A apresentação está carregando. Por favor, espere

A apresentação está carregando. Por favor, espere

ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALÍTICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O.

Apresentações semelhantes


Apresentação em tema: "ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALÍTICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O."— Transcrição da apresentação:

1 ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALÍTICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O O 2 12 CO H 2 O G o = kcal/mol CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 COENZIMA – Molécula Org.: NAD + ; FAD ( Grupa/o Prostético ) COFATOR: Íon ( Cl - ; Fe ++ ; Mg ++ ) Proteínas funcionando como catalisadores de reações bioquímicas

2

3

4 CLASSIFICAÇÃO 1.OXIDOREDUTASES: 2. TRANSFERASES: 3. HIDROLASES: Reações de hidrólise (H 2 O) 4. LIASES: 5. ISOMERASES: Transferência de grupos dentro da molécula 6. LIGASES: D-Glicose + ATP Glicose-6P + ADP ATP:GlicoseFosfoTransferase (Hexoquinase – HK) D-Glicose + ATP (SUBSTRATOS); Glicose-6P + ADP (PRODUTOS) Transferência de elétrons Transferência de grupos entre moléculas Adição de grupos a duplas ligações Formação de ligações químicas (ATP)

5

6 ESPECIFICIDADE - Hidrolases PROTEASE:Hidrolisa (quebra) Proteínas LIPASE:Quebra Lipídios NUCLEASE : DNAse; RNAse PROTEASES 1.PEPSINA : Proteínas (aa) n 2. TRIPSINA : Hidrolisa ligações peptídicas aa - Arg ou Lys - NH 2 aa 1 aa Arg Lys aa 99 aa 100 COOH NH 2 aa Arg 20 COOHNH 2 aa Lys 30 COOH aa 31...aa TROMBINA : aa Arg Gly aa n + + aminoácidos (n x aa)

7 ESTEREOESPECIFICIDADE FUMARATO + NH 4 Aspartase L- ASPARTATO - O-C=O C-H H-C - O-C=O + NH 4 - O-C=O -C-H C-H 2 - O-C=O MALEATO ( Isômero Cis ) + NH 4 Aspartase ??? D- Aspartato Aspartase NADA !!!!!!!!! x x NADA !!!!!!!! 3HN3HN

8 CATALISADORES BIOLÓGICOS A + BP Moléculas para reagirem necessitam serem elevadas a um determinado nível de energia, denominado ENERGIA de ATIVAÇÃO CALORAumento de Energia Cinética CATALISADORDirecionando os Choques

9 Enzimática Não Enzimática Progresso da Reação ENERGIAENERGIA

10 SÍTIO ATIVO POSICIONAMENTOENCAIXAR o SUBSTRATO CATALÍTICOONDE OCORRE a REAÇÃO CARACTERÍSTICAS FENDAS ou SULCOS PEQUENA PORÇÃO ESPECIFICIDADE LIGAÇÕES FRACAS TRIDIMENSIONAL Lisozima: aa 35, 52, 62, 63 e 101

11 ESPECIFICIDADE S Ligação a ser Atacada Grupo de Ligação Sítio de Posicionamento Sítio Catalítico E R CH C O X LISE QUIMIOTRIPSINA Posicionamento (P) Catalítico (C) SÍTIO ATIVO = P + C Pequena Porção Tridimensional (Lisozima) Especificidade Ligações Fracas Fendas ou Sulcos

12 ESPECIFICIDADE CH 2 CHC NHCHCOO - NH 2 O R PEPTÍDEO CH 2 CHC NH 2 NH 2 O AMIDACH 2 CHC OCH 2 NH 2 O ÉSTER Hidrólise

13

14

15 CINÉTICA ENZIMÁTICA E + S [ES]P + E CONCENTRAÇÃO da ENZIMA Do SUBSTRATO V MAX v [S] KmKm V max [S] v = K m + [S] K m Afinidade ES

16

17 EFEITO CHAVE-FECHADURA?

18

19 FACTORES que AFETAM a ATIVIDADE ENZIMÁTICA v pH ótimo Pepsina = 1,5 Tripsina = 7,7 Arginase = 9,7 v 0C0C Calor Desnaturação Térmica t Ótima

20

21 INIBIÇÃO REVERSÍVEL COMPETITIVA

22 REVERSÍVEL COMPETITIVA Inibição é revertida pelo aumento de concentração do {S} COMPETIÇÃO PELO SÍTIO ATIVO INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

23 REVERSÍVEL COMPETITIVA C OO - C O CH 2 [S] SDH 2 H + FAD FADH 2 C OO - C O CH C OO - C O CH 2 [I] INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

24 TRATAMENTO DE GÔTA C N HCC N C N CHCH N OH XANTINAURATO APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA C N HCC N C CHCH N N OH ALOPURINOL

25 APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA ETANOL COMO AGENTE TERAPÊUTICO: TRATAMENTO DO ENVENENAMENTO POR ETILENO- GLICOL E METANOL CH 2 OH C HOH Desidrogenase Alcoólica C C OOH O CH 2 OH CH 3

26 INIBIÇÃO REVERSÍVEL não-COMPETITIVA

27 INIBIÇÃO REVERSÍVEL - Mista

28 INIBIÇÃO IRREVERSIVEL

29 IRREVERSÍVEL HC 3 - C - O - CH 2 - N - CH 3 CH 3 O Acetilcolinesterase H 2 O + HO -CH 2 -CH 2 -N-CH 3 CH 3 H 3 C - C - O O CH 2 OH Serina Enzima Ativa + DFP Enzima Inativa DFP CH 2 O INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

30 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

31 REGULAÇÃO por MODIFICAÇÃO COVALENTE

32 INIBIÇÃO pelo PRODUTO FINAL

33 REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA INIBIÇÃO ENZIMÁTICA O INIBIDOR SE LIGA NO SÍTIO ALOSTÉRICO

34

35 Referências Bibliográficas SILVERTHORN, DU. Fisiologia Humana. 2 a edição, Manole, 2003, págs. 79 a 88. NELSON, D.L., COX, M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 3 a edição, 2000.


Carregar ppt "ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALÍTICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O."

Apresentações semelhantes


Anúncios Google