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Enzimas: Cinética, inibição e regulação. 1.Autorreplicação; 2.Catálise de reações químicas com eficiência e seletividade CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS DA VIDA:

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1 Enzimas: Cinética, inibição e regulação

2 1.Autorreplicação; 2.Catálise de reações químicas com eficiência e seletividade CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS DA VIDA:

3 Enzimas Moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global; Na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

4 Enzimas RESÍDUOS DE AAS COM GRUPOS DE CADEIAS LATERAIS QUE SE LIGA AO SUBSTRATO CATALISA A TRANSFORMAÇÃO BIOQUÍMICA

5 Enzimas OS CATALISADORES AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES POR DIMINUÍREM AS ENERGIAS DE ATIVAÇÃO (interação covalente e fracas entre enzima e substrato); NA EVOLUÇÃO, AS ENZIMAS DESENVOLVERAM-SE PARA DIMINUIR SELETIVAMENTE AS ENERGIAS DE ATIVAÇÃO DAS REAÇÕES NECESSÁRIAS PARA A SOBREVIVÊNCIA CELULAR Estado de transição

6 Enzimas Ribozima Molécula de RNA com atividade catalítica

7 Nomenclatura SUFIXO ASE UREASE_ CATÁLISE DA UREIA DNA POLIMERASE_ POLIMERIZAÇÃO DNA PEPSINA_ DO GREGO PEPIS (DIGESTÃO) ACORDO INTERNACIONAL EM BIOQUÍMICA

8 Classificação das Enzimas

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10 Isozimas Isozimas - enzimas que catalisam a mesma reação mas apresentam estruturas diferentes (primária e/ou quaternária). Podem ser : - constituem diferentes enzimas produzidas por diferentes genes; Desidrogenase lática

11 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS SÍTIO ATIVO Sítio de ligação do substrato; Sítio catalítico. 1.Cadeias laterais de AAs (fenda ou bolso_3D) 2.Eficiência catalítica 3.Especificidade

12 Um ou mais íons inorgânicos ou molécula orgânica ou metalorgânica complexa (coenzima). COFATOR PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

13 Cofator (inorgânico) Algumas enzimas requerem a presença de íons metálicos para que a reação catalítica ocorra (Mg, Zn, Fe, Ca, Cu, Mn). Anidrase carbônica é uma enzima que tem um papel importante no transporte do CO2 e no controle do pH do sangue. Zinco PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

14 Coenzima_ carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas (deve estar na dieta em pequenas quantidades).

15 Apoenzima Holoenzima As enzimas quando ligadas covalentemente ou não- covalentemente às coenzimas, são chamadas de holoenzimas Grupo prostético (coenzima) Coenzima

16 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS Regulação Localização específica

17 Modelos enzimáticos Especificidade enzimática 1. Chave-fechadura Não é o ideal, estabiliza o substrato.

18 Especificidade enzimática 2. Encaixe induzido Interações ótimas só ocorrem no estado de transição. Modelos enzimáticos

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20 FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO Unidade de enzima (U) - quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 µmol de substrato por min [ES] SÍTIOS DE LIGAÇÃO OCUPADOS

21 FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO Temperatura e estabilidade molecular A temperatura ótima para a maioria das enzimas humanas está entre 35 e 40ºC. Acima de 40ºC, as enzimas desnaturam. Bactérias termófilas apresentam temperaturas ótimas acima de 70ºC.

22 Efeito do pH Cadeias laterais ionizáveis ou não ionizáveis FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO

23 Atividade enzimática É obtida pela determinação da velocidade da reação catalisada pela enzima sob condições definidas.

24 Cinética enzimática Equação de Michaelis-Menten É baseado nos seguintes pressupostos: E, S e ES estão em equilíbrio; a conversão de ES em E + P é uma etapa irreversível e limitante da velocidade. Velocidade inicial é calculada quando a enzima é misturada ao substrato, sendo nesse momento o produto muito pequeno. reversível Km= K2 + K3/K1

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27 A velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração da enzima

28 Constante de Michaelis-Menten (Km) Afinidade da enzima e do seu substrato específico Qual correlação entre Km e Vmáx? Km=Vmáx/2 Km=[S] Experimentalmente (grandes qtdes de substrato)

29 Cinética enzimática Gráfico de Lineweaver-Burk A inversão de Vo e [S] possibilta a determinação de Vmax e Km

30 Inibição enzimática Inibidores enzimáticos são substâncias que interferem na atividade das enzimas, bloqueando o processo catalítico. Inibidores irreversíveis Inibidores reversíveis Inibidores fisiológicos Fármacos Substâncias tóxicas

31 Inibição enzimática Inibidores Irrevesíveis Gases tóxicos derivados de Ácidos fluor-fosfórico (HPO2F2, H2PO3F) organofosforadoscarbamatos Sítio ativo da colinesterase

32 Inibidores Irrevesíveis

33 Inibição enzimática Inibição Competitiva E + S + I ES + EI 1. Os inibidores competitivos são geralmente substâncias análogas à do substrato; 2. A enzima pode complexar ou o substrato ou o inibidor mas não ambos simultaneamente; 3. Ocorre aumento do Km (Km aparente), sem modificação da Vmáx; 4. A ação dos inibidores competitivos é abolida a concentrações elevadas do substrato. 5.Reversão (aumento do substrato). Inibidores reversíveis

34 Síntese bacteriana tetraidrofolato Síntese das bases de ácidos nucléicos

35 Inibe DNA polimerase

36 Inibição enzimática Inibição Não-competitiva E + S + I ES + EI + EIS 1. O inibidor se liga à enzima num local diferente do sítio ativo; 2. A enzima pode combinar-se simultaneamente com o substrato e o inibidor; 3. Ocorre diminuição aparente do Vmáx (menos enzimas); 4. O inibidor afeta a configuração mais apropriada à catálise. Ex: metais pesados SH proteínas

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39 Regulação enzimática Controle alostérico

40 Regulação enzimática Modificação covalente A atividade de muitas enzimas é regulada por modificações de natureza covalente que se conjugam com as interações alostéricas (não covalentes)easampliam. quinase e fosfatase A modificação covalente pode ser ocorrer pela adição de diferentes radicais, pelos processos denominados fosforilação, glicosilação, galactosilação, metilação, entre outros.


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