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Universidade Federal de Santa Catarina Enzimas Estágio de Docência Juliana Ribeiro Mariotto.

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Apresentação em tema: "Universidade Federal de Santa Catarina Enzimas Estágio de Docência Juliana Ribeiro Mariotto."— Transcrição da apresentação:

1 Universidade Federal de Santa Catarina Enzimas Estágio de Docência Juliana Ribeiro Mariotto

2 Histórico Atividade catalítica: processos de fermentação de suco de uva, fabricação de pães e queijos. Atividade catalítica: processos de fermentação de suco de uva, fabricação de pães e queijos. Catálise biológica (século XIX) Catálise biológica (século XIX) Digestão da carne secreções do estômago; Digestão da carne secreções do estômago; Conversão do amido em açúcares saliva e extratos vegetais. Conversão do amido em açúcares saliva e extratos vegetais.

3 Histórico Louis Pasteur (50) Louis Pasteur (50) Açúcar álcool catalisada por fermentos; Açúcar álcool catalisada por fermentos; Fermentos = Enzimas separáveis da estrutura das células de levedo. Fermentos = Enzimas separáveis da estrutura das células de levedo. Eduard Buchner (1897) Eduard Buchner (1897) Extratos de levedos açúcar até álcool enzimas funcionavam mesmo quando removidas da estrutura celular. Extratos de levedos açúcar até álcool enzimas funcionavam mesmo quando removidas da estrutura celular.

4 Histórico James Summer (1926) James Summer (1926) Isolou e cristalizou a urease avanço nas propriedades específicas das enzimas; Isolou e cristalizou a urease avanço nas propriedades específicas das enzimas; Cristais de urease proteínas; Cristais de urease proteínas; Todas as enzimas são proteínas. Todas as enzimas são proteínas. John Northrop e seus colegas (30) John Northrop e seus colegas (30) Cristalizaram a pepsina e tripsina bovinas proteínas. Cristalizaram a pepsina e tripsina bovinas proteínas.

5 Histórico J. B. Haldane (30) J. B. Haldane (30) Tratado intitulado Enzimas; Tratado intitulado Enzimas; Ligações fracas entre enzima e substrato distorce a molécula do substrato e catalisa a reação. Ligações fracas entre enzima e substrato distorce a molécula do substrato e catalisa a reação. Século XX Século XX Pesquisas reações do metabolismo celular; Pesquisas reações do metabolismo celular; Purificação, elucidação da estrutura molecular, mecanismo químico e compreensão geral. Purificação, elucidação da estrutura molecular, mecanismo químico e compreensão geral.

6 Conceito Catalisadores biológicos: longas cadeias de moléculas pequenas aminoácidos; Catalisadores biológicos: longas cadeias de moléculas pequenas aminoácidos; Função: viabilizar a atividade das células, quebrando e juntando moléculas; Função: viabilizar a atividade das células, quebrando e juntando moléculas; Elevado grau de especificidade ao substrato; Elevado grau de especificidade ao substrato; Específicas: ligações químicas e isômeros ópticos. Específicas: ligações químicas e isômeros ópticos.

7 Características Produtos naturais biológicos; Produtos naturais biológicos; Alto grau de especificidade; Alto grau de especificidade; Reações baratas e seguras; Reações baratas e seguras; Mecanismo turnover: desempenha funções consecutivas; Mecanismo turnover: desempenha funções consecutivas; Altamente eficientes: aceleram a velocidade das reações 10 8 a vezes; Altamente eficientes: aceleram a velocidade das reações 10 8 a vezes; Econômicas: reduz a energia de ativação. Econômicas: reduz a energia de ativação.

8 Enzimas e Proteínas Grupo de moléculas de RNA (ribozimas) com propriedades catalíticas = são proteínas; Grupo de moléculas de RNA (ribozimas) com propriedades catalíticas = NÃO são proteínas; Atividade catalítica Atividade catalítica Integridade da conformação protéica nativa; Integridade da conformação protéica nativa; Perda da atividade = desnaturação e dissociação em subunidades. Perda da atividade = desnaturação e dissociação em subunidades.

