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2 UNIDADE IV. Estudo das proteínas.
4.1. Definição; 4.2. Estrutura (primária, secundária, terciária, quaternária); 4.3. Classificação: - Quanto aos produtos de hidrólise (simples, conjugadas, derivadas); - Quanto às características físico-químicas/solubilidade (fibrosas, globulares); - Quanto à composição de aminoácidos. 4.4. Desnaturação das proteínas: - Agentes físicos; - Agentes químicos; 4.5. Propriedades funcionais das proteínas: - Hidratação; - Viscosidade; - Solubilidade; - Gelatinização; - Emulsificação; - Texturização. 4.6. Principais proteínas nos alimentos: - Proteínas animais (leite, carne, peixe, ovos); - Proteínas vegetais (cereais, frutas, hortaliças).

3 Todas as proteínas dão origem a aminoácidos quando hidrolisadas.
Consideradas por muitos anos como as mais importantes macromoléculas do mundo, as Proteínas têm enorme importância bioquímica. Todas as proteínas dão origem a aminoácidos quando hidrolisadas. Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados -aminoácidos. Proteínas são polímeros de -aminoácidos.  1

4   Cerca de 20% da massa do corpo humano são proteínas, considerando o peso seco.
As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de modo que metade do peso de um homem (e 45% do peso de uma mulher) são compostas por músculo. O tecido muscular esquelético é uma importante mistura de proteínas presente em nosso organismo (que corresponde à "carne", quando nos referimos a outros animais).

5 Os aminoácidos também têm outras funções, além de servir como unidades de construção de proteínas.
O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado iodado de aminoácido; aminoácidos também funcionam como neurotransmissores. As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas uns poucos monômeros diferentes: os aminoácidos. 

6 Todavia, as possibilidades de existirem proteínas diferentes, constituídas por esse número reduzido de monômeros, são espantosamente grandes. Esta diferença nas proteínas estende-se à composição de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo. Por exemplo, as proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim, e sangue diferem em composição e propriedades. 

7 As diferenças entre as proteínas decorre principalmente das diferenças no número, tipo e seqüência de aminoácidos de que é feita - a chamada Estrutura Primária da proteína.   Polissacarídeos como Amido são estrutural e funcionalmente semelhantes porque são formados por um número muito limitado de oses.    As combinações possíveis entre aminoácidos criam inúmeros tipos diferentes de proteínas que podem existir. Como se vê, torna-se necessário um estudo prévio dos aminoácidos, para que se possa ter uma compreensão formação das proteínas .

8 H2CCOOH  NH2 H2C (CH2)3  CHCOOH   NH2 NH2 HOOC– CH2  CHCOOH 
Ácido -amino-acético (glicina) Ácido 2,6 diamino-hexanóico (lisina) H2C (CH2)3  CHCOOH   NH NH2 Ácido amino-butanodióico (aspártico) HOOC– CH2  CHCOOH  NH2 H3C CH COOH  NH2 Ac. 2 amino propanóico ( alanina )

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11 PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS
*solúveis em água *são sólidos *insolúveis em solventes orgânicos *não se volatilizam *altos pontos de fusão PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS * são anfóteros. * sofrem reação de polimerização.

12 Esta forma denomina-se de sal interno ou zwitterion
O CARÁTER ANFÓTERO * SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR H3C CH COOH  NH2 EXPLICAÇÃO: O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR DE ELÉTRONS LIVRE PRONTO PARA RECEBER O ÍON H+ DO ÁCIDO. Esta forma denomina-se de sal interno ou zwitterion H3C CH COO– H+  NH2 É anfótero, pois reage com ácido e com base.

13 Os aminoácidos se classificam em:
HOOC – CH2  CHCOOH  NH2 CH3  CHCOOH CH2 – CH2  CH COOH   NH NH2 * NEUTRO – nº de grupos ácidos igual aos de bases * ÁCIDO – nº de grupos ácidos maior que os de bases * BÁSICO – nº de grupos básicos maior que os de ácidos

14 CH3  CH C = O CH3– CH– C=O | | | | NH2 OH NH OH
REAÇÃO DE POLIMERIZAÇÃO – Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA Os  aminoácidos, aminoácidos que possuem o grupo amino no carbono 2, reagem entre si...       CH3  CH C = O CH3– CH– C=O | | | | NH2 OH NH OH LIGAÇÕES PEPTÍDICAS H A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS FORMA - PROTEÍNA - e libera uma molécula de água

15 Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes
PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS +H2O (HIDRÓLISE) Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes

16 * SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS * SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM APENAS AMINOÁCIDOS. EX. ALBUMINA ( OVO ) E GLOBULINA ( SANGUE ) * COMPLEXAS ou HETEROPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS ALÉM DOS AMINOÁCIDOS PRODUZEM OUTRA S SUBSTÂNCIAS QUE SÃO DENOMINADAS DE GRUPOS PROSTÉTICOS.

17 EXEMPLO FOSFOPROTEÍNA CROMOPROTEÍNA NUCLEOPROTEÍNA GLUCOPROTEÍNA LIPOPROTEÍNAS GRUPO PROSTÉTICO AC. FOSFÓRICO FERRO, MAGNÉSIO, CROMO AC. NUCLÉICOS GLICÍDIO LIPÍDIOS ONDE SE ENCONTRA LEITE HEMOGLOBINA E CLOROFILA DNA E RNA AÇÚCARES GORDURAS

18 AS PROTEÍNAS SÃO: Definidas por quatro níveis estruturais:
Nível estrutural primário; Nível estrutural secundário; Nível estrutural terciário; Nível estrutural quaternário.

