Processos catabólicos dos alimentos

Apresentação em tema: "Processos catabólicos dos alimentos"— Transcrição da apresentação:

1 Processos catabólicos dos alimentos
Bioquímica de processos de Alimentos II Rose Maria de O. Mendes

2 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
A circulação cessa: a capacidade de ressintetizar ATP(Adenosina Trifosfato) pára; a falta de ATP faz com que a miosina e a actina se combinem na forma de actomiosina, produzindo a rigidez muscular. A queda do fornecimento de oxigênio faz com que haja uma redução no potencial de oxirredução.

3 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
O suprimento de vitaminas e antioxidantes cessa, levando a um gradual desenvolvimento da rancidez. Os sistemas nervosos e hormonal param, causando uma queda na temperatura do animal e solidificando a sua gordura. A respiração cessa, fazendo com que a síntese de ATP pare.

4 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
A glicólise inicia-se, havendo uma conversão da maior parte do glicogênio em ácido lático. O pH cai de 7,4 para 5,6. Ao cessar o metabolismo aeróbio e instaurar-se o anaeróbio, a ressíntese de ATP é menos eficaz, e o gasto não pode ser compensado .Depois de certo período a concentração de ATP começa a diminuir.

5 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
Como conseqüência, iniciam-se interações actina-miosina, onde o músculo começa uma fase de contração que continua até o ATP desaparecer. Com o desaparecimento do ATP, as ligações actina-miosina se completam, e o músculo entra em contração , sendo chamada de rigor mortis.

6 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
A produção de ATP durante o período post-mortem mantém-se graças à degradação anaeróbia do glicogênio. O metabolismo post-mortem do glicogênio segue as mesmas rotas aeróbias e anaeróbia, que atual no animal vivo. A rota aeróbia só funciona até se esgotarem as reservas de oxigênio; por isso, o metabolismo post-mortem do glicogênio é pouco eficaz em termos de rendimento em ATP.

7 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
O conteúdo de glicogênio muscular depende da espécie e da raça do animal, como também do grau de nutrição e de fadiga prévia ao abate. Após ao sacrifício do animal, as taxas de glicogênio muscular começam a cair até se reduzirem a 5,5 a 6 vezes em 24 horas.

8 Fatores Bioquímicos que levam ao rigor mortis :
A redução dos níveis de glicogênio é relativamente lenta no bovino, sobretudo se comparada à que ocorre no músculo do suíno, onde quase a metade do glicogênio pode consumir-se nos primeiros 15 minutos post-mortem. O pH de um músculo sadio e devidamente descansado no momento posterior ao abate varia de 7 a 7,3. Após o sacrifício do animal o pH diminui.

9 Maturação da carne : A maturação da carne ou resolução do rigor mortis compreende as mudanças posteriores ao desenvolvimento da rigidez cadavérica que determinam relaxamento lento do músculo, provocando amolecimento da carne após 3-4 dias de armazenamento em refrigeração .

10 Maturação da carne : É um processo muito complexo, mas parece claro que se deve a proteinases endógenas entre as quais destacam-se as catepsinas e as calpaínas ou proteinases neutras ativadas pelo cálcio. As catepsinas podem atuar nas condições presentes na carne e degradar a actina e a miosina.

11 Maturação da carne : As calpaínas têm atividades proteolíticas muito variada, atuando preferencialmente sobre as proteínas da linha Z. COULTATE,2004.

12 Maturação da carne : À medida que o pH diminui durante o período post-mortem, as catepsinas se ativam e começam a degradar as proteínas. São capazes de hidrolisar as proteínas miofibrilares e inclusive os segmentos polipeptídicos que resultam desta hidrolise.

13 Carnes PSE e DFD : PSE (pale, soft and exudative:pálidas, moles e exsudativas). O que caracteriza o desenvolvimento de carnes PSE é uma glicólise post-mortem muito rápida que causa pH muito baixo quando a temperatura da carne ainda é elevada.

14 Carne PSE : A combinação de pH baixo e temperatura elevada(hipertermia) provoca precipitação das proteínas sarcoplásmicas e menor capacidade de retenção de água devido à desnaturação das proteínas miofibrilares . Essas carnes encontram-se principalmente nos suínos e, para evitar seu desenvolvimento, recomenda-se bom manejo dos animais, reduzindo o estresse durante o transporte e o abate.

15 Carne DFD : DFD(dark,firm and dry: escura, dura e seca ).
A queda de pH é muito pouco acentuada devido à baixa concentração de glicogênio muscular, levando a que a combinação pH-temperatura tenha pouca incidência sobre proteínas sarcoplásmicas e miofibrilares, dando lugar a carnes mais secas e escuras, reflexo de sua maior capacidade de retenção de água.

