A Base Molecular da Vida Prof(a): Alexsandra Ribeiro

Apresentação em tema: "A Base Molecular da Vida Prof(a): Alexsandra Ribeiro"— Transcrição da apresentação:

1 A Base Molecular da Vida Prof(a): Alexsandra Ribeiro
Proteínas A Base Molecular da Vida Prof(a): Alexsandra Ribeiro

2 Sumário 01. Introdução 02. Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos 03. Estrutura das Proteínas 04. Desnaturação 05. Funções das Proteínas 06.Enzimas

3 Introdução Definição – As proteínas são polímeros constituídos de monômeros chamados aminoácidos. Compõem-se basicamente de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. As proteínas fazem parte da estrutura de células, do funcionamento do organismo, uma vez que o controle das reações químicas depende das enzimas, que são proteínas. São também proteínas alguns hormônios e os anticorpos.

4 Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas com um grupamento amina (-NH2) e um grupo carboxila (COOH). Existem 20 tipos de aminoácidos que participam da formação das proteínas.

5 OBS: Os aminoácidos diferem entre si pelo grupo R ligado ao carbono central.

6 Os aminoácidos (cont.) Ligação peptídica – a união entre moléculas de aminoácidos se dá por ligação peptídica, com liberação de uma molécula de água. OBS: Oligopeptídeo (ou dipeptídeo): união de duas a dez moléculas de aminoácidos. Polipeptídeos: união de mais de dez moléculas de aminoácidos.

7 Os aminoácidos (cont.) Aminoácidos essenciais: são aqueles que o organismo não sintetiza e devem ser obtidos por meio da alimentação. (ver fig. ao lado) Aminoácidos naturais ou não essenciais: são aqueles sintetizados pelo organismo.

8 Estrutura das Proteínas
Diferenças entre as proteínas: Número de aminoácidos Tipos de aminoácidos - Seqüência de aminoácidos

9 Estrutura das Proteínas (cont)
Estrutura primária: seqüência linear de aminoácidos. Estrutura secundária: enrolamento da cadeia polipeptídica (hélice) que é mantida por pontes de hidrogênio. Estrutura terciária: enrolamento da estrutura secundária. Estrutura quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas.

10 Estrutura das Proteínas (cont)
(Estrutura secundária) (Estrutura primária) (Estrutura quaternária) (Estrutura terciária)

11 Desnaturação Desnaturação – mudanças (reversíveis ou não) da conformação normal de uma molécula de proteína, sem modificação da estrutura primária, constituem a desnaturação, que altera as propriedades e a atividade da proteína.

12 Funções das Proteínas As proteínas desempenham múltiplas funções:

13 Enzimas Enzimas – são proteínas que agem como catalisadores.
OBS: Catalisador – é uma substância que aumenta a velocidade de uma reação química, sem ser consumida durante o processo. Na maioria dos casos, a enzima está associada a uma substância química não-protéica, chamada de co-enzima. Há uma área da enzima (o centro ativo) com formato capaz de se encaixar nos reagentes (substratos) e tornar mais fácil a reação entre eles.

14 Influência das enzimas na energia de ativação
Enzimas (cont) Influência das enzimas na energia de ativação

15 Exemplo de ação enzimática
Enzimas (cont) Exemplo de ação enzimática

16 Enzimas (cont) Fatores que influenciam a atividade enzimática:
Concentração de substrato Temperatura pH

17 Fatores que influenciam a atividade enzimática: A, concentração de substrato; B, temperatura; a reação é interrompida com a desnaturação da enzima; C, pH; a pepsina é mais ativa em pH ácido e a tripsina em pH em alcalino.