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Polaridade da Água Molécula da Água forma um dipólo elétrico Região negativa próximo ao oxigênio e positiva próximo ao Hidrogênio ÁGUA É POLAR.

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2 Polaridade da Água Molécula da Água forma um dipólo elétrico Região negativa próximo ao oxigênio e positiva próximo ao Hidrogênio ÁGUA É POLAR

3 Pontes de Hidrogênio Interação entre átomos muito eletronegativos e o Hidrogênio Isso confere as propriedades:

4 Alto calor específico (capacidade Térmica) Alta temperatura de vaporização e baixa temperatura de solidificação Atuação como Isolante térmico Bebês agasalhadinhos *_*

5 Menor densidade quando sólida do que líquida Água líquida 3-4 Pontes Água sólida 4 Pontes Lagos congelados

6 Grande coesão e adesão Alta tensão superficial Moléculas na superfície são puxadas para dentro, ocupando o mínimo espaço possível h?v=VoQ0DQpwwHU

7 Solvente Universal Dissolve moléculas polares e íons negativos e positivos (cátion e ânion) devido ao dipolo elétrico

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9 Moleculas compostas por atomos de carbono, hidrogenio e oxigenio Fonte primária de energia para a célula Atuam também como reserva de energia ou moléculas estruturais

10 Estrutura molecular (CnH2O)n Caracterizados por um grupo aldeido ou um grupo cetona Uma hidroxila por carbono

11 Classificação Quanto ao radical terminal – Aldose e cetose Quanto a isomeria - Dextrogira e levogira Quanto a complexidade - monossacarideos, dissacarideos e polissacarideos Quanto ao numero de carbonos - Triose, Pentose e Hexose

12 Monossacarideos Carboidratos "simples" Atuam como fonte de energia Se encontram na forma de anel em solução

13 Pentoses

14 Oligossacarideos União de dois ou mais monossacarideos por ligação glicosídica Dissacarideos são mais importantes Lactose (Glicose + Galactose), sacarose (glicose +Frutose), maltose (Glicose + Glicose

15 Polissacarideos Grandes cadeias de monossacarídeos unidas Homopolissacarideos ou Heteropolissacarideos Ramificados ou Lineares Atuam como molecula de reserva energetica e estrutural Glicogenio e amido (reserva) Celulose e quitina

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17 Compostos derivados de Hidrocarbonetos Hidrofóbicos Solúvel em Solventes orgânicos como álcool Atuam como fonte reserva de energia, molécula estrutural, isolante térmico e mensageiros químicos

18 Ácidos Graxos Forma mais simples do lipídio Decomposto para obtenção de energia Saturados e Insaturados (Poli ou Mono) Gorduras Cis e Trans Linearidade do Ácido Graxo influi nas características físico- químicas das moléculas

19 Gorduras ou CerasÓleos Sólidas a Temperatura ambiente Rico em ácidos graxos saturados Líquidos a temperatura ambiente Rico em ácidos graxos insaturados

20 Tipos de Lipídios Triglicerídeo Conjugados de Ácidos graxos e uma molécula de glicerol, formando triglicerídeos Reserva de Energia Fosfolipídios Glicerídeo com um fosfato no lugar de um acido graxo Componente estrutural das membranas plasmáticas

21 Esteróides Quatro anéis carbônicos ligados a um radical Componente estrutural das membranas plasmáticas Precursor de Hormônios, Vitaminas, Pigmentos Colesterol HDL (Bom) e LDL (Ruim)

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23 Aminoácidos Aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um radical ligado a um acido carboxílico e a uma amina Em humanos, podem ser encontrados naturalmente 21 aminoácidos.

24 Carga dos aminoácidos Devido a possibilidade de ionização das cadeias laterais, os aminoácidos apresentam cargas diferentes em diferentes Phs. Dependendo do potencial de ionização do radical, o aminoácido recebe diferentes classificações

25 Apolares – Sem radical ionizável Polares neutros – Radical neutro em PH 7 Polares Ácidos – Radical negativo em PH 7 Polares básicos – Radical positivo em PH 7

26 Diferentes aminoácidos podem se unir através de uma ligação chamada ligação peptídica, entre um grupo carboxílico e um grupo amina A união de vários aminoácidos dão origem as proteínas

27 Proteínas Compostos formados por um ou mais polipeptideos Presentes em todos os processos celulares Desempenham função estrutural, metabólica, resposta imune, sinalização celular, entre outros

28 Hemoglobina Proteína presente em hemácias e que carrega o oxigênio dissolvido no sangue Formada pela união de 4 polipeptideos: 2 cadeias alfa e duas cadeias beta Cada cadeia se assemelha a estrutura da mioglobina

29 Estrutura Primária Sequência de aminoácidos de uma proteína Na Hemoglobina, a troca de um ácido glutâmico por uma valina na sexta posição causa a anemia falciforme As interações entre esses aminoácidos proporcionam o enovelamento da proteína

30 Estrutura Secundária Estruturas formadas pelas interações entre os resíduos de aminoácidos da proteína Alfa-hélice e Folha-beta

31 Estrutura Terciária Estrutura caracterizada pela organização das diferentes estruturas secundárias existentes em uma cadeia peptidica Associada a estrutura terciária, podem existir grupos de origem não protéica chamados grupos prostéticos Na cadeia da mioglobina existe uma molécula associada chamada grupo Heme, que é quem captura o oxigênio.

