C. van Loveren M.A. Hoogenkamp D.M. Deng J.M. ten Cate Department of Cariology, Endodontology, Pedodontology, Academic Centre for Dentistry Amsterdam (ACTA),

Apresentação em tema: "C. van Loveren M.A. Hoogenkamp D.M. Deng J.M. ten Cate Department of Cariology, Endodontology, Pedodontology, Academic Centre for Dentistry Amsterdam (ACTA),"— Transcrição da apresentação:

1 C. van Loveren M.A. Hoogenkamp D.M. Deng J.M. ten Cate Department of Cariology, Endodontology, Pedodontology, Academic Centre for Dentistry Amsterdam (ACTA), Amsterdam, The Netherlands Grupo: Jéssica Muniz Nathara Máximo Thayssa Augusto Mayara Gomes Natasha Nascimento Rafael Calabrio

2 Introdução Enolase e ATPase são sensíveis ao flúor. Não está claro se essa sensibilidade é diferente para células F-sensível e F-resistente ou para diferentes tipos de flúor.

3 Objetivo O objetivo dos experimentos realizados durante o estudo foi comparar, em Efeitos in vitro de NaF e fluoretos de amina, as atividades da enolase e ATPase tanto de um flúor-sensível e flúor-resistente S.mutans estirpe.

4 Material e métodos Cepas bacterianas: S. mutans C180-2, foi isolada de placa dental humana livre de flúor; Permeabilização das células; Tratamento: Foram testados os seguintes compostos de flúor – NaF, Olaflur e Dectafluor;

5 Atividade das Enzimas Enolase: A atividade Enolase foi medida diretamente através do monitoramento da formação do PEP em 240 nm. ATPase: ATPase foi medida como a liberação de fosfato da ATP.

6 Sequência Gênica da Enolase Para determinar se uma mutação genética era a causa das diferenças na atividade da enolase do flúor- sensível e do flúor – resistente cepa, o gene enolase de ambas as cepas foi seqüenciado e comparado com a cepa seqüenciada de S. mutans UA159.

7 Resultados Atividade da Enolase

8 Atividade da ATPase

9 Sequência Gênica da elonase Usando o programa, ClustalW2, a seqüência de nucleotídeo do ácido do gene enolase de S. mutans C180-2 e C180-2 cepas FR foram alinhadas às seqüenciados cepa de S. mutans UA159. As seqüências de S. mutans C180-2 e cepas C180 FR-2 foram idênticos e teve 99% de homologia com a tensão UA159. A dedução das seqüências de aminoácidos destas três cepas foram ainda mais comparadas. As seqüências de proteína enolase foram idêntica entre esses três cepas.

10 Discussões A pesquisa respondeu duas questões principais: 1. Os efeitos inibitórios da amina fluoretos na enolase e ATPase diferem dos NaF? 2. A sensibilidade da enolase e ATPase para flúor diferem entre um flúor-sensível e um fluoreto cepa resistente S. mutans?

11 FIM