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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Profa. Ivanise Correia da Silva Mota.

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1 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Profa. Ivanise Correia da Silva Mota

2 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

3 AMINOÁCIDOS Características Gerais São as unidades fundamentais das proteínas. São as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. só aparecem em alguns tipos de proteínas.

4 AMINOÁCIDOS Características Estruturais

5 AMINOÁCIDOS – Lehninger(1995)

6 CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS

7 PROTEÍNAS As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 80% do peso seco da célula). É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 80% do peso seco da célula). São constituintes básicos da vida. São constituintes básicos da vida.

8 PROTEÍNAS – Peso(animais) MÚSCULO SANGUE PELE 80%desidr 70%seco 90%

9 PROTEÍNAS Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.

10 PROTEÍNAS Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos. Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.

11 PROTEÍNAS

12 PROTEÍNAS Classificação PROTEÍNAS Classificação Quanto a Composição: Quanto a Composição: Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

13 PROTEÍNAS Classificação Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas. Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

14 PROTEÍNAS Classificação Quanto à Forma: Quanto à Forma: Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal ( tubulinas). Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal ( tubulinas). Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.) Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)

15 PROTEÍNAS Classificação Globulares Fibrosas Globulares Fibrosas

16 PROTEÍNAS Classificação De acordo com seu modo de interação com a membrana: De acordo com seu modo de interação com a membrana: proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana; proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana; proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas; proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas; proteínas ligadas a lipídeos proteínas ligadas a lipídeos

17 PROTEÍNAS Organização Estrutural Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar: Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

18 PROTEÍNAS Organização Estrutural Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de H intramolecular, e a estrutura foliar (conformação ) mantida por ligações de H intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice. Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a esta estrutura proteica, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de H intramolecular, e a estrutura foliar (conformação ) mantida por ligações de H intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.

19 PROTEÍNAS Organização Estrutural Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações eletrostáticas – mais fortes das ligações polares, porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização. Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, ex: *Ligações dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; * Ligações salinas ou interações eletrostáticas – mais fortes das ligações polares, porém mais fracas que as covalentes; * Ligações ou pontes de H;*Interações dipolares;*Interações hidrofóbicas ou Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, existem as forças de repulsão, importantes no balanço à estabilização.

20 PROTEÍNAS Organização Estrutural Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária

21 PROTEÍNAS Organização Estrutural

22

23 Funções das Proteínas Estrutural e Contrátil -participam como matéria- prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina- encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares actina e miosina (músculo). Estrutural e Contrátil -participam como matéria- prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina- encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares actina e miosina (músculo).

24 Funções das Proteínas Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação

25 Funções das Proteínas Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia. Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia. Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões. Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.

26 Funções das Proteínas Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação). Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação).

27 Funções das Proteínas Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra.

28 Funções das Proteínas Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite. Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite. Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti- hemofílica Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti- hemofílica

29 Propriedades das Proteínas Propriedades das Proteínas Propriedades elétricas Propriedades elétricas O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso

30 Propriedades das Proteínas Solubilidade Solubilidade A solubilidade depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade. A solubilidade depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade. A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: *pH A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: *pH * Força iônica * Força iônica * Constante dielétrica do solvente * Temperatura. * Constante dielétrica do solvente * Temperatura.

31 SINTESE DAS PROTEÍNAS


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