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PROTEÍNAS. Proteínas – São componentes essenciais das células vivas e estão associadas a várias funções fisiológicas Função a)Nutricional – Fonte de aa.

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1 PROTEÍNAS

2 Proteínas – São componentes essenciais das células vivas e estão associadas a várias funções fisiológicas Função a)Nutricional – Fonte de aa essenciais b)Propriedades funcionais - texturas (colageno, elastina) - capacidade de formar espuma - emulsão (formar sistema estável com lipideos) - sabor

3 CONTEÚDO PROTEICO DE ALGUNS ALIMENTOS Leite integral3.5% Leite me pó22-25% Ovo integral13% Ovo integral desidratado 35% Carne assada25% Arroz integral*7.5-9% (deficiente em metionina) Arroz polido5-7.5% (deficiente em lisina) Farinha de trigo % (deficiente em lisina) Farinha de milho %(deficiente em lisina e triptofano) Soja33-45%(deficiente em metionina) Amendoim25-35%(deficiente em metionina) Batata10-13%

4 METODOLOGIA PARA ANÁLISE PROTEÍNAS Determinação através de um elemento ou grupo pertencente à proteína Análise de Carbono digestão mais fácil que N menor erro (quantidade de C maior que N) fator de correção mais cte maior dificuldade em separar o que é Carbono proteico do não proteico Análise de Nitrogênio determinação mais utilizada considera-se que proteína possui cerca de 16% de N fator de conversão de N para proteína geral6.25 trigo5.70 leite6.38 arroz5.95 ovo6.68

5 MÉTODO DE KJELDAHL 1-DIGESTÃO amostra + H 2 SO 4 CO 2 + H 2 O + (NH 4 ) 2 SO 4 2-DESTILAÇÃO (NH 4 ) 2 SO 4 + NaOH NaSO 4 + 2NH 3 + 2H 2 O NH 3 + H 3 BO 3 + H 2 O (NH 4 ) 3 BO 3 + H 2 O 3-TITULAÇÃO (NH 4 ) 3 BO 3 + 3HCl 3NH 4 Cl + H 3 BO 3 via direta via indireta NH 3 + HCl (NH 4 )Cl HCl +NaOH NaCl + H 2 O

6 DESENVOLVIMENTOS IMPORTANTES 1 – Redução do tempo de digestão óxido de Hg - eficiente, tóxico, caro, pp com tiosulfato de Na Se – muito eficiente, tóxico, promove a perda de NH 3 Cu – menos tóxico, tempo de digestão maior, menos eficiente H 2 O 2 - idem CuSO 4 + K 2 SO 4 – aumenta ponto ebulição, mais eficiente, menor tempo digestão 2 – Novas técnicas de determinação de NH 3 Mistura alcalina NH 3 + fenol+hipoclorito de Na azul NH 3 + salicinato de Na + hipoclorito de Na + nitroprussianato de Na verde A cor é proporcional à quantidade de N + sensível que titulação, leitura em auto analisador 3 – Automação da análise (100 amostras/dia) macrokjeldahl quantidades de amostra e reagentes muito alta microkjeldahl1/10 do macro

7 MÉTODO DE DUMAS N org é transformado em N gas e mede-se o volume Amostra + Cu ou CuO 700 a 800°C N gas Problema é medir o gás Só serva para amostras secas ESPECTROFOTOMETRIA DIRETO Proteína absorve a 280nm devido à presença de triptofano, fenilalanina Problema – preparação da amostra é longa e há interferência de peptídios e ác. nucleicos

8 MÉTODOS COLORIMÉTRICOS 1- Biureto – Substâncias com duas ou mais ligações peptidicas formam complexos com sais de Cu em meio alcalino Amostra + reagentecomplexo ( nm) Reagente = Cu SO 4.5 H 2 O + NaOH + tartarato duplo Na e K Mantém o complexoMantém o Cu +2 Intensidade de cor está relacionada com a quantidade de proteína Açucares redutores e aminas reagem com o Cu, impedindo a formação do complexo Peptideos reagem com Biureto

9 2-Folin – grupos aromáticos presentes nos aas que constituem as proteínas, reagem reduzindo o reagente de Folin originando um complexo azul Amostra + reagentecomplexo azul(620nm) Reagente = ác. Fosfomolíbdico + ác. fosfotungstênico 3-Lowry – Biureto + Folin Amostra + reagente de Biureto + reagente de Folincomplexo azul (540nm) Vantagem – muito mais sensível que Biureto (5ppt) bastante específico Desvantagens – a cor depende não só da quantidade, mas do tipo de proteína pigmentos interferem lento 4-Dye Binding – ligação da proteína com um corante Baixo pH as proteínas coagulam e ppt ligando-se ao corante A quantificação é pelo medida do corante que não reagiu (laranja G, vermelho A)


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