A apresentação está carregando. Por favor, espere

A apresentação está carregando. Por favor, espere

BIOQUÍMICA ENFERMAGEM PUC GOÍAS. PLANO DE ENSINO DISCIPLINA: BIOQUÍMICA CÓDIGO: CBB 1157 ET09CRÉDITOS: 0230 HORAS ANO/SEMESTRE: 2016/2PERÍODO: 2ºTURMA:

Apresentações semelhantes


Apresentação em tema: "BIOQUÍMICA ENFERMAGEM PUC GOÍAS. PLANO DE ENSINO DISCIPLINA: BIOQUÍMICA CÓDIGO: CBB 1157 ET09CRÉDITOS: 0230 HORAS ANO/SEMESTRE: 2016/2PERÍODO: 2ºTURMA:"— Transcrição da apresentação:

1 BIOQUÍMICA ENFERMAGEM PUC GOÍAS

2 PLANO DE ENSINO DISCIPLINA: BIOQUÍMICA CÓDIGO: CBB 1157 ET09CRÉDITOS: 0230 HORAS ANO/SEMESTRE: 2016/2PERÍODO: 2ºTURMA: A01 TURNO: MATUTINONÍVEL: GRADUAÇÃO PROFª: IVANISE CORREIA DA SILVA MOTA – ICIVANISE700@GMAIL.COM EMENTA Estudo das estruturas, propriedades e funções das proteínas, carboidratos e lipídios que compõem o organismo humano. Noções dos principais distúrbios relacionados à digestão e absorção de carboidratos e ao metabolismo (anabolismo e catabolismo) das hemoproteínas. OBJETIVO GERAL Fornecer o conhecimento dos principais processos metabólicos e da comunicação celular envolvidos na manutenção do equilíbrio metabólico do organismo humano e suas possíveis alterações. Simultaneamente, visa-se introduzir algumas situações clínicas relacionadas com as várias vias metabólicas estudadas, procurando-se sempre desenvolver nos alunos o espírito crítico e de análise de problemas.

3 OBJETIVOS ESPECÍFICOS - Possibilitar ao acadêmico um conhecimento sobre a estrutura, níveis de organização e classificação das proteínas. - Entender as propriedades, classificação e os mecanismos de proteínas transportadoras, bem como sua biossíntese e degradação. - Conhecer a molécula responsável pelas biotransformações de nosso organismo, mecanismo de ação, inibição, regulação e a cinética enzimática. - Caracterizar as estruturas das moléculas de carboidratos, propriedades para diferenciá-las e associá-las às síndromes de má absorção. - Conhecer as estruturas lipídicas, propriedades e as moléculas das lipoproteínas (HDL, LDL, VLDL), triglicerídeos e a beta-oxidação dos ácidos graxos. CONTEÚDO PROGRAMÁTICO - Aminoácidos - conceito/ Aminoácidos como eletrólitos. - Proteínas: conceito/ classificação/ função/ níveis de organização estrutural. - Proteínas conjugadas: hemoproteínas – Hemoglobina, Mioglobina e Citocromos. - Hemoglobina - biossíntese do grupo heme/ transporte de gases/ efeito Bohr/ tipos de hemoglobina/ anemia falciforme/ catabolismo do grupo Heme/ Hiperbilirrubinemia / Porfirias. - Enzimas - conceito/ classificação/ propriedades/ cinética enzimática, regulação/ inibição enzimática/ coenzimas/ cofatores/ correlação com bulas de medicamentos. - Carboidratos - conceito/ classificação/ funções/ via metabólica - Vitaminas hidrossolúveis e lipossolúveis. -Água e Sais Minerais.

4 METODOLOGIA Aulas teóricas expositivas com uso de data show e quadro. Participação ativa dos alunos através de discussões de temas em que são previamente pesquisados. Seminários em grupo e/ou individual. Avaliação contínua sobre o conteúdo ministrado a partir de atividades em sala de aula em grupo e/ou individual. AVALIAÇÃO DO DISCENTE A avaliação do acadêmico segue as seguintes etapas: 1º. Observação do discente, pelo professor e pelos colegas, onde serão avaliados itens como, assiduidade, pontualidade, compromisso com as atividades lançadas (exercícios, seminários, pesquisas, provas) e respeito (com o professor e colegas); 2º. Avaliação do desenvolvimento das habilidades e competências trabalhadas durante o eixo/módulo, em datas previamente acordadas, ou em momentos surpresa (a critério do professor) através instrumentos avaliativos diversos, como:  Avaliação teórica escrita e/ou oral;  Análise, individual ou por grupos, de artigos e/ou discussões de casos clínicos, ou mesmo, levantamento bibliográfico de assuntos propostos;  Resenhas de vídeos propostos; Seminário; AED (Atividades Externas da Disciplina);AI (Avaliação Integradora);  Além de outras formas que se fizerem adequadas à avaliação do processo ensino/aprendizagem para aquele momento/contexto, naquele grupo em específico.

