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ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALITICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O.

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1 ENZIMOLOGIA 1.ENZIMAS CONCEITO PODER CATALITICO: Tornam realidade reações termodinamicamente possíveis, acelerando a velocidade das reações C 12 H 22 O O 2 12 CO H 2 O G O = kcal/mol CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 ( 1:10 5 :seg ) COENZIMA – Molécula Org.: NAD + ; FAD ( Grupa/o Prostético ) COFATOR: Íon ( Cl - ; Fe ++ ; Mg ++ ) Proteínas funcionando como catalisadores de reações bioquímicas

2 CLASSIFICAÇÃO 1.OXIDOREDUTASES: 2. TRANSFERASES: 3. HIDROLASES: Reações de hidrolise (H 2 O) 4. LIASES: 5. ISOMERASES: Transferência de grupos dentro da molecula 6. LIGASES: D-Glicose + ATP Glicose-6P + ADP ATP:GlicoseFosfoTransferase (Hexoquinase – HK) D-Glicose + ATP (SUBSTRATOS); Glicose-6P + ADP (PRODUTOS) Transferência de elétrons Transferência de grupos entre moléculas Adição de grupos a duplas ligações Formação de ligações químicas (ATP)

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4 ESPECIFICIDADE - Hidrolases PROTEASE:Hidrolisa (quebra) Proteínas LIPASE:Quebra Lipídios NUCLEASE : DNAse; RNAse GLICOSIDADE ??? PROTEASES 1.PEPSINA : Proteinas (aa) n 2. TRIPSINA : Hidrolisa ligações peptidicas aa - Arg ou Lys - NH 2 aa 1 aa Arg Lys aa 99 aa 100 COOH NH 2 aa Arg 20 COOHNH 2 aa Lys 30 COOH aa 31...aa TROMBINA : aa Arg Gly aa n + + aminoácidos (n x aa)

5 ESTEREOESPECIFICIDADE FUMARATO + NH4 Aspartase L- ASPARTATO - O-C=O C-H H-C - O-C=O + NH 4 - O-C=O -C-H C-H 2 - O-C=O MALEATO ( Isômero Cis ) + NH 4 Aspartase ??? D- Aspartato Aspartase NADA !!!!!!!!! x x NADA !!!!!!!! 3HN3HN

6 CATALISADORES BIOLÓGICOS A + BP Moléculas para reagirem necessitam serem elevadas a um determinado nível de energia, denominado ENERGIA de ATIVAÇÃO CALORAumento de Energia Cinética CATALISADORDirecionando os Choques

7 Enzimática Não Enzimática Progresso da Reação ENERGIAENERGIA

8 SÍTIO ATIVO POSICIONAMENTOENCAIXAR o SUBSTRATO CATALÍTICOONDE OCORRE a REAÇÃO CARACTERÍSTICAS FENDAS ou SULCOS PEQUENA PORÇÃO ESPECIFICIDADE LIGAÇÕES FRACAS TRIDIMENSIONAL Lisozima: aa 35, 52, 62, 63 e a 12 kcal/mol

9 ESPECIFICIDADE S Ligação a ser Atacada Grupo de Ligação Sítio de Posicionamento Sítio Catalítico E R CH C O X LISE QUIMIOTRIPSINA Posicionamento (P) Catalítico (C) SÍTIO ATIVO = P + C Pequena Porção Tridimensional (Lisozima) Especificidade Ligações Fracas (3- 12 Kcal / mol) Fendas ou Sulcos

10 ESPECIFICIDADE CH 2 CHC NHCHCOO - NH 2 O R PEPTÍDEO CH 2 CHC NH 2 NH 2 O AMIDACH 2 CHC OCH 2 NH 2 O ÉSTER Hidrólise

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13 CINÉTICA ENZIMÁTICA E + S [ES]P + E CONCENTRAÇÃO da ENZIMA Do SUBSTRATO V MAX v [S] KmKm V max [S] v = K m + [S] K m Afinidade ES Zero Mista 1 a Ordem

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15 EFEITO CHAVE-FECHADURA?

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17 FACTORES que AFETAM a ATIVIDADE ENZIMÁTICA v pH ótimo Pepsina = 1,5 Tripsina = 7,7 Arginase = 9,7 v 0C0C Calor Desnaturação Térmica t Ótima

18 INIBIÇÃO REVERSÍVEL COMPETITIVA

19 REVERSÍVEL COMPETITIVA Inibição é revertida pelo aumento de concentração do {S} COMPETIÇÃO PELO SÍTIO ATIVO INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

20 REVERSÍVEL COMPETITIVA C OO - C O CH 2 [S] SDH 2 H + FAD FADH 2 C OO - C O CH C OO - C O CH 2 [I] INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

21 1 / V MAX Sem Inibidor - 1 Km 1 / V 0 1 / [S] Com Inibidor REVERSÍVEL COMPETITIVA INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

22 TRATAMENTO DE GÔTA C N HCC N C N CHCH N OH XANTINAURATO APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA C N HCC N C CHCH N N OH ALOPURINOL

23 APLICAÇÃO DE INIBIÇÃO COMPETITIVA ETANOL COMO AGENTE TERAPÊUTICO: TRATAMENTO DO ENVENENAMENTO POR ETILENO- GLICOL E METANOL CH 2 OH C HOH Desidrogenase Alcoólica C C OOH O CH 2 OH CH 3

24 INIBIÇÃO REVERSÍVEL não-COMPETITIVA

25 INIBIÇÃO REVERSÍVEL - Mista

26 INIBIÇÃO IRREVERSIVEL

27 IRREVERSÍVEL HC 3 - C - O - CH 2 - N - CH 3 CH 3 O Acetilcolinesterase H 2 O + HO -CH 2 -CH 2 -N-CH 3 CH 3 H 3 C - C - O O CH 2 OH Serina Enzima Ativa + DFP Enzima Inativa DFP CH 2 O INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

28 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

29 REGULAÇÃO por MODIFICAÇÃO COVALENTE

30 INIBIÇÃO pelo PRODUTO FINAL

31 REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA INIBIÇÃO ENZIMÁTICA O INIBIDOR SE LIGA NO SÍTIO ALOSTÉRICO

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