9 Enzimas e Proteínas Aminoácidos: Aminoácidos: Átomo de carbono ligado a uma carboxila, grupo amino e um atómo de hidrogênio; Átomo de carbono ligado a uma carboxila, grupo amino e um atómo de hidrogênio; Grupo R específica para cada aminoácido propriedades particulares. Grupo R específica para cada aminoácido propriedades particulares.

10 Enzimas e Proteínas Enzimas Ativas Resíduos de aminoácidos Cofatores Íons metálicos: Fe 2+, Mg 2+, Mn 2+ Coenzimas: moléculas orgânicas complexas Holoenzimas Grupo prostético: coenzima ou íon metálico covalentemente ligada à parte protéica.

11 Coenzimas Aceptores/doadores de atómos ou grupos funcionais; Aceptores/doadores de atómos ou grupos funcionais; Catálise: coenzima + substrato = alojados no centro ativo; Catálise: coenzima + substrato = alojados no centro ativo; Reação modifica/restaura: enzimas diferentes e específicas precede a ligação do substrato; Reação modifica/restaura: enzimas diferentes e específicas precede a ligação do substrato; Encontra-se covalentemente ligada à enzima ou é uma molécula livre. Encontra-se covalentemente ligada à enzima ou é uma molécula livre.

12 Coenzimas Componente orgânico não sintetizado pelos animais superiores Vitaminas Compostos orgânicos indispensáveis Pequenas quantidades precursores de coenzimas Hidrossolúveis Coenzimas Lipossolúveis

13 Estrutura Primária Ligação peptídica: grupo -carboxila e grupo - amino; Ligação peptídica: grupo -carboxila e grupo - amino; Grupos no radical R: NUNCA participam da ligação peptídica; Grupos no radical R: NUNCA participam da ligação peptídica; Número de aminoácidos e ordem que se encontram caracteriza uma enzima. Número de aminoácidos e ordem que se encontram caracteriza uma enzima.

14 Estrutura Secundária -hélice: formada e estabilizada por pontes de hidrogênio nitrogênio e oxigênio; -hélice: formada e estabilizada por pontes de hidrogênio nitrogênio e oxigênio; Ponte de hidrogênio Ponte de hidrogênio Ligação fraca grande número conferem estabilidade à estrutura. Ligação fraca grande número conferem estabilidade à estrutura.

15 Estrutura Secundária Ponte de Hidrogênio: Átomos de uma ligação peptídica com os átomos da quarta ligação subseqüente; Paralelamente ao eixo da hélice.

16 Estrutura Secundária Folha -pregueada Folha -pregueada Arranjo paralelo de 2 ou mais segmentos de cadeias peptídicas; Arranjo paralelo de 2 ou mais segmentos de cadeias peptídicas; Pontes de hidrogênio: une 2 segmentos distintos da cadeia protéica. Pontes de hidrogênio: une 2 segmentos distintos da cadeia protéica.

17 Estrutura Secundária Conformação espacial: -hélice, f olha - pregueada e regiões de conformações irregulares. Conformação espacial: -hélice, f olha - pregueada e regiões de conformações irregulares.

18 Estrutura Terciária Conformação tridimensional em solução; Conformação tridimensional em solução; Explica o dobramento da cadeia forma geral globular; Explica o dobramento da cadeia forma geral globular; Ligações químicas: formadas entre grupos R dos aminoácidos; Ligações químicas: formadas entre grupos R dos aminoácidos; Interações hidrofóbicas = dobramento da cadeia polipeptídica. Interações hidrofóbicas = dobramento da cadeia polipeptídica.

19 Estrutura Terciária Ligação salina ou iônica: grupos R (+) fazem ligações eletrostáticas com grupos R (-); Ligação salina ou iônica: grupos R (+) fazem ligações eletrostáticas com grupos R (-); Pontes de hidrogênio: não apresentam padrão regular; Pontes de hidrogênio: não apresentam padrão regular; Pontes dissulfeto (S-S): oxidação de 2 grupos -SH cadeia lateral de um resíduo de cisteína; Pontes dissulfeto (S-S): oxidação de 2 grupos -SH cadeia lateral de um resíduo de cisteína; Forma espacial responsável pela função estrutura primária. Forma espacial responsável pela função estrutura primária.

