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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP.

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2 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP

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4 Conceito: primeiro ou o mais importante Classificação: a)Constituição: simples – ribonuclease conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno globulares – enzimas c) Funções Biológicas: -Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase

5 -Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo -Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas -Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina -Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina -Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon -Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina

6 Aminoácidos aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas. aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R

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8 Lisina

9 L-alanina D-alanina

10 L-gliceraldeído D-gliceraldeído L-alaninaD-alanina

11 Grupos R alifáticos, não-polares GlicinaAlanina Valina Leucina Metionina Isoleucina

12 Grupos R aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano

13 Grupos R polares mas não carregados SerinaTreonina Cisteína Prolina Asparagina Glutamina

14 Grupos R carregados positivamente Lisina Arginina Histidina

15 Grupos R carregados negativamente AspartatoGlutamato

16 Cisteína Cistina

17 4-hidroxiprolina (colágeno) 5-hidroxilisina (colágeno) 6-N-metilisina (miosina) -carboxiglutamato (protrombina) Desmosina (elastina) selenocisteína Aminoácidos Especiais

18 Ornitina Citrulina Aminoácidos Especiais Encontrados no ciclo da uréia

19 Forma não iônica Forma Zwitterion

20 glicina A figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina. As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico. As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.

21 Reação de condensação ligação peptídica

22 Extremidade (ou ponta) amino-terminal Extremidade carboxila-terminal Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu

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25 Peptídeos: Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa); Glucagon: 29 aa

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29 Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

30 Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.

31 Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídic a Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.

32 Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídic a Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.

33 -hélice

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35 Conformação Pontes de hidrogênio antiparalela

36 paralela

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39 Albumina sérica humama: 585 resíduos de aa em uma única cadeia

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41 mioglobina Subunidade da hemoglobina Grupo heme

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43 Colágeno Qual a sua função? Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína? Como está organizada a sua estrutura secundária? E a terciária e quaternária? Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?

44 Colágeno Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso. aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda. Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.

45 Estrutura secundária - hélice

46 Cadeia alfa ( )

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