SEMINÁRIO DE BIOQUÍMICA Componentes: Eduardo Silva Ferreira

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1 SEMINÁRIO DE BIOQUÍMICA Componentes: Eduardo Silva Ferreira
Fábio W. J. Lima Gislaine

2 Peptídeos antibióticos produzidos por aracnídeos
Sirlei Daffre Doutora em Bioquímica Professora Assistente Doutora do Departamento de Parasitologia, ICB, USP Antônio Miranda Doutor em Ciências Professor Adjunto do Departamento de Biofísica, UNIFESP M. Teresa M. Miranda Doutora em Bioquímica; Professora Livre-Docente do Departamento de Bioquímica, IQ, USP Philippe Bulet Doutor em Biologia e Fisiologia Diretor de Pesquisa do Intitut Biologie Moleculaire et Cellulaire, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Estrasburgo, França Pedro I. da Silva Jr.Doutor em Ciências Pesquisador do Instituto Butantan Alessandra Machado Doutora em Química Orgânica Pós-Doutora do Departamento de Bioquímica, IQ, USP Andréa C. Fogaça Doutoranda em Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro, ICB, USP Daniel M. Lorenzini Doutorando em Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro, ICB, USP Lourivaldo S. Pereira Doutorando em Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro, ICB, USP Marcos A. Fázio Doutorando em Biologia Molecular, UNIFESP Eliane Esteves Mestranda em Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro, ICB, USP

3 Introdução • Doenças Infecciosas causadas pôr microorganismo patogênicos • Resistências à antibiótico Prescrição de forma incorreta sem identificar o microorganismo. Consumo excessivo e incorreto Contaminação oriunda de alimentos, Carne, Leite etc. Mudanças ambientais devido ao aumento populacional Devido à isto ficamos vulneráveis à ação destes microorganismo • Necessidade de encontrar novos antibióticos para combate-los Tais como Magainina, indolicidina e drosomicina

4 Figura 1: Estruturas tridimensionais da magainina (Hara et al. , 2001)
Figura 1: Estruturas tridimensionais da magainina (Hara et al., 2001). indolicidina (Rozek et al., 2000), drosomicina (Landon et al., 1997) e teta- defensina (Trabi et al., 2001). Representadas, em amarelo, a estrutura folha b-pregueada e, em rosa, a estrutura a-hélice)

5 Figura 2: Possíveis mecanismos de ação dos peptídeos antimicrobianos

6 Figura 3:Estrutura da Gomesina Antibiótico Extraído de Aranhas

7 Figura 4: Alinhamento da gomesina com outros peptídeos antimicrobianos: taquiplesina e polifemusina de límulos, androctonina de escorpião e protegrina de suíno

8 Tabela 1: Peptídeos antimicrobianos isolados da hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana

9 Figura 5: Estrutura tridimensional da gomesina determinada por ressonância magnética nuclear (RMN). À direita, a representação esquemática da molécula

10 Tabela 2: Estruturas sintetizadas em laboratório a partir da Gomesina

11 Gráfico 1: Atividade antimicrobianas dos análogos sintetizados

12 Figura 6: Processamento da Gomesina
Figura 6: Processamento da Gomesina. O transcrito do gene da gomesina é traduzido em uma proteína precursora de 9,7kDa. Essa proteína apresenta um peptídeo sinal (amarelo) e uma região carboxi terminal carregada negativamente (azul). A proteína precursora é processada pela remoção do peptídeo sinal e da região carboxiterminal, a glutamina da extremidade amino- terminal é modificada em ácido piroglutâmico e a arginina carboxi-terminal é amidada

13 Figura 7: Possível mecanismo de processamento da cadeia α da hemoglobina bovina no intestino do carrapato de boi B. microplus e geração do fragmento antimicrobiano A cadeia α é clivada entre os resíduos de metionina (32) e de fenilalania (33) pela enzima 1 e entre os resíduos de lisina (61) e valina (62) pela enzima 2, gerando o peptídeo antimicrobiano.

14 Aranha caranguejeira Acanthoscurria gomesiana

15 Conclusão: Foi possível compreender o funcionamento fisiológicos destes peptídeos antibióticos. Através dos peptídeos antibióticos isolados obtidos é possível fazer modificações estruturais para melhorar sua atividade.