32 Estrutura Quaternária Conjunto formado por várias unidades terciárias que formam determinada proteína.

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34 Residuos de aminoacidos hidrofóbicos são mais comuns no exterior da proteína do que no interior ´De forma simplificada, proteínas podem ser classificadas como globulares (hemoglobina ou fibrosas (colageno) Proteínas estruturais geralmente são fibrosas Todos os fatores que alteram o equilibrio atrativo dos residuos de aminoacidos, são passíveis de alterar a estrutura da proteína Outras caracteristicas Estruturais

35 Enzimas Enzimas são proteínas que tem atividade catalítica Catálise = capacidade de alterar a velocidade de uma reação quimica Enzimas se ligam a substancias especificas (substratos) e os modificam, podendo clivar, alterar a estrutura ou uni-las

36 Local de ligação do substrato a enzima se chama sitio ativo Chave fechadura = NÃO Processo enzimático envolve mudança conformacional da enzima durante todo o processo

37 A capacidade de catalise da enzima se dá pois ela diminui a energia de ativação necessária para desencadear determinada reação química Para obter tais níveis de energia (ou facilitar a obtenção), as vezes são necessários substratos extras para a reação: Os cofatores.

38 Cofatores e Co-Enzimas são grupos não protéicos acopláveis necessários ao funcionamento da enzima; Co-fatores são necessários para o ínicio da catálise e permanecem conectados a enzima durante todo o processo enzimático; Exemplo: Íons metálicos Co-Enzimas são necessárias em apenas algum passo da atividade enzimática e se desligam da enzima quando realizam sua função; Exemplos: ATP, NADH, Vitaminas e seus derivados.

39 Inibição da atividade Enzimatica Cada enzima possui um ótimo fisiológico próprio. Qualquer fator passivel de alterar a estrutura da enzima pode inibir a sua atividade. PH Temperatura Salinidade Concentração

40 Além dos fatores naturais, a atividade enzimatica também pode ser inibida por outras moléculas. Inibidores competitivos – moléculas que tem afinidade pelo sitio ativo da enzima e competem com o substrato pelo sitio ativo. Podem ser reversiveis ou irreversiveis Inibidores não competitivos – Moléculas que se ligam a um sitio próprio (sitio de inibição) e induzem mudanças no sitio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato

41 Na maioria dos casos, o funcionamento enzimático não está condicionado a somente a sua ativação ou a sua inibição. Alosteria se caracteriza como uma regulação por ajuste fino da atividade enzimática, ou seja, diminuindo ou aumentando a sua ação; Quando um efetor se liga ao sítio alostérico de uma enzima, a sua afinidade com o substrato pode aumentar ou inibir (Efetores alostéricos positivos ou negativos)

42 A atividade enzimática é caracterizada pela concentração do substrato e velocidade máxima da reação

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44 Macromoléculas formadas pela polimerização de nucleotídeos DNA e RNA Armazenam e transmitem informações genéticas e direcionam a síntese proteica Apresentam carga elétrica negativa

45 Nucleotídeos Moléculas formadas por uma base nitrogenada, uma pentose e um ou mais grupos fosfato. Além de serem componentes dos ácidos nucleicos, também atuam como sinalizador celular, co- fatores e molécula energética.

46 Pareamento dos nucleotídeos Uma base pirimidínica pareia com uma base purínica Número de pontes de hidrogênio ditam a força da ligação

47 Polimerização dos nucleotídeos A ligação entre os nucleotídeos é uma ligação fosfodiéster que ocorre sempre entre o fosfato ligado ao carbono 5 de uma pentose com a hidroxila ligada ao carbono 3 de outro; Ligação 5 – 3 O DNA E O RNA SEMPRE VÃO SER LIDOS NO SENTIDO 5 -> 3

48 DNA Dupla-Hélice dextrógira (voltada para a direita) Fita dupla pareada de forma antiparalela Pentose é a desoxirribose ( sem a Hidroxila no carbono 4) A cada volta, a fita apresenta um sulco menor e outro maior, nos quais proteínas podem interagir Encontrado no Núcleo ou na Mitocôndria

49 Além dessa forma linear, o DNA pode existir também na forma circular, chamada plasmídeo O DNA bacteriano é todo na forma de plasmídeo Essa forma possibilita a troca genética entre diferentes bactérias, visto que elas podem incorporar plasmídeos estrangeiros e expressar os genes incluídos neles

50 Como o DNA está sempre pareado, a proporção de adenina, timina, citosina e guanina é fixa. Adenina = Timina Citosina = Guanina A proporção entre C-G e A-T vai influir também na força do pareamento entre as fitas e, consequentemente na compactação do DNA.

