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PROTEÍNAS Macromoléculas orgânicas 2ª maior abundância nos seres vivos ± 3.000 tipos Diferentes funções 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas.

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Apresentação em tema: "PROTEÍNAS Macromoléculas orgânicas 2ª maior abundância nos seres vivos ± 3.000 tipos Diferentes funções 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas."— Transcrição da apresentação:

1 PROTEÍNAS Macromoléculas orgânicas 2ª maior abundância nos seres vivos ± tipos Diferentes funções 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas Imunoglobulinas PolímerosMonômerosAminoácidos Ligação peptídica 2= dipeptídeo 3= tripeptídeo 4 ou + = polipeptídeo proteína União do C da carboxila do aminoácido 1 com N da amina do aminoácido 2, com liberação de uma molécula de água Radical, diferencia os aminoácidos Conjunto de água Naturais Essenciais Alimentação Diferenças tipo de aminoácidos Número de aminoácidos Sequência dos aminoácidos Estrutura Fatores que influenciam sua atuação: Temperatura pH Concentração de susbtrato

2 PROTEÍNAS 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas Imunoglobulinas Construção Sustentação Impermabilização ProteínaFunçãoOcorrência ColágenoResistênciaCartilagem, ossos e tendões Actina e miosinaContração muscularTecido muscular AlbuminaViscosidadePlasma sanguíneo Controle/ regulação de atividades dos órgãos Ex: Pâncreas Insulina Metabolismo do açúcar Fonte de aminoácidos produção de proteínas Fonte de energia 1g de proteína = 4 calorias Catalisadoras de reações químicas Aceleração de reações específicas Substrato + ASE = nome da enzima SubstratoEnzima LipídeosLipase ProteínaProtease SacaroseSacarase Maltosemaltase Ação imunológica Anticorpos Defesa contra antígenos (agentes estranhos/ invasores) Imunização Ativa Artificialmente adquirida Naturalmente adquirida Passiva Artificialmente adquirida Naturalmente adquirida Placenta (mãe Bebê) Leite materno Soro (Ex: soro anti-ofídico) Contato com antígeno Vacina

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5 Estrutura das proteínas Primária Secundária Terciária Quaternária Apenas ligações peptídicas Pontes de hidrogênio entre os aminoácidos da estrutura primária Dobramento da estrutura secundária União de duas ou mais cadeias polipeptídicas Filamento linear Apenas estas formas apresentam função

6 Desnaturação de proteínas Processo ou reação química que causa deformações na forma final da proteína (terciária ou quaternária) impedindo-a de realizar suas funções. Principais agentes causadores: * pH * Temperatura Ex: leite queijos, iogurtes Ex: clara do ovo mudança de textura desnaturação calor

7 ENZIMAS BIOCATALISADORES OU Aceleradores/ catalisadores de reações químicas Podem ser utilizadas inúmeras vezes consecutivas Especificidade Enzima => substrato Encaixe (chave-fechadura) E + S [ES] E + P Nomenclatura Substrato + ASE Inibidores de ação enzimática T: > T = > velocidade até ponto ótimo pH: > velocidade no ponto ótimo Substrato: > concentração = maior velocidade até ponto de saturação Caso específico HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA Ativa Inativa Enzimas, metais ou outras moléculas, que ligadas à apoenzima, tornam o conjunto ativo SubstratoEnzima LipídeosLipase ProteínaProtease SacaroseSacarase Maltosemaltase

8 ÁCIDOS NUCLEICOS Maiores moléculas dos seres vivos Controle dos processos vitais das células Código genético de cada ser vivo Núcleo e alguns organóides membranosos cloroplasto mitocôndria Nucleotídeos Fosfato + pentose + base nitrogenada Unidos por ligação química entre pentose e fosfato Polinucleotídeo DNARNA Ácido desoxirribonucleioco Ácido ribonucleioco


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