Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim

Apresentação em tema: "Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim"— Transcrição da apresentação:

1 Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim
Proteínas Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim

2 Proteínas Definição: Polímeros de  PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. Fórmula estrutural do aminoácido:

3 PROTEÍNAS Aminoácido: molécula orgânica formada por um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral típica de cada aminoácido.

4 A conformação da proteína depende do meio em que ela está!
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS A Função de uma proteína está diretamente relacionada com sua arquitetura. Todas as funções vitais dependem da atividade de proteínas. Principais atividades: -enzimas -co-enzimas -estrutura celular (membrana celular, citoesqueleto, citoplasma) A conformação da proteína depende do meio em que ela está! Alterações no meio natural da proteína, como mudança de pH, de concentração de sais e de temperatura, pode modificar a arquitetura da proteína inativando-a (desnaturação, PERMANECE APENAS A ESTRUTURA PRIMÁRIA)

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6 Ligação peptídica Aminoácidos seqüência (±100X) Essenciais:
Lisina Leucina Fenilalanina Valina Isoleucina Metionina Treonina Triptofano Histidina

7 Ligação Peptídica: a ligação entre dois aminoácidos vizinhos por uma reação de desidratação, formando peptídeos. *polipeptído: proteína

8 Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.
Ligação Peptídica dipeptídeo Aminoácido 1 Aminoácido 2 Até 50 aminoácidos  peptídeo Mais de 50 aminoácidos  proteína Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.

9 Propriedades Químicas
Característica ácida (presença do grupo carboxila); Característica básica (presença do grupo amino); Interação intramolecular, originando um "sal interno": Solúveis em água; Insolúveis em solventes orgânicos PF e PE altos (características dos sais)

10 Propriedades Químicas
Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais :

11 Curva de titulação de um Aminoácido
Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico, temos o seguinte comportamento: Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar ou "Zwitterion". Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente desprotonado

12 Titulação de um Aminoácido
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.

13 Titulação de um Aminoácido
Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .

14 Titulação de um Aminoácido

15 Ponto Isoelétrico É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e negativas Encontra-se eletricamente neutro O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.

16 Arquitetura das proteínas
Estrutura Primária: definida pela seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica Estrutura Secundária: enrolamento da cadeia resultante da interação de determinados aminoácidos Estrutura Terciária: segundo nível de enrolamento. Interação de diferentes partes da estrutura secundária da cadeia. Estrutura Quaternária (algumas proteínas): terceiro nível de enrolamento. Interação entre partes diferentes da estrutura terciária da cadeia

17 Estrutura Primária Ligação peptídica: grupo -carboxila e grupo -amino; Grupos no radical R: NUNCA participam da ligação peptídica; Número de aminoácidos e ordem que se encontram caracteriza uma enzima.

18 Estrutura Secundária -hélice: formada e estabilizada por pontes de hidrogênio  nitrogênio e oxigênio; Ponte de hidrogênio Ligação fraca  grande número conferem estabilidade à estrutura.

19 Estrutura Secundária Folha -pregueada
Arranjo paralelo de 2 ou mais segmentos de cadeias peptídicas; Pontes de hidrogênio: une 2 segmentos distintos da cadeia protéica.

20 A a-hélice e a folha b são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do Ca. Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra b ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+. tipo tipo 2 Dobra b “Zinc-finger” hélice-dobra-hélice

21 Estrutura Terciária Conformação tridimensional em solução;
Explica o dobramento da cadeia  forma geral globular; Ligações químicas: formadas entre grupos R dos aminoácidos; Interações hidrofóbicas = dobramento da cadeia polipeptídica.

22 Beta-alfa-beta Só beta Só alfa Barril beta Barril alfa-beta A estrutura terciária descreve a forma tridimensional final de uma cadeia polipeptídica, resultando da associação de partes organizadas da molécula, chamadas de “domínios” ou “motivos” proteicos. Alguns modelos de organização estrutural, como os barris b e ab, aparecem em vários tipos de proteínas, às vezes não relacionadas.

23 Subunidade (uma cadeia polipeptídica)
Proteína (biológicamente ativa; dímero não covalente ) Proteínas com estrutura quartenária são composta de mais de uma cadeia polipeptídica, que podem estar associadas covalentemente (pontes dissulfeto) ou não.

24 Estrutura Quaternária
Estrutura quartenária da hemoglobina: 4 cadeias polipeptídicas.

25 aminoácido Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. Estrutura secundária: Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica Formada somente pelos átomos da ligação peptídica, através de pontes de H. Ex: alfa-hélices e folhas beta. x 4 Estrutura terciária: Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo. Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula Estrutura quaternária: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica No modelo, um tetrâmero composto de 4 cadeias polipeptídicas

26 Algumas definições importantes:
- Por serem conceitos didáticos, frequentemente é difícil distinguir em uma proteína os níveis secundário e terciário de organização estrutural. Para evitar tais ambiguidades utiliza-se o termo conformação proteica, que se refere aos aspectos da estrutura tridimensional de uma proteína acima de sua sequência de aminoácidos. Os termos conformação e configuração não são sinônimos. Configuração refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula determinada por ligações covalentes, como por exemplo, as formas L- e D- de um aminoácido. Conformação refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula decorrente da somatória de ligações fracas, não covalentes. Conformação nativa de uma proteína refere-se à estrutura tridimensional em que a molécula apresenta suas propriedades biológicas naturais. Desnaturação refere-se a alterações da conformação nativa de uma proteína, podendo resultar em perda parcial ou total, reversível ou irreversível, de sua atividade biológica.