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Prof. Fláudio. São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas.

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1 Prof. Fláudio

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3 São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.

4 São em número de 20. Sua molécula é formada por cadeias de carbono com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes enxofre. É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH 2 ) e o radical R. O radical R determina se a molécula será polar, apolar, ácida ou básica.

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6 Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO 3 - ) retirado do ambiente. Animais não produzem aminoácidos. O humano consegue obter aminoácidos da quebra de proteínas. Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.

7 União entre aminoácidos. Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina (NH 2 ) de outra. Assim se forma um peptídeo. Dipeptídeo Tripeptídeo Polipeptídeo

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9 A simples seqüência de aminoácidos e seu número forma a Estrutura Primária da proteína. É responsável pelas propriedades da molécula. Com apenas vinte aminoácidos podemos ter um número infinito de proteínas.

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11 A proteína não é apenas um filamento esticado no espaço. Ela se enovela. As pontes de hidrogênio unem os fios um ao outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a um fio de telefone) A esse enrolamento, chamamos estrutura secundária Quando há mais de um enrolamento, a proteína ganha uma forma tridimensional, dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura terciária.

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13 O que faz a proteína se dobrar? Pontes de Hidrogênio Atrações elétricas entre aminoácidos distintos Ponte bissulfeto Aminoácidos apolares que tendem a ficar próximos Conclui-se: Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a estrutura será diferente.

14 Quando há a união de dois ou mais novelos protéicos. Hemoglobina: Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada uma contendo: Um grupo não-protéico portador de Ferro, o grupo heme.

15 Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína. Acontece quando: Há aumento da temperatura Ou há alteração no pH.

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17 Proteínas especializadas em facilitar as reações químicas da célula Alterando a forma do substrato Diminuem a energia de ativação das reações químicas do corpo. Atua como catalisador.

18 Uma enzima é quase sempre uma proteína. Quando há: Composto não-protéico conjugado à proteína, chamamos isso de coenzima. A parte protéica é chamada de apoenzima. O conjunto: holoenzima. As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação. A enzima não é gasta no processo.

19 Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe. Criou-se então a teoria chave/fechadura. Certas pessoas têm defeitos genéticos importantes, fazendo com que aminoácidos sejam trocados, alterando a forma das enzimas. Isso resultará em reagentes e reações completamente diferentes, alterando o metabolismo.

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21 Concentração da enzima Concentração de substrato Temperatura Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

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25 Substância que possui uma forma parecida com o substrato da reação Haverá uma competição pela enzima Os produtos verdadeiros da enzima não serão mais tão abundantes Outro tipo é natural da célula. É chamado feedback negativo. O produto da reação inibe a ação da enzima.


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