5 AVALIAÇÃO DO DISCENTE Será atribuída uma pontuação para cada atividade, de tal forma que se obtenha, ao longo do semestre letivo, dois grupos de notas, N1 e N2, cada grupo totalizando 10,0 (dez) pontos. N1= Avaliação de N1 (28/09 – 10,0 pontos) + Média das AIs quinzenais N2= 19/10 – o aluno deve entregar resenha manuscrita do vídeo sobre Glicólise do Prof. Dorival Filho; 26/10 – o aluno deve entregar resenha manuscrita do vídeo sobre Ciclo de Krebs e Cadeia Respiratória do Prof. Dorival Filho; 09/11 – o aluno deve apresentar um seminário em powerpoint com os seguintes temas: Vitaminas, água e sais minerais. N2= Atividades (19/10; 26/10; 30/11 – 0,5 pontos cada) + AED (1 e 2 – 0,5 pontos cada) + Avaliação N2 (07/12 – 4,5 pontos) + Seminários (2,0 pontos) + AI (1,0 ponto) + Média das AIs quinzenais. Ao final do semestre, será aprovado o discente que obtiver, além de um mínimo de 75% de frequência nas aulas, uma soma das notas N1 e N2 ponderadas maior ou igual a 5,0 (cinco) pontos. Ou seja, média final: (N1 X 0,4) + (N2 X 0,6) ≥ 5,0.

6 BIBLIOGRAFIA BÁSICA 1. CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2012. 2. HARPER. Bioquímica ilustrada. São Paulo: Atheneu, 2006. 3. STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L.; BERG, J. M. Bioquímica. 6. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2008. BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR 1. DEVLIN, T. M. Manual de Bioquímica com correlações clínicas. 7. ed. São Paulo: Blücher, 2011. 2. LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica. 5. ed. São Paulo: Artmed, 2011. 3. MARZZOCO, A; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007. 4. MOTTA, V. T. Bioquímica clínica: princípio e interpretação. 5. ed. Rio de Janeiro: MedBook, 2009. 5. PRATT, C. W., CORNELY, K. Bioquímica essencial. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.

7 AED O ALUNO DEVE REALIZAR POR MEIO DE ATIVIDADES CONSTITUÍDAS POR PRÁTICAS PARTICIPATIVAS E COLABORATIVAS AS ATIVIDADES EXTERNAS DA DISCIPLINA DESCRITAS ABAIXO. O OBJETIVO DESTA ATIVIDADE É COMPOR A CARGA HORÁRIA E A NOTA FINAL DA DISCIPLINA. AED A) SUPLEMENTOS ALIMENTARES - ESTABELECER E ENTENDER A NECESSIDADE DO COMPLEMENTO ALIMENTAR EM UM INDIVÍDUO. DEVE-SE PESQUISAR A COMPOSIÇÃO DOS SUPLEMENTOS ALIMENTARES, FUNÇÃO E METABOLISMO, BEM COMO INDICAR QUANDO HÁ A NECESSIDADE DE SUPLEMENTAR A ALIMENTAÇÃO DIÁRIA. B) ANEMIA FERROPRIVA – ENTENDER AS CAUSAS, SINTOMAS, TRATAMENTO E CONSEQUÊNCIAS DA ANEMIA FERROPRIVA. AS ATIVIDADES ACIMA SERÃO ENTREGUES, IMPRETERIVELMENTE, DO DIA 24/08/2016. PONTUAÇÃO SERÁ 0,5 PONTOS NA NOTA N1 E DUAS FREQUÊNCIAS NO MÊS DE AGOSTO. AED 2. INTOLERÂNCIA À LACTOSE E FENILCETONÚRIA – O OBJETIVO DESTA ATIVIDADE É CORRELACIONAR AS FUNÇÕES DAS ENZIMAS, CATALISADORES BIOLÓGICOS COM AS DEFICIÊNCIAS ENZIMÁTICAS E SUAS COMPLICAÇÕES NO SER HUMANO. DEVEM-SE CONCEITUAR AS PATOLOGIAS CITADAS CORRELACIONANDO OS SINÔNIMOS, DESTACANDO CAUSAS, TIPOS, FATORES DE RISCO, SINTOMAS, DIAGNÓSTICO E TRATAMENTO. A ATIVIDADE SERÁ ENTREGUE, IMPRETERIVELMENTE, NO DIA 21/09/2016. A ATIVIDADE PROPOSTA VALERÁ 0,5 PONTOS NA NOTA N1 E DUAS FREQUÊNCIAS NO MÊS DE MARÇO. OS ALUNOS DEVEM PESQUISAR NAS SEGUINTES BASES DE DADOS:- WWW.PERIODICOS.CAPES.GO.BR WWW.NCBI.NLM.NIH.GOV/PUBMED WWW.SCIELO.ORG

