nucleotídica curta no mRNA. Uma trinca nucleotídica específica no tRNA interage com uma trinca códon específica no mRNA através de pontes de H de bases complementares.

10 Os 2 RNAs são pareados antiparalelamente, a primeira base do códon (ler na direção 5 3) pareando com a terceira base do anticódon.

11 A síntese proteica é composta por 5 etapas: ativação dos aa, iniciação, alongamento, terminação/liberação e enrolamento/processamento.

12 Os tRNAs são relativamente pequenos e consistem de 1 fita simples de RNA enrolada; Há pelo menos 1 espécie de tRNA para cada aa; Todos tRNAs possuem a seqüência CCA na extremidade 3 onde se liga ao aminoácido.

13 Há ativação do aminoácido para formação da ligação peptídica e a ligação do aa a um tRNA adaptador que direciona sua colocação. aminoácido Classe I aminoacil-tRNA sintetases Classe II aminoacil-tRNA sintetases

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15 A identidade do aminoácido ligado ao tRNA não é checada no ribossomo; A ligação do aminoácido correto é essencial para a fidelidade da síntese de proteínas; A enzima aminoacil-tRNA sintetase discrimina e liga-se ao seu aminoácido específico; Esta enzima ainda possui uma função de revisão, onde os aminoácidos são checados em um segundo centro ativo e os incorretos são hidrolisados.

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17 INICIAÇÃO –ESTÁGIO 2 Um aminoácido específico inicia a síntese protéica. A síntese das proteínas começa na extremidade aminoterminal e são alongadas pela adição seqüencial de resíduos de aa até a extremidade carboxilaterminal. O complexo de iniciação se forma em 3 etapas com o gasto da hidrólise de GTP a GDP e P i. P designa o sítio peptidil. A designa o sítio aminoacil. Subunidade 30S Códon de iniciação Subunidade 50S próximo códon

18 Complexo de iniciação (70S) próximo códon próximo aminoacil- tRNA Ligação do próximo aminoacil- tRNA ALONGAMENTO – ESTÁGIO 3 Ligações peptídicas são formadas nesta etapa; complexo de iniciação; próximo aminoacil-tRNA especificado pelo códon seguinte no mRNA; fatores de alongamento; o 2 º aminoacil se liga no sítio A, o que é acompanhado pela hidrólise de GTP a GDP e P i.

19 Formação da ligação peptídica tRNA fMet deacilado Dipeptidil tRNA 2 fMet-tRNA fMet Aminoacil- tRNA 2 ALONGAMENTO Formação da ligação peptídica; Peptidil transferase: ribozima; dipeptidil-tRNA no sítio A e o tRNA(met) descarregado ligado ao sítio P.

20 tRNA fMet deacilado Dipeptidil tRNA 2 Translocação próximo aminoacil-tRNA Direção do movimento do ribossomo ALONGAMENTO Translocação: ribossomo move- se 1 códon na direção da extremidade 3; O 3 º códon do mRNA agora está no sítio A e o 2 º códon no sítio P; Movimento do ribossomo ao longo do mRNA requer a energia fornecida pela hidrólise de outra molécula de GTP. Cadeia polipeptídica sempre permanece ligada ao tRNA do último aa que foi inserido;

21 Fator de liberação se liga União polipeptidil- tRNA hidrolisada Dissociação dos componentes TERMINAÇÃO – ESTÁGIO 4 Término da síntese do polipeptídio requer um sinal especial; sinalizada por um dos 3 códons de terminação no mRNA; fatores de liberação ou terminação; hidrólise da ligação peptidil- tRNA terminal; liberação do polipeptídio livre e do último tRNA; dissociação do ribossomo 70S nas 2 subunidades.

22 Subunidades ribossomais que chegam Cadeia polipeptídica em crescimento Direção da tradução POLISSOMOS Agregados de 10 a 100 ribossomos; vários ribossomos podem traduzir um único mRNA, permitindo um uso altamente eficiente do mesmo.

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25 Nas bactérias, há um acoplamento muito estreito entre a transcrição e a tradução; inicia-se a tradução antes que a transcrição se complete.

26 Enrolamento e Processamento Modificações nos grupos amino e carboxilaterminal; Perda da seqüência sinalizadora; Modificações de aminoácidos individuais; Ligação de cadeias laterais de carboidratos; Adição de grupo isoprenil; Adição de grupos prostéticos; Formação das ligações cruzadas de dissulfeto.

27 Síntese proteica é uma função central na fisiologia celular e o alvo primário de antibióticos e toxinas. A puromicina inibe a translocação através da formação da peptidilpuromicina. Peptidil transferase Sítio P peptidil-tRNA Sítio P puromicina

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29 A tetraciclina bloqueia o sítio A.

30 A cicloheximida é uma toxina que bloqueia a transferência do peptídio dos ribossomos 80S (ribossomos eucarióticos) mas não do 70S (ribossomos bacterianos).

31 O cloranfenicol bloqueia a transferência do peptídio.

32 A estreptomicina em baixas concentrações leva a erro de leitura e em altas concentrações inibe a iniciação da síntese protéica.

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