Metabolismo das Proteínas

Apresentação em tema: "Metabolismo das Proteínas"— Transcrição da apresentação:

1 Metabolismo das Proteínas
Curso de Especialização Nutrição Enteral e Parenteral - PUCRS Profas. Ana Maria Feoli e Sônia Alscher

2 Proteínas COO- H3N- C - H R
Macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de -aminoácidos através de ligação peptídica. H3N- C - H COO- R

3 Aminoácidos COO - H3N - C - H R Unidades fundamentais das proteínas
Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino Aminoácidos têm como fórmula geral: H3N - C - H COO - R

4 Alanina COO- H - C - CH3 NH3+

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6 Ligações Peptídicas

7 Estrutura das Proteínas
Aminoácidos Dipeptídios Polipetídios

8 Ligações peptídicas são mais estáveis – hidrólise requer condições extremas.
No organismo, ligações peptídicas são clivadas por enzimas como proteases ou peptidases.

9 Desnaturação Protéica
Estrutura = Função Alteração extrema da estrutura tridimensional e perda da função Calor; pH extremo; Detergentes.

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11 Hemoglobina

12 Proteínas Funções: Crescimento e manutenção; Enzimas; Hormônios;
Anticorpos; Energia; Componentes estruturais.

13 Classificação das proteínas de acordo com sua função biológica
Classe Enzimas Proteínas Transportadoras Proteínas contráteis ou de movimento Proteínas estruturais Proteínas de defesa Hormônios Proteínas nutritivas ou de reservas Exemplo Tripsina, Lipase, Amilase Hemoglobina, lipoproteínas Actina, Miosina Queratina, Colágeno, Elastina Anticorpos, toxina botulínica Insulina, Hormônio do crescimento Albumina (ovo) Caseína (leite)

14 DESTINO DOS AA APÓS A DIGESTÃO
Síntese de proteínas; Síntese de peptídios menores (glutationa); Substâncias nitrogenadas (heme, neurotransmissores, hormônios); Energia (somente em momentos de catabolismo).

15 Além disso.... IMPORTANTE: Excesso de Proteína Triglicerídios
Glicogênio Caso não ocorra aumento das necessidades protéicas.

16 Aminoácidos Essenciais
Não biossintetizados no organismo Devem ser ingeridos com dieta

17 Certas condições clínicas Cisteína – Crianças prematuras
Essenciais Fenilalanina Triptofano Valina Leucina Isoleucina Metionina Treonina Lisina Condicionalmente Essenciais Glicina Prolina Tirosina Serina Cisteína e Cistina Taurina Arginina Histidina Glutamina Não essenciais Alanina Ácidos Aspártico Ácido Glutâmico Asparagina Certas condições clínicas Taurina Cisteína – Crianças prematuras Dieta Sintetizados no organismo

18 Proteínas do alimento: Qualidade, Consumo e Necessidade
Qualidade – depende do conteúdo de aminoácidos; Aminoácido essencial e não essencial; Proteína completa; Aminoácido limitante - Aquele que falta (não disponível por dieta ou catabolismo intenso) na estrutura da proteína a ser construída.

19 Necessidades Nutricionais de Proteínas
10 –15% de proteínas/dia

20 RELAÇÃO KCAL/g DE N Normal e s/ estresse: 200-300:1
Estresse moderado: 150:1 Estresse severo: 100:1 Reflete a proporção entre kcal e ptn a fim de que esta seja utilizada apenas para fins de construção tecidual, sem desperdício de aa em gliconeogênese 6,25g de ptn = 1 g de nitrogênio

21 Cálculo Cal: N relação de 150:1 Requisito calórico total/ 150= g N
g de nitrogênio X 6,25 = g ptn

22 Deficiência de um ou mais aa essenciais
Qualidade das proteínas Albumina = 100% Proteína Padrão PBVB PAVB Deficiência de um ou mais aa essenciais Contém todos os aa essenciais

23 Arroz Rico em metionina
Pobre em lisina Feijão Rico em lisina Pobre em metionina Aa limitante Aa limitante

24 EQUILÍBRIO DINÂMICO DAS PROTEÍNAS
EXCESSO AA: não é armazenado nem excretado: transforma-se em precursores do CK - piruvato, oxaloacetato, a-cetoglutarato produção de energia

25 Proteínas Corporais “Pool” de aminoácidos - Aas liberados das proteínas da dieta; +/- 100 g de aa/dia; Exemplo: Homem 70 kg (12 kg ptn) pool pequeno!