8 03/08APRESENTAÇÃO DO PLANO DE CURSO/ AMINOÁCIDOS: DEFINIÇÃO, CLASSIFICAÇÃO E LIGAÇÃO PEPTÍDICA 10/08PROTEÍNAS: NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DA ESTRUTURA PROTEICA/ DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 17/08AULA INAUGURAL 24/08HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA - PROTEÍNAS: METABOLISMO OXIDATIVO (URÉIA) AED 1: SUPLEMENTOS ALIMENTARES E ANEMIA FERROPRIVA 31/08PROTEÍNAS: METABOLISMO OXIDATIVO (ÁCIDO ÙRICO) 07/09FERIADO 14/09PROTEÍNAS: ENZIMAS (CONCEITO/ FUNÇÃO/ REGULAÇÃO) 21/09CARBOIDRATOS: INTRODUÇÃO/ MONOSSACARÍDEOS AED 2: INTOLERÂNCIA À LACTOSE/ FENILCETONÚRIA 28/09AVALIAÇÃO de N1 05/10CARBOIDRATOS: POLISSACARÍDEOS 12/10FERIADO 19/10Ii CONGRESSO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA 26/10CARBOIDRATOS: METABOLISMO OXIDATIVO –GLICÓLISE 02/11FERIADO 09/11CARBOIDRATOS: METABOLISMO OXIDATIVO – CICLO DE KREBS E CADEIA RESPIRATÓRIA - DISCUSSÃO DE CASOS CLÍNICOS: DIABETES – APRESENTAÇÃO E DISCUSSÃO DE ARTIGOS CIENTÍFICOS 16/11LIPÍDEOS: CONCEITO, COMPOSIÇÃO, FUNÇÕES 23/11LIPÍDEOS: METABOLISMO OXIDATIVO – BETA-OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS E RELAÇÃO COM DISTÚRBIOS METABÓLICOS E DISCUSSÃO DE CASOS CLÍNICOS SOBRE DISLIPIDEMIA 30/11SEMINÁRIO: VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS E LIPOSSOLÚVEIS, ÁGUA E SAIS MINERAIS 07/12AVALIAÇÃO de N2 14/12Entrega de resultados aos alunos 21/12Entrega de resultados ao departamento

9 CRONOGRAMA DAS ATIVIDADES INTEGRADORAS DE2016/2NOTURNO CICLO DIAS DE AULA PRIMEIRO BIMESTRE -2016/2 SEGUNDO BIMESTRE -2016/2 AVALIAÇÕES INTEGRADORAS AVALIAÇÃO 1º BIMESTRE AVALIAÇÕES INTEGRADORAS AVALIAÇÃO 2º BIMESTRE 1ª2ª3ª1ª2ª3ª 2º CICLO6ª Feira26-ago16-set30-set De 26/09 a 01/10/2016 21-out11-nov25-nov De 05 a 10/12/2014

10 Compostos Orgânicos O Carbono e seus Grupos Funcionais: O carbono (C) tem diversas propriedades que o fazem ser particularmente útil aos organismos vivos; Pode formar ligações com um, até milhares, de outros átomos de C; Os compostos orgânicos são mantidos unidos exclusivamente por ligações covalentes; O C: 4 elétrons na camada de valência; Elementos que mais se ligam ao C, nos compostos orgânicos: H (1 ligação), O (2 ligações), N (3 ligações). S (2) e P (3), ocorrem com menor frequência;

11 As moléculas orgânicas podem ser: Moléculas orgânicas naturais: São as sintetizadas pelos seres vivos, denominadas biomoléculas, que são estudadas pela bioquímica. Moléculas orgânicas artificiais: São substâncias que não existem na natureza e têm sido fabricadas pelo homem, como os plásticos. A maioria dos compostos orgânicos puros são produzidos artificialmente. Composto orgânico

12 Nas moléculas orgânicas: cadeia de C (esqueleto) está presa a grupos funcionais; As pequenas moléculas orgânicas podem combinar-se em moléculas muito grandes: macromoléculas. (carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucléicos); Em geral, macromoléculas, são polímeros;