51 Compactação do DNA O Genoma humano (conjunto integral de DNA humano) é dividido em 23 cromossomos. No total, os 23 cromossomos constituem um quantitativo de 3.2 bilhões de pares de bases. Além disso, cada célula possui duas cópias de cada cromossomo Se fosse esticada, todo os 23 cromossomos mediriam 1,80m!! Ou melhor... 3,60m contando as duas cópias do genoma! Como tudo isso cabe num núcleo celular de 6μm????

52 O DNA apresenta 3 níveis de compactação: 1. Nucleossomos – Complexos proteicos onde a fita de DNA se enrola 2. Fibra de Cromatina – O complexo de DNA e nucleossomos se enrola formando uma solenóide

53 3. Cromossomo – Cromatina se associa a um complexo proteico chamado arcabouço. O cromossomo 1, por exemplo, passa a medir cerca de 6 μm.

54 Ainda assim, a compactação como cromossomo só ocorre durante a divisão celular. Em qualquer outro momento, a cromatina simplesmente se emaranha no interior do núcleo celular, sendo o motivo pelo qual ele é visto bem denso durante uma microscopia.

55 RNA Hélice simples (voltada para a direita) Pentose é a ribose ( com a Hidroxila no carbono 4) Uracila substitui a timina A presença da hidroxila (ausente na desoxirribose) deixa esse ácido nucleico com uma reatividade alta. A ausência de sulcos menores também possibilita a interação com proteínas.

56 Apesar de ser estável na forma de fita simples, o RNA pode parear com outros ácidos nucleicos ou consigo mesmo Essa possibilidade de enovelamento pode gerar a possibilidade de atividade catalítica, como nos RNAs ribossomais que dirigem a síntese de proteína.

57 Devido a diversidade de funções, existem RNAs de diversos tipos: mRNA (mensageiro) – Transmite a informação contida no DNA tRNA (transportador) – Transporta aminoácidos durante a síntese proteica rRNA (ribossomal) - Forma partes do ribossomo miRNA (micro), snRNA e siRNA (interferência) – Atuam como reguladores da transcrição e proteção a ácidos nucleicos desconhecidos

58 Diferenças entre DNA e RNA CaracterísticaDNARNA FormaDupla-HéliceHélice simples PentoseDesoxirriboseRibose NucleotídeosA – T / C – GA – U / C – G LocalNúcleo e MitocôndriaNúcleo e Citoplasma FunçãoMoldeMensageiro e outros ReatividadeBaixaAlta

59 Toda a informação necessária para o funcionamento do nosso corpo está contido no nosso genoma. Esse genoma pode ser único (célula haplóide) ou estar copiado no núcleo celular (célula diplóide, triplóide, etc.) O genoma é constituído de cromossomos. Nos seres humanos são encontrados 46: 44 autossomos e 2 sexuais (X e Y) Código Genético

60 Analisando o cromossomo, são encontrados regiões gênicas e intergênicas. Nas regiões gênicas se encontram os genes, que são sequências de DNA que codificam proteínas. Nas regiões intergênicas estão sequências que não codificam nada, geradas por falhas na replicação ou por genes desativados, ou que são elementos regulatórios

61 Nos genes, existem 3 regiões principais: o Promotor, os íntrons e os éxons. O promotor é uma sequência que sinaliza onde está o começo de um gene; Os éxons são as regiões que codificam os aminoácidos presentes na proteína codificada pelo gene. Os íntrons são regiões que, apesar de estarem no interior do gene, não fazem parte da proteína codificada

62 Para a síntese da proteína referente a um gene qualquer, a sequência referente a esse gene no genoma é transcrito em uma molécula de mRNA com a polaridade inversa (questão 5 -> 3). Em seguida, o mRNA é processado para retirada dos introns e levado para o citoplasma, onde a síntese proteica é realizada. A tradução do mRNA se dá através da leitura dele pelo ribossomo através de códons (Sequências de três nucleotídeos que codificam um aminoácido)

63 As regras correspondentes aos códons estão incluídas no código genético O Código genético se caracteriza pela Universalidade (serve para todos os seres vivos), Redundância (Vários códons para o mesmo aminoácido) e Não ambiguidade (Apenas um aminoácido para cada códon). Alguns códons são especiais: Stop-códons ou códons de terminação(UAA, UAG e UGA) indicam o final da proteína AUG sinaliza para metionina e é de forma geral um indicador do inicio da proteína, sendo chamado de códon iniciador

64 O pareamento dos nucleotídeos também caracteriza o genoma; De forma geral, é mais comum de se encontrar pares C-G em maior proporção nas regiões intergenicas ou de introns. O contrário também acontece de modo que regiões ativamente transcritos são mais ricas em A-T. De forma semelhante, nucleossomos são mais encontrados em regiões chamadas heterocromatina, que possuem pouca importância transcricional. Regiões ativamente transcritas são chamadas de Eucromatina

65 De fato, essa diferença no nivel de compactação do genoma pode ter implicações importantes. A epigenética estuda os padrões de metilação e acetilação do DNA. Dependendo desses padrões, determinadas regiões do genoma podem ser mais ativas ou menos ativas, influindo no nosso metabolismo. A importância desses padrões é ainda mais evidente devido a descoberta de que tais padrões são hereditários até certo nível.


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