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TÓPICOS SOBRE ENZIMAS UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS Prof. Paulo Duarte Filho BAGÉ – SETEMBRO/2010.

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1 TÓPICOS SOBRE ENZIMAS UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS Prof. Paulo Duarte Filho BAGÉ – SETEMBRO/2010

2 2EstruturaEnzimática Se covalente Apoenzima ou Apoproteína Grupo Prostético Holoenzima Cofator Coenzima Proteína Pode ser: íon inorgânico molécula orgânica

3 MERCADO GLOBAL DA INDÚSTRIA DE ENZIMAS - Mercado mundial é estimado em 2,3 bilhões de dólares anuais: indústrias de tecidos e produtos de limpeza; indústria de alimentos e bebidas; ração animal. - Brasil: em 2005 importações chegaram a 31 milhões de dólares; exportações a 3 milhões de dólares.

4 MERCADO GLOBAL DA INDÚSTRIA DE ENZIMAS Fonte: Dados de 1998

5 MERCADO GLOBAL DA INDÚSTRIA DE ENZIMAS - as enzimas mais comercializadas no Brasil foram: amilases; proteases. - Mesmo não tendo grande representatividade, o mercado brasileiro apresenta grande potencialidade – elevada geração de resíduos agroindustriais.

6 MERCADO GLOBAL DA INDÚSTRIA DE ENZIMAS Embrapa e Novozymes buscam enzimas e microrganismos para agroenergia (Brasília, 29 de junho de 2010) A Embrapa e a Novozymes discutiram diversos temas para efetivar parcerias de modo a executar projetos de pesquisa, desenvolvimento e inovação em agroenergia. Foram discutidas várias possibilidades de atuação conjunta das empresas, realizando projetos de exploração de novas fontes de enzimas e de microrganismos e identificando aplicações em diferentes aspectos da produção de alimentos, fibras e biocombustíveis.

7 MERCADO GLOBAL DA INDÚSTRIA DE ENZIMAS Aplicação das enzimas

8 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Energia de ativação Energia mínima necessária para que uma molécula de reagente ou de substrato alcance o estado de transição para a partir daí tornar-se uma molécula de produto. Diferença entre os níveis de energia do estado basal e o estado de transição.

9 Diferença entre a energia livre de S e P Caminho da Reação Energia de ativação com enzima Energia Energia de ativação sem enzima S P MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Estado basal Não alteram o estado de equilíbrio diminuem a energia de ativação; Keq não é afetado pela enzima. Não apresenta efeito termodinâmico global G não é afetada pela enzima.

10 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Sítio Ativo Região da molécula enzimática (bolsão) que participa da reação com o substrato. E + S E S E P E + P

11 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Sítio Ativo - a molécula que é ligada no sítio ativo e age sobre a enzima é chamada de substrato; - a superfície do sítio ativo é revestida com resíduos de aminoácidos – ligam o substrato catalisam sua transformação química; - freqüentemente, o sítio ativo envolve um substrato, seqüestrando-o completamente da solução.

12 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Sítio Ativo - Charles-Adolphe Wurtz (1880): primeiro a propor a existência do complexo enzima-substrato; - fator chave para ação das enzimas; - ponto inicial para o tratamento matemático que define o comportamento cinético das reações catalisadas por enzimas e para descrição teórica dos mecanismos enzimáticos.

13 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Sítio Ativo Pode possuir componentes não protéicos: cofatores. Possui aminoácidos auxiliares e de contato. Coenzima: molécula orgânica complexa. Ex:NAD+ HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamento prostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe² + Cofator

14 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Cofator Algumas enzimas que contêm ou necessitam de um cofator para demonstrar sua atividade. ENZIMACOFATOR PEROXIDASEFe +2 ou Fe +3 CATALASE CITOCROMO OXIDASECu +2 ÁLCOOL DESIDROGENASEZn +2 HEXOQUINASEMg +2 UREASENi +2

15 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Coenzimas Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis Classificam-se em: - transportadoras de hidrogênio - transportadoras de grupos químicos TRANSPORTADORAS DE HIDROGÊNIO

16 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Coenzimas TRANSPORTADORAS DE GRUPOS QUÍMICOS

17 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Teorias propostas para explicar a ação enzimática Teoria de Emil Fisher (1894): o alto grau de especificidade originou a hipótese do modelo chave fechadura – enzima possui uma região complementar a estrutura do substrato em tamanho, forma e natureza química.

18 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Teorias propostas para explicar a ação enzimática Pesquisas mostraram que esta teoria às vezes não é a mais adequada ou entra em conflito com dados experimentais.

19 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Teorias propostas para explicar a ação enzimática Teoria de Daniel Koshland (1958):chamado de enzima flexível ou do ajuste induzido – a ligação do substrato induz a uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar depois que o substrato é ligado.

20 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Teorias propostas para explicar a ação enzimática Permitiu a explicação de alguns fatos que não eram contemplados pelo modelo chave-fechadura.

21 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Dentre os fatos que levaram a proposição da teoria do ajuste induzido, pode-se destacar: centro catalítico ou centro ativo: constituído por grupos funcionais dos aminoácidos que estruturam as proteínas na zona catalítica; número de grupos funcionais envolvidos na catálise costuma ser pequeno;

22 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Dentre os fatos que levaram a proposição da teoria do ajuste induzido, pode-se destacar: complexo instável E-S: a estrutura química do substrato deve ser compatível com grupos ativos da enzima; nem sempre a ação catalítica depende da molécula como um todo, ás vezes depende somente da parte associada ao centro ativo.

23 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Sendo assim, a teoria propõe: a) deve ocorrerem mudanças consideráveis na geometria da proteína quando o substrato se liga ao centro ativo; b) deve ser necessária uma orientação do grupo catalítico para que a transformação ocorra; c) o substrato deve induzir sua própria orientação pela mudança na geometria, o que facilita a ligação ao centro ativo.

24 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA As principais evidências experimentais desta teoria são: a) mudanças no centro ativo em ligação com o substrato; b) mudanças na reatividade dos do sítio catalítico; c) mudanças na fluorescência e absorbância dos grupos; d) mudanças demonstráveis por medidas termodinâmicas.

25 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA - Nem todos os complexos enzima-substrato formados originam um determinado produto; - Substrato se liga ao sítio ativo de maneira incorreta; - formação de intermediários covalentes entre a enzima e o substrato: a) formam intermediários covalentes: número de posições – enzima e substrato; b) não formam intermediários covalentes.

26 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Por que as enzimas possuem a capacidade de aumentar a velocidade das reações em ordens de 10 8 a vezes???

27 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Principais razões: 1) a enzima se liga ao substrato de modo que a ligação susceptível está: - estreita proximidade ao grupo catalítico no sítio ativo; - orientada de tal maneira em relação ao grupo catalítico que o estado de transição é formado facilmente.

28 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA Principais razões: 2) formação de intermediários covalentes instáveis: sofrem a reação mais rapidamente para formação de produtos – catálise ácido-básica As enzimas possuem grupamentos que podem agir como ácido ou como base – amínicos, carboxílicos, fenólicos, hidroxílicos, entre outros.

29 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA 3) algumas enzimas podem atuar como catalisadores nucleofílicos e eletrofílicos; 4) enzima pode induzir uma distorção ou tensão em ligações susceptíveis da molécula do substrato – torna mais fácil o rompimento da ligação.

30 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA - Não se sabe ao certo como determinar quantitativamente a influência de cada fator no aumento da velocidade de reação; - Mas sim uma combinação específica de fatores é a responsável pela aceleração global da reação – característica dos seres vivos – simultaneidade de reações e efeitos.


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