16 Carne DFD : As carnes DFD, devido a seu pH mais elevado, são mais suscetíveis a alterações de origem microbiana. A incidência de carnes DFD pode ser limitada com boas práticas de manejo durante o transporte e o abate dos animais, o que permite preservar as reservas de glicogênio muscular e , portanto, tornando mais fácil o decréscimo de pH durante o período post-mortem.

17 Valores de pH na carne normal,PSE e DFD :
ORDÓNEZ E COLABORADORES,2005

18 A cor : A cor da carne dos animais de abate oscila entre o rosa pálido e o pardo(marrom), passando pelo vermelho intenso, embora em determinadas vezes possa ser violeta.

19 Geralmente, a musculatura usada em determinadas atividades, a qual é abastecida predominantemente pela glicólise anaeróbica, possui níveis mais baixos de mioglobina e poucas mitocôndrias, sendo portanto de coloração mais clara. Ex.: peito das galinhas(musculatura do vôo)

20 Em contraste, músculo usados continuamente, tais como aqueles das pernas das galinhas, são abastecidos por reações oxidativas; como conseqüência, irão requerer altos níveis de mioglobina e serão mais escuros.

21 Pigmentos básicos da carne: mioglobina(Mb) e a hemoglobina(Hb)
Pigmentos básicos da carne: mioglobina(Mb) e a hemoglobina(Hb). A quantidade de Mb(pigmento muscular) da carne, depende da eficácia da sangria, é de 3 a 9 vezes superior à Hb(pigmento sangüíneo).

22 No animal vivo, o ferro permanece como Fe +2, no estado reduzido
No animal vivo, o ferro permanece como Fe +2, no estado reduzido. A oximioglobina(MbO2) possui uma cor vermelho-claro brilhante, enquanto a mioglobina apresenta a cor vermelho escuro purpúreo. O interior do tecido muscular de uma carcaça é anaeróbico, então uma superfície cortada de um pedaço de carne crua é de tonalidade vermelho-escuro /púrpura.

23 Em pouco tempo, a difusão do oxigênio na superfície inicia a conversão de mioglobina(Mb) em oximioglobina(MbO2), e a carne adquire uma atrativa aparência vermelho brilhante tão logo a camada de MbO2 se desenvolva. A importância de uma queda adequada no pH post-mortem é que o oxigênio se difunda através da umidade livre da carne. Os sistemas respiratórios dos músculos continuam a consumir qualquer oxigênio disponível até que a carne seja de fato cozida;

24 Em baixas concentrações de oxigênio, como as existentes na interface entre as camadas de MbO2 e Mb, o ferro da mioglobina é oxidado pelo oxigênio que se liga a ele convertendo-o ao estado Fe+3. ORDÓNEZ E COLABORADORES,2005

25 Esse fato possui duas conseqüências: Confere uma tonalidade marrom desagradável e o oxigênio se desprende como um radical livre, a forma protonada do ânion superóxido.

26 Com exceção das bactérias que são estritamente anaeróbicas, todos os organismos vivos possuem um par de enzimas, superóxido dismutase (SODM) e catalase, cujo papel é destruir este subproduto perigoso do metabolismo do oxigênio . COULTATE,2004.

27 Apesar da atividade dessas duas enzimas, o radical livre pode ter tempo para iniciar as reações em cadeia da auto-oxidação de ácidos graxos que leva à rancificação das frações gordurosas da carne. Assim, há uma clara associação entre a aparência da carne crua e seu aroma quando cozida.

28 Quando a carne é cozida, a mioglobina é desnaturada com a maioria das demais proteínas. O desenovelamento da cadeia polipeptídica desloca a histidina cujo átomo de nitrogênio estava ligado ao ferro do composto porfirina. Isto altera as propriedades do ferro de modo que ele agora é prontamente oxidado ao estado Fe+3 por qualquer oxigênio presente.

29 O resultado é que, à exceção do centro anaeróbico de uma fatia muito grande, a carne se torna marrom. ORDÓNEZ E COLABORADORES,2005

30 MACEDO ET AL.,2005.

31 BIBLIOGRAFIA: COULTATE,T.P.Alimentos:a química de seus componentes.3º ed.Porto alegre:Artmed,2004. MACEDO,G.A . Et al .Bioquímica experimental de alimentos. São Paulo: Livraria Varela,2005. ROBINSON,D.S. Bioquimica y valor nutritivo de los alimentos .Zaragoza:Acribia,1991. ORDÓÑEZ, Juan A. Tecnologia de alimentos: alimentos de origem animal.Vol 2, Porto Alegre: Artemed, 2005.