20 Estrutura Terciária Principais ligações da estrutura terciária. Principais ligações da estrutura terciária.

21 Estrutura Quaternária Organização presente nas proteínas; Organização presente nas proteínas; Quantos? Quantos? Quais? Monômeros associados Quais? Monômeros associados Como? Como? Forças = estrutura terciária EXCETO pontes dissulfetos. Forças = estrutura terciária EXCETO pontes dissulfetos.

22 Estrutura Quaternária Estrutura quartenária da hemoglobina: 4 cadeias polipeptídicas.

23 Classificação e Nomenclatura Adição do sufixo ase ao nome do substrato, à palavra ou frase que descreve sua atividade; Adição do sufixo ase ao nome do substrato, à palavra ou frase que descreve sua atividade; Comissão de Enzimas IUB Comissão de Enzimas IUB Número classificatório de 4 dígitos identificando a reação. Número classificatório de 4 dígitos identificando a reação. 1º = 6 classes que a enzima pertence 2º = tipo de ligação que a enzima atua 3º = subclassificação do tipo de ligação 4º = número de série

24 Classificação e Nomenclatura Principais classes das enzimas Principais classes das enzimas Oxidorredutases reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons (CH – OH, C = O, C = O-, CH – NH 2, CH – NH-, NADH, NADPH) Transferases transferem grupos funcionais entre moléculas (Grupos: com um carbono, aldeído ou cetona, acil, glicosil, fosfatos, enxofre ) Hidrolases rea ç ões de hidr ó lise (Ésteres, ligações glicosídicas, ligações peptídicas, outras ligações C-N, anidridos ácidos)

25 Classificação e Nomenclatura Principais classes das enzimas Principais classes das enzimas Liases catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico (=C=C=, =C=O, =C=N-) Isomerases transferência de grupos dentro da mesma mol é cula para formar isômeros (racemases) Ligases catalisam rea ç ões de forma ç ão de novas mol é culas a partir da liga ç ão entre duas pr é -existentes, sempre à s custas de energia (C-O, C-S, C-N, C-C)

26 Classificação e Nomenclatura Exemplo Exemplo ATP + D-glicose ADP + D-glicose-6-fosfato Nome formal ATP: glicose fosfotransferase Número º = transferase 2º = fosfotransferase 3º = fosfotransferases grupo hidroxila como receptor 4º = D-glicose receptor do grupo fosfato Trivial: HEXOQUINASE

27 Ação Catalítica tamanho enzima e substrato; tamanho enzima e substrato; Sítio ativo: região específica da superfície Sítio ativo: região específica da superfície Constituída por grupos R de aminoácidos; Constituída por grupos R de aminoácidos; Especificidade à catalise enzimática. Especificidade à catalise enzimática.

28 Modelos Enzima e Substrato Emil Fischer (1894): chave e fechadura Emil Fischer (1894): chave e fechadura Enzimas eram complementares ao tamanho, forma e natureza química do substrato; Enzimas eram complementares ao tamanho, forma e natureza química do substrato; Chave e fechadura pouco eficiente! Chave e fechadura pouco eficiente!

29 Modelos Enzima e Substrato Koshland (1958): encaixe induzido Koshland (1958): encaixe induzido Altera o balanço de forças nova conformação; Altera o balanço de forças nova conformação; Substrato: conformação tensionada e distorcida. Substrato: conformação tensionada e distorcida.

30 Velocidade das Reações E + S ES EP E + P Catalisador: velocidade da reação NÃO afetam o equilíbrio. Catalisador: velocidade da reação NÃO afetam o equilíbrio. Diagrama de coordenadas da reação: Diagrama de coordenadas da reação:

31 Atividade Enzimática Medida da atividade velocidade da reação; Medida da atividade velocidade da reação; Dosagem Dosagem Amostra + concentrações de substrato; Amostra + concentrações de substrato; Velocidade da reação Unidades Internacionais (U); Velocidade da reação Unidades Internacionais (U); U = quantidade de enzima capaz de formar 1 mol de P por minuto em condições ótimas; U = quantidade de enzima capaz de formar 1 mol de P por minuto em condições ótimas; Atividade específica = U Atividade específica = U mg de proteína mg de proteína


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