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27 Turnover de Proteína – Proteínas corporais estão constantemente sendo sintetizadas e degradadas.
g ptn corporal/dia

28 Velocidade do Turnover
Varia entre as proteínas Exemplo: proteínas digestivas (minutos) x colágeno (dias)

29 MEIA-VIDA Grupo A: Ptns rapidamente sintetizadas, vida finita e rapidamente degradadas. Albumina (20 dias), Hemoglobina (120 dias) Grupo B: Rapidamente sintetizadas e degradadas. Enzimas que regulam as vias metabólicas. Grupo C: tem meia vida longa. Colágeno

30 Balanço Nitrogenado Nitrogênio Consumido = Nitrogênio Excretado

31 Balanço Nitrogenado POSITIVO:
Ingestão MAIOR excreção Exemplos: crianças, gestantes, recuperação de doenças. Balanço Nitrogenado NEGATIVO: Ingestão MENOR excreção Exemplos: Estresse fisiológico (trauma, sepse, queimaduras.

32 Metabolismo dos Aas depende:
Suprimento de nutrientes: Jejum noturno; Dieta balanceada; Dieta hiperproteica. Demanda de Aas: Estresse cirúrgico; Sepse; Trauma; Queimaduras.

33 Resposta Hormonal x Dieta:
Insulina Glucagon Estresse Fisiológico Glicocorticóides Epinefrina

34 Estado Alimentado

35 Metabolismo dos Aminoácidos no Estado Alimentado

36 Gliconeogênese Jejum Glucagon

37 CICLO GLICOSE-ALANINA
Alanina exportada do músculo ao fígado Transaminação: alanina piruvato, no fígado: gliconeogênese

38 Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos
Aminoácidos Cetogênicos Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos

39 Aminoácidos Glicogênicos

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41 TRANSAMINAÇÃO Possibilita a desaminação, separando o grupo amino (NH3) do esqueleto carbonado (intermediários metabólicos); Transferência do seu grupo amino para o respectivo alfa-cetoácido; Geralmente: aceptor é alfa-cetoglutarato, convertido a glutamato; PIRIDOXAL (vit B6): co-fator.

42 Reação de Transaminação
Transaminação: Principal processo de remoção do nitrogênio dos aas.

43 TRANSAMINAÇÃO Outros aceptores de NH3: oxaloacetato, formando aspartato No músculo: piruvato, formando alanina AMINOTRANFERASES: TGO TGP

44 Ciclo da Uréia Adulto Normal Balanço Nitrogenado
Principal Composto Excretor de Nitrogênio – Uréia Uréia – Produzida no fígado Excretada pelo rim (urina)

45 CICLO DA URÉIA Formada no fígado; Conduzida por glutamina ao rim;
Excretada no rim; Catabolismo: esgotamento da reservas de alfa-cetoglutarato e glutamato.

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47 Ciclo da uréia

48 Regulação do Ciclo da Uréia
Fígado tem alta capacidade de converter Nitrogênio dos aas em uréia (prevenção efeitos tóxicos da amônia) Ciclo da uréia regulado pela disponibilidade de substrato. + Aas Ciclo da uréia

49 A indução do ciclo da uréia ocorre em resposta a condições que requerem um aumento do metabolismo das proteínas. Dieta hiperprotéica Jejum prolongado

50 Tópicos Especiais

51 Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR)
Leucina, isoleucina e valina Utilizados pelas células musculares Cetogênicos - dão em Acetil-coA

52 Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR)
Aumento da taxa de síntese protéica no músculo Encefalopatia hepática: competição pelos sítios de absorção com os aa aromáticos (tirosina, fenilalanina e triptofano)

53 GLUTAMINA Condicionalmente essencial no estresse;
Mais de 60% do pool de aa livres no músculo; 20% do pool sangüíneo de aa; Durante patologias, exportada pelo músculo intensamente.

54 GLUTAMINA Gliconeogênese
Substrato energético dos enterócitos e sistema imunológico; “Escoamento” e falta de glutamina em condição de estresse.

55 ARGININA Metabólito intermediário no ciclo da uréia; Produção de NO;
Imunoestimulantes; Cicatrização de feridas.

56 CISTEÍNA - aa condicionalmente essencial
Precursora da glutationa (GSH) GSH - Tripeptídeo: cisteína, glutamato, glicina Antioxidante central do corpo Ptn do soro do leite (lactalbumina) é fonte rica em cisteína (2,3%), comparada com caseína (0,3%)