PROTEÍNAS Profa Roziana Cunha Cavalcanti Jordão – UPE e CATÒLICA

Apresentação em tema: "PROTEÍNAS Profa Roziana Cunha Cavalcanti Jordão – UPE e CATÒLICA"— Transcrição da apresentação:

1 PROTEÍNAS Profa Roziana Cunha Cavalcanti Jordão – UPE e CATÒLICA
Consulta à página da Fundação Faculdade de Ciências Médicas de Porto Alegre – FFFCMPA, aulas da Profª Drª Ângela de Mattos Dutra no endereço Em fevereiro de 2007.

2 PROTEÍNAS Moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos sistemas biológicos Envolvidas em processos vitais Funções: enzimática sustentação transporte defesa comunicação-meio extra meio intracelular

3 Proteínas são compostos formados por polímeros de aminoácidos.

4 Polímeros de aminoácidos
Unidos por ligação peptídica Unidos por ligação peptídica Aminoácidos >50 ~50 Proteínas Peptídios

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6 Aspartame É um adoçante utilizado para substituir o açúcar comum. É cerca de 200 vezes mais doce que a sacarose. É um dipéptido sintético composto pelos aminoácidos aspartato e fenilalanina.

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8 O polipeptídeo

9 Estrutura das Proteínas
A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente: Primário Secundário Terciário Quaternário

10 Estrutura primária • É a seqüência de aminoácidos existentes na
molécula de uma proteína. • É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.

11 Estrutura Secundária É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica.

12 Estrutura Secundária • A α-hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.

13 Estrutura Secundária A folha β pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente à espinha dorsal.

14 Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários
Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase

15 Estrutura Terciária Resulta de dobras na estrutura da proteína
estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.

16 Ligações que mantém a Estrutura Terciária
Ligações iônicas ou salinas Ligações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Ligações covalentes Forças de Van der Waals

17 Ligações iônicas Ocorre entre grupos eletricamente carregados
•Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas

18 Interações Hidrofóbicas
São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares Estes radicais se aproximam e repelem água

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