Metabolismo de Proteínas Prof. Ms. Rodrigo Alves do Carmo

Degradação oxidativa dos aminoácidos fornece energia metabólica. Varia com o tipo de organismo e a situação metabólica. Ex: Carnívoros  após refeição até 90% das necessidades de energia. Herbívoros  pequena fração.

Nos animais os aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa em 3 circunstâncias metabólicas diferentes: Turnover das proteínas. Aminoácidos livres não podem ser armazenados  excesso da dieta catabolizado. Jejum prolongado ou Diabettes Mellitus descompensado  proteínas são hidrolisadas e seus aminoácidos empregados como combustível.

As proteínas dos alimentos ingeridos são enzimaticamente degradadas em aminoácidos Pepsina hidrolisa as ligações peptídicas do lado aminoterminal dos aa’s aromáticos. o pH ácido é neutralizado pela ação do HCO3- secretado pelo pâncreas pela ação da secretina. Colecistoquinina estimula a secreção de enzimas pancreáticas.

Enzimas pancreáticas A síntese dessas enzimas como zimogênio protege as células pancreáticas de ataques proteolíticos destrutivos. Pancreatite aguda  obstrução da via pela qual as secreções chegam ao intestino  ativação prematura dos zimogênios  destruição do tecido pancreático.

Absorção de Proteínas Absorção: co-transporte com o Na+ (transporte ativo 2º).

Catabolismo de Aminoácidos 1º) Destino dos grupamentos AMINO. 2º) Destino dos esqueletos de CARBONO. C H R COO- H3N+ grupo carboxila grupo amina Cadeia lateral ou grupo R

1º Passo do Catabolismo: remoção do grupo a-amino Ação das Transaminases ou Aminotransferases (reação de transaminação): transferência do grupamento a-amino ao a-cetoglutarato. Doador de grupos amino para as vias biossintéticas ou para vias de excreção. Piridoxal fosfato (derivado da vit. B6) como grupo prostético  transportador intermediário de grupamentos amino.

Principais Aminotransferases Aspartato Aminotransferase (AST) e Alanina Aminotransferase (ALT) Determinação da atividade enzimática no soro  útil no diagnóstico de lesões hepáticas (drogas ou substâncias tóxicas, infecções) e cardíacas (IAM).

Glutamato Libera seu Grupo Amino como Amônia no Fígado Desaminação oxidativa: reação de formação de a-cetoácido e amônia. Ocorre nas mitocôndrias  ação da L-glutamato desidrogenase. Transdesaminação oxidativa  ação combinada de uma aminotransferase e da L-glutamato desidrogenase. L- glutamato desidrogenase L-GLUTAMATO a-cetoglutarato + NH3 - + Substrato para o ciclo de Krebs ou síntese de glicose Ciclo da Uréia ATP GTP ADP GDP

A Glutamina Transporta a Amônia na Corrente Sangüínea

A Alanina Transporta Amônia dos Músculos Esqueléticos para o Fígado: o Ciclo da Alanina-Glicose

compostos nitrogenados Ciclo da Uréia Principal forma de eliminação dos grupamentos amino derivados dos aa’s. Uréia possui dois grupamentos NH3: um foi liberado pelo glutamato e o outro vem do aspartato (AST). O CO2 fornece o C e O para a molécula. É produzida no fígado e transportada no sangue até os rins para eliminação na urina. Distribuição dos compostos nitrogenados na urina

arginase Mitocôndria Citosol

Os Ciclos do Ácido Cítrico e Uréia Podem Ser Unidos

Regulação do Ciclo da Uréia Arginina (+) Ativador do ciclo por ativar a Carbamoil fosfato sintetase I. Concentração intra-hepática de N-acetilglutamato aumenta após refeição rica em proteínas, aumentando a velocidade do ciclo.

Mecanismo de Toxicidade da Amônia glutamato desidrogenase a-cetoglutarato + NH3 GLUTAMATO Intermediário do ciclo de Krebs Resultado: diminuição na velocidade do ciclo de Krebs e produção de ATP. Cérebro principalmente depende do ciclo de Krebs para manter a produção de ATP.

Tratamento para Deficiências de Enzimas do Ciclo da Uréia (Análogo do N-acetilglutamato) Excretados na urina