ENZIMOLOGIA ENZIMAS CONCEITO C12H22O O2  CO2 + H2O  H2CO3

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1 ENZIMOLOGIA ENZIMAS CONCEITO C12H22O11 + 12O2  CO2 + H2O  H2CO3
“Proteínas” funcionando como catalisadores de reações bioquímicas PODER CATALÍTICO: “Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações” C12H22O O2  12CO2 + 11H2O Go’= kcal/mol CO2 + H2O  H2CO3 COENZIMA – Molécula Org.: NAD+; FAD (Grupa/o Prostético) COFATOR: Íon (Cl-; Fe++; Mg++)

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4 ATP:GlicoseFosfoTransferase (Hexoquinase – HK)
CLASSIFICAÇÃO OXIDOREDUTASES: Transferência de elétrons 2. TRANSFERASES: Transferência de grupos entre moléculas 3. HIDROLASES: Reações de hidrólise (H2O) 4. LIASES: Adição de grupos a duplas ligações 5. ISOMERASES: Transferência de grupos dentro da molécula 6. LIGASES: Formação de ligações químicas (ATP) D-Glicose + ATP  Glicose-6P + ADP ATP:GlicoseFosfoTransferase (Hexoquinase – HK) D-Glicose + ATP (SUBSTRATOS); Glicose-6P + ADP (PRODUTOS)

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6 ESPECIFICIDADE - Hidrolases
PROTEASE: Hidrolisa (quebra) Proteínas LIPASE: Quebra Lipídios NUCLEASE : DNAse; RNAse PROTEASES PEPSINA : Proteínas (aa)n aminoácidos (n x aa) 2. TRIPSINA : Hidrolisa ligações peptídicas aa - Arg ou Lys - NH2aa1aa Arg Lys30....aa99aa100COOH  NH2aa Arg20COOH NH2aa Lys30COOH + aa31...aa100 + 3. TROMBINA : aa ArgGly aan

7 ESTEREOESPECIFICIDADE
Aspartase FUMARATO + NH4 L- ASPARTATO -O-C=O C-H H-C -O-C=O -C-H C-H2 3HN + NH4 x Aspartase ??? NADA !!!!!!!! MALEATO (Isômero Cis) + NH4 x Aspartase D- Aspartato NADA !!!!!!!!!

8 CATALISADORES BIOLÓGICOS
A + B P “Moléculas para reagirem necessitam serem elevadas a um determinado nível de energia, denominado ENERGIA de ATIVAÇÃO” CALOR Aumento de Energia Cinética CATALISADOR Direcionando os Choques

9 E N R G I A Progresso da Reação
Não Enzimática Enzimática Progresso da Reação

10 SÍTIO ATIVO CARACTERÍSTICAS POSICIONAMENTO ENCAIXAR o SUBSTRATO
CATALÍTICO ONDE OCORRE a REAÇÃO CARACTERÍSTICAS FENDAS ou SULCOS TRIDIMENSIONAL Lisozima: aa 35, 52, 62, 63 e 101 PEQUENA PORÇÃO ESPECIFICIDADE LIGAÇÕES FRACAS

11 ESPECIFICIDADE Sítio de Posicionamento Sítio Catalítico E S
Ligação a ser Atacada Grupo de Ligação LISE SÍTIO ATIVO = P + C R CH C O X Pequena Porção QUIMIOTRIPSINA Tridimensional (Lisozima) Posicionamento (P) Catalítico (C) Especificidade Ligações Fracas Fendas ou Sulcos

12 ESPECIFICIDADE Hidrólise CH2CHC NHCHCOO - NH2 O R PEPTÍDEO Hidrólise
AMIDA CH2CHC OCH2 NH2 O ÉSTER

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15 CINÉTICA ENZIMÁTICA E + S [ES] P E + Km CONCENTRAÇÃO da ENZIMA
Do SUBSTRATO v Vmax [S] v = Km + [S] VMAX Km Afinidade ES [S] Km

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17 EFEITO CHAVE-FECHADURA?

18 EFEITO CHAVE-FECHADURA?

19 FACTORES que AFETAM a ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Desnaturação Térmica Pepsina = 1,5 Tripsina = 7,7 Arginase = 9,7 Calor pH 0C ótimo t Ótima

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21 INIBIÇÃO REVERSÍVEL COMPETITIVA

22 Inibição é revertida pelo aumento de concentração do {S}
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL COMPETITIVA Inibição é revertida pelo aumento de concentração do {S} COMPETIÇÃO PELO SÍTIO ATIVO

23 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL COMPETITIVA C O O - CH2 [S] C O O - CH
SDH 2 H + FAD FADH 2 [I]

24 APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA
TRATAMENTO DE GÔTA C N HC CH OH XANTINA URATO C N HC CH OH ALOPURINOL

25 APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA
ETANOL COMO AGENTE TERAPÊUTICO: TRATAMENTO DO ENVENENAMENTO POR ETILENO-GLICOL E METANOL CH2 OH CH3 C O OH C CH2 OH H OH CH2 OH Desidrogenase Alcoólica

26 INIBIÇÃO REVERSÍVEL não-COMPETITIVA

27 INIBIÇÃO REVERSÍVEL - Mista

28 INIBIÇÃO IRREVERSIVEL

29 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA IRREVERSÍVEL H 3 C - C - O O CH3
HC 3 - C - O - CH 2 - N - CH 3 Acetilcolinesterase H 2 O + O CH3 HO -CH2 -CH 2 -N-CH 3 CH3 CH 2 O CH 2 OH Serina + DFP DFP Enzima Ativa Enzima Inativa

30 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

31 REGULAÇÃO por MODIFICAÇÃO COVALENTE

32 INIBIÇÃO pelo PRODUTO FINAL

33 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA
O INIBIDOR SE LIGA NO SÍTIO ALOSTÉRICO

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35 Referências Bibliográficas
SILVERTHORN, DU. Fisiologia Humana. 2a edição, Manole, 2003, págs. 79 a 88. NELSON, D.L., COX, M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 3a edição, 2000.