13 Exemplos de compostos orgânicos TIPOEXEMPLOS Derivados do petróleo e combustíveisGasolina, querosene Fibras sintéticasNylon, teflon, PVC Polímeros naturaisDNA, RNA, borracha Tintas e resinasTinta de água e óleo ExplosivosTNT (Tinitrotolueno) Gorduras e óleosÓleo de milho, óleos vegetais Sabões e detergentesDetergentes para roupa e louça Químicos agrícolasDDT e malatião Aditivos de alimentos e conservantesGlutamato de sódio Açucares e amidosGlucose, β amilose Proteínas e enzimasCabelo, pele e amilase HormôniosInsulina, adrenalina FármacosAspirina, AZT, penicilina

14 AMINOÁCIDOS Carboxila Amino Cadeia lateral

15 AMINOÁCIDOS CC H R COO - H3N+H3N+ Carbono assimétrico

16 Unidade estrutural das proteínas. Estruturas variadas. Alta versatilidade química. O conteúdo/ sequência exata - determinados geneticamente. Sequência de bases de um gene - estrutura primária de uma proteína. Propriedades químicas : a atividade biológica da proteína. AMINOÁCIDOS

17 Sequência: sofrer dobramentos – estrutura tridimensional – estabilidade final da proteína. - mecanismo de ação das proteínas; - elo entre mensagem genética e a estrutura tridimensional que executa a função biológica; - patologia molecular; AMINOÁCIDOS O estudo das estruturas e propriedades: - compreensão da estrutura - propriedades das proteínas;

18

19 O ESTADO DE IONIZAÇÃO DE UM AA - pH Íon dipolar

20 CADEIAS LATERAIS (GRUPO R) Propriedades das cadeias laterais: importantes para a conformação das proteína/função Classificação: polaridade do grupo R AA apolares (R hidrofóbico) AA polares (R hidrofílico)

21 AMINOÁCIDOS APOLARES R = cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto que não interagem com a água Glu Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Try

22 AMINOÁCIDOS POLARES R = cadeias laterais com carga elétrica ou carga residual. Estas cadeias interagem com a água. Três categorias: AA básicos = carga + a pH 7 AA ácidos = carga – a pH 7 AA polares sem carga líquida a pH 7

23 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

24 Aminoácidos essenciais Cadeia lateral hidrofóbica

25 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

26 AMINOÁCIDOS HIDROXILADOS

27 AMINOÁCIDOS BÁSICOS

28 AMINOÁCIDOS ÁCIDOS E SUAS AMIDAS

29 AMINOÁCIDOS SULFURADOS

30 Seres humanos - síntese de 10 dos 20 aminoácidos. AA essenciais - dieta A falta desses aa - degradação de proteínas teciduais, dos músculos e outros tecidos. Não são armazenados em grandes quantidades no organismo humano - ingesta diária. Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, phenilalanina, threonina, triptofano e valina. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS AA produzidos no organismo humano: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.

31

32 PÉPTIDE - São substâncias formadas pela união de dois ou mais aa, através de ligações peptídicas. - Esta reação jamais ocorre espontaneamente num ser vivo; - A ligação peptídica é feita no aparato de síntese proteica e ocorre nos ribossomos. C N H O AA2 AA1 Os 4 átomos ficam no mesmo plano

33 LIGAÇÃO PEPTÍDICA A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação - impede a rotação em torno de seu eixo.

34 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

35 NOMENCLATURA PROTEÍNAS Peptídio – poucos aminoácidos (2 a 30) (resíduos) Polipeptídio - de 30 a 50 aminoácidos Proteínas - > de 50 aminoácidos

36 PROTEÍNAS O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem prioridade", "o mais importante".

37 - São polímeros lineares formados por unidades monoméricas denominadas aminoácidos. - Apresentam uma ampla faixa de grupamentos funcionais. - As proteínas podem interagir uma com outra, e com outras moléculas biológicas, formando montagens complexas. - Algumas proteínas são bem rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade. PROTEÍNAS

38 COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS * São biopolímeros de elevado peso molecular * Constitutem 50% ou mais da matéria celular * Carbono (C) * Hidrogênio (H) * Oxigênio (O) * Nitrogênio (N) * Composição Química: * Enxofre (S) * Fósforo (P) * Fe,Cu,Y eMg,etc


Carregar ppt "BIOQUÍMICA ENFERMAGEM PUC GOÍAS. PLANO DE ENSINO DISCIPLINA: BIOQUÍMICA CÓDIGO: CBB 1157 ET09CRÉDITOS: 0230 HORAS ANO/SEMESTRE: 2016/2PERÍODO: 2ºTURMA:"

Apresentações semelhantes


Anúncios Google