19 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os resíduos
Ligação peptídica Pontes dissulfeto Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da cadeia lateral ou cadeia principal Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas Pontes de hidrogênio Pontes salinas Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre átomos de cadeias terciárias distintas em multímeros

20 Estrutura primária Ligações covalentes entre os resíduos
Ligação peptídica Pontes dissulfeto

21 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal

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23 Estrutura terciária Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da cadeia lateral ou cadeia principal Existem diversas classes de conformações finais para a estrutura terciária, formando as chamadas classes de dobramento (fold classes) All-alpha (hemoglobina) All-beta (imunoglobulinas) Alpha/Beta (Triose-fosfato isomerase) Alpha+Beta (lisozima) Multiple Small-dissulfide rich (insulina)

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28 As proteínas estão presentes no nosso quotidiano:
a hemoglobina (do sangue); a insulina (segregada pelo pâncreas); a albumina (constituinte da clara do ovo); a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...); a fibroína (da seda); a caseína (do leite); etc;

29 As proteínas desempenham diversas funções no nosso organismo:
Catálise Enzimática Controle do Metabolismo, do Crescimento e da Diferenciação celular Geração e transmissão dos impulsos nervosos Movimento coordenado Protecção imunitária Sustentação mecânica Transporte e armazenamento

30 Ração dietética recomendada
Idade (anos) ou condição Peso (kg) Ração dietética recomendada (g/kg) (g/dia) Lactentes 0,0 - 0,5 6 2,2 13 0,5 - 1,0 9 1,6 14 Crianças 1 – 3 1,2 16 4 – 6 20 1,1 24 7 – 10 28 1,0 Homens 11 – 14 45 15 – 18 66 0,9 59 19 – 24 72 0,8 58 25 – 50 79 63 51 + 77 Mulheres 46 55 44 50 65 Gravidez 1º trimestre + 1,3 + 10 2º trimestre + 6,1 3º trimestre + 10,7 Lactantes 1º semestre + 14,7 + 15 2º semestre + 11,8 + 12

31 A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
PEQUENO ALMOÇO: -Leite de vaca - 3,0 g -Queijo flamengo - 3,2 g -Iogurte - 26,0 g -Fiambre (magro) - 25,9 g -Manteiga - 0,3 g -Pão de trigo - 6,3 g -Açúcar (branco) - vestígios

32 A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
ALMOÇO e/ou JANTAR: -Borrego (perna) – 19,7 g -Peru (inteiro) – 20,5 g -Pescada (fresca) – 17,4 g -Ovo (inteiro) – 12,0 g -Arroz carolino – 6,9 g -Feijão (manteiga branco) – 21,8 g -Batata – 2,5 g -Tomate – 0,8 g -Couve (lombarda) – 2,0 g -Maçã (reineta) – 0,3 g

33 As proteínas são classificadas com base em suas propriedades físicas e químicas. Suas propriedades de maior valor são a solubilidade e coagulabilidade com o calor. As proteínas são classificadas nos três grupos principais: 1. Simples 2. Conjugadas 3. Derivados de Proteínas Cada um destes grupos principais é subdividido em várias classes

34 PROTEÍNAS SIMPLES Proteínas simples são definidas como as proteínas que por hidrólise rendem só aminoácidos. Podem ser: 1. Albuminas 2. Globulinas 3.`Glutelinas 4. Prolaminas 5. Escleroproteínas 6. Histonas 7. Protaminas

35 PROTEÍNAS CONJUGADAS Proteínas conjugadas estão compostas de proteína simples combinada com alguma substância de natureza não- protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo prostético". São classificadas em: 1. Nucleoproteínas 2. Glicoproteínas 3. Cromoproteínas 4. Fosfoproteínas 5. Lipoproteínas

36 DERIVADOS DE PROTEÍNAS 
  Esta classe de proteínas, como o nome insinua, inclui as substâncias formadas a partir de proteínas simples e conjugadas. É o mais bem definido dos grupos de proteína.    São subdivididas em proteínas derivadas primárias e proteínas derivadas secundárias. 1. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de proteína são formados por processos que causam apenas mudanças leves na molécula da proteína e em suas propriedades. Não há digestão hidrolítica das ligações peptídicas.  As proteínas derivadas primárias são sinônimas de proteínas desnaturadas.

37 1 Proteanas são produtos insolúveis formados pela ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles são formados particularmente de certas globulinas, mas diferem das globulinas por serem insolúveis em soluções salinas diluídas. Em geral, eles têm as características físicas das glutelinss de ocorrência natural.   2 Metaproteínas são formados por ação adicional de ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são geralmente solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são  insolúvel em solventes neutros.  Exemplos: albuminatos alcalinos.

38 . Proteínas coaguladas - são produtos insolúveis formados pela ação de calor ou álcool sobre proteínas naturais.  Produtos semelhantes também podem ser formadas por ação de luz ultravioleta, raios X ou pressão muito alta.  Exemplos: albumina de ovo cozida, carne cozida e outras proteínas, proteínas precipitadas pelo álcool.

39 2. Proteínas derivadas secundárias
Estas substâncias são formadas na digestão hidrolítica progressiva das ligações peptídicas das moléculas de proteína.  1. Proteoses ou albumoses Proteoses são produtos de hidrólise protéica que são solúveis em água, não coagulam através de calor, e que são precipitatadas em soluções saturadas com sulfato de amônio.     2. Peptones Peptonas são produtos de hidrólise de estrutura mais simples que as proteoses. Eles são solúveis em água, não coagulam através de calor, e não são precipitados por saturação com sulfato de amônio. Eles precipitam através de ácido fosfotúngstico.    3. Peptídeos

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