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PROTEÍNAS Biomoléculas mais importantes dos seres vivos.
Constituintes das membranas celulares das organelas e da membrana plasmática. São POLÍMEROS de alto peso molecular. POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).
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FÓRMULA GERAL Grupo CARBOXILA (Ácido) RADICAL R Grupo AMINA (Básico)
AMINOÁCIDOS São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico. É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista físico, químico e biológico, o tipo de aminoácido. hidrogênio FÓRMULA GERAL Grupo CARBOXILA (Ácido) RADICAL R Grupo AMINA (Básico)
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LISINA VALINA HISTIDINA
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Aminoácidos proteicos
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Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
São eles: ALANINA ARGININA ASPARAGINA ÁCIDO ASPÁRTICO CISTEÍNA ÁCIDO GLUTÂMICO GLUTAMINA GLICINA PROLINA SERINA TIROSINA METIONINA FENILALANINA TREONINA TRIPTOFANO VALINA HISTIDINA ISOLEUCINA LEUCINA LISINA Obs: Os nove aminoácidos coloridos não são produzidos pelo nosso organismo. São chamados de ESSENCIAIS. DIETA ALIMENTAR
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS. GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA Desidratação H2O
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Ligação peptídica
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VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos
2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis 3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis proteína = Polipeptídio As proteínas no mínimo têm, aproximadamente, 70 aa. VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos Trip Trip arg arg cis cis Leu Leu Lis Lis PROTEÍNAS DIFERENTES Lis arg cis Leu Trip
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINA Hormônio responsável pelas
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS É a estrutura que demonstra a seqüência, o número e os tipos de aminoácidos da cadeia protéica ESTRUTURA PRIMÁRIA Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINA Hormônio responsável pelas contrações uterinas O NH2 gli leu pro cis asp gln ileu tir cis C OH
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma em espiral é mantida pelas pontes de hidrogênio.
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É quando a hélice dobra-se sobre si mesma, adquirindo uma forma própria no espaço.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou diferentes se associam.
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proteína fibrosa proteína globular
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(colágeno) (mioglobina)
proteína fibrosa proteína globular (colágeno) (mioglobina)
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PROTEÍNAS CONJUGADAS São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína). Exemplos: Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar. lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo. Hemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.
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Glicoproteínas
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Lipoproteínas
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Hemeproteínas
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais. Exemplos: COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Elasticidade e resistência à tração. QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos, penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc... ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade. HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases. MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar O2 para a respiração celular do músculo. ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos). FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade e resistência.
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Colágeno
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Queratina
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Actina e Miosina
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Hemoglobina
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Mioglobina
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Albumina
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Fibroína
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OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica Exemplos: INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células. OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas. SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO
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Hormônio do crescimento
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III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas. Anticorpos
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Venenos
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Toxinas bacterianas Ex.: tétano
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DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS (catalizadores biológicos) São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo. DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO ENTRE OS REAGENTES
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Nomenclatura: sufixo ASE
Exemplos: Protease (proteínas) Amilase (amido)
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APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA
(holoenzima) Muitas vitaminas e sais minerais agem como coenzimas ou cofatores
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FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de: Temperatura] pH Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).
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TEMPERATURA: as enzimas são sensíveis a variações de temperatura (termolábeis). Apresentam uma faixa de temperatura ótima para a sua atividade. A maioria desnatura acima de 40-41graus Celsius Temperaturas elevadas podem destruir as proteínas, isto é desnaturá-las. Essa destruição pode ser reversível ou irreversível.
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pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH
pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH. O valor do pH varia de enzima para enzima. Por exemplo: pepsina do estômago = pH ótimo de 1,5 e 3,0 (muito ácido) tripsina do intestino = pH ótimo de 8,0 e 8,5 (alcalino)
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3 – CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todos os sítios ativos das enzimas já se encontraram